Biologia de los microorganismos (1377)

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M E C A N I S M O S I N M U N I T A R I O S 831
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con los anticuerpos de la superficie de las células B estimula 
en dichas células la producción y secreción de copias del anti-
cuerpo preformado.
Otras clases de anticuerpos
Los anticuerpos de las otras clases son distintos de la IgG. La 
clase a la que pertenece la molécula de un anticuerpo concreto 
está definida por la secuencia de aminoácidos de sus domi-
nios constantes de la cadena pesada. La cadena pesada llamada 
gamma (�) define la clase IgG y las cadenas pesadas alfa (�), 
delta (�), mu (�) y épsilon (�) definen a las clases IgA, IgD, IgM 
e IgE, respectivamente (Tabla 25.3). Las secuencias con domi-
nios constantes constituyen las tres cuartas partes de las cade-
nas pesadas de IgG, IgA y de IgD y cuatro quintas partes de las 
cadenas pesadas de IgM y IgE (Figura 25.17).
La Figura  25.18 muestra la estructura de la IgM. Habitual-
mente, esta inmunoglobulina se dispone como un agregado de 
cinco moléculas unidas por, al menos una cadena J (del inglés 
joining). La IgM es la primera clase de inmunoglobulinas que 
se produce en una respuesta inmunitaria típica a una infec-
ción bacteriana. La fuerza de unión por el antígeno se refuerza 
mediante la valencia alta de la molécula de la IgM que, al ser 
pentamérica, dispone de un total de diez sitios de unión (Tabla 
25.3 y Figura 25.18). La fuerza combinada de todos los sitios de 
unión de un anticuerpo se denomina avidez, de forma que la 
IgM tiene una baja afinidad, pero una alta avidez por el antí-
geno. Las IgM constituyen hasta un 10 % de los anticuerpos en 
el suero. Los monómeros de IgM se encuentran en la superfi-
cie de las células M.
Los dímeros de IgA se encuentran en fluidos corporales 
como la saliva, las lágrimas, el calostro y la leche y las secre-
ciones mucosas del tubo digestivo, de las vías respiratorias y 
del aparato genitourinario. Estas superficies mucosas están 
asociadas con tejido linfoide (el llamado MALT, del inglés 
mucosa-associated lymphoid tissue) que produce IgA. En un 
adulto medio, las superficies mucosas alcanzan unos 400 m2 
(la piel ocupa 6 m2) y se producen grandes cantidades, aproxi-
madamente 10 g diarios, de IgA secretora. En cambio, en el 
mismo tiempo, la cantidad de IgG producida por un indivi-
duo es de 5 g, la mitad de la IgA. La IgA secretora tiene dos 
moléculas de IgA unidas covalentemente a una cadena pép-
tidica J y a una proteína especial, el componente secretor, que 
ayuda en el transporte de la IgA a través de las membranas 
El sitio de unión al antígeno
En todos los anticuerpos, la interacción entre los dominios 
variables de una cadena ligera y otra pesada crea un receptor 
o sitio de unión al antígeno (Figura 25.16), al que se une fuerte-
mente, pero no covalentemente. La fuerza de unión entre uno
de estos sitios y el epítopo puede medirse y se denomina afini-
dad de la unión. Se dice que un anticuerpo es de alta afinidad
cuando se une muy firmemente al antígeno.
El sistema inmunitario de cada individuo tiene la capaci-
dad de reconocer innumerables antígenos, y cada antígeno se 
une a un sitio de unión exclusivo. Para que todos los antíge-
nos posibles tengan su sitio propio, cada individuo puede pro-
ducir miles de millones de sitios de unión diferentes, cada uno 
de ellos codificado por un gen que se forman por recombina-
ción somática y por mutación. La interacción de los antígenos 
Figura 25.16 Estructura de las inmunoglobulinas y del sitio de
unión al antígeno. (a) Modelo espacial de una molécula de IgG. Las cadenas 
pesadas se presentan en rojo y azul oscuro; las ligeras, en verde y azul claro. 
(b) Modelo espacial de las interacciones de unión entre un antígeno y una
inmunoglobulina. El antígeno (lisozima) se presenta en verde, el dominio
variable de la cadena pesada de la inmunoglobulina en azul, y el de la cadena
ligera en amarillo. El aminoácido en rojo es una glutamina de la lisozima. 
La glutamina encaja en una cavidad de la molécula de inmunoglobulina y, 
además, la interacción antígeno-anticuerpo implica el contacto entre otros
muchos aminoácidos de las superficies de la inmunoglobulina y del antígeno. 
(Reproducido con permiso de Science 233:744 [1986] © AAAS).
R
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J
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(b)
(a)
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n
Figura 25.17 Clases de inmunoglobulinas. Todas las clases de
inmunoglobulinas tienen dominios V
P
 y V
L
 que se unen a los antígenos. (a) La 
IgA y la IgD tienen tres dominios constantes. (b) Las cadenas pesadas de las 
IgM e IgE tienen un cuarto dominio constante.
IgM, IgEIgG, IgA, IgD (b)(a)
Antígeno
Variable
Constante
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