GUÍA CATALIZADORES-1

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Actividades 
ACTIVIDADES: 
INSTRUCCIONES: Resuelva las siguientes actividades en grupos de trabajo de 6 personas. 
FECHA ENTREGA: VIERNES 16 ABRIL 
 
1. A partir del video del procedimiento de laboratorio: 
https://drive.google.com/file/d/1hWK6_gZtrZNHQzlyGhrKIYBu1SV3-j4v/view?usp=sharing 
 
A) Explique los resultados en los tubos 2 y 4 de la prueba de Benedict. 
Tubo 2: el resultado que se obtuvo mediante la prueba de Benedict, en este caso es positivo, hay 
presencia de azúcar, por la razón de que la amilasa salival (enzima) estaba cruda por ello catalizó 
sobre la solución del almidón. La amilasa salival convierte el almidón en monómeros de glucosa. 
Una característica de esto es su color, se torna anaranjado la solución contenida en el tubo, cuando 
el resultado es positivo. 
 
Tubo 4: el resultado que se obtuvo fue negativo, ya que no hay presencia de azúcar. Esta reacción 
se dio porque la amilasa salival estaba hervida. Al hervirla se desnaturaliza, lo cual no puede catalizar 
al almidón. El color que adquiere esta prueba es celeste, ya que sigue teniendo almidón. 
La amilasa salival es específica sobre el almidón. La prueba de Benedict, es un marcador de azúcar. 
 
B) Explique los resultados en los tubos 1 y 3 de la prueba de Lugol. 
Tubo 1: el resultado en esta prueba fue negativa, porque no hubo presencia del almidón. La amilasa 
salival cruda, rompió (hidrolisis) el almidón convirtiéndolo en monómeros de glucosa, ya que la 
enzima catalizó sobre ello. Por esta razón la prueba de Lugol no marco almidón. 
 
Tubo 3: el resultado en este caso, fue positivo. Había presencia de almidón, porque la amilasa salival 
que se le agregó fue desnaturalizada por haber hervido, por tal razón no catalizó. Esta prueba de 
Lugol, si da positivo adquiere un color morado oscuro. 
La prueba de Lugol es un marcador del almidón. 
 
 
 
https://drive.google.com/file/d/1hWK6_gZtrZNHQzlyGhrKIYBu1SV3-j4v/view?usp=sharing
C) ¿Por qué cuajó más el tubo que contenía HCl en la prueba con la rennina? 
Porque la rennina tiene especificidad con un pH ácido, es decir, actúa mejor. El cuajó 
marca que pH óptimo prefiere la enzima (rennina) para mayor especificidad, en este 
caso fue un pH ácido, a comparación de la otra prueba en la cual no se le agregó HCI, 
fue menor el cuajó. 
La rennina es específica sobre la caseína de la leche y también en un pH ácido. 
 
2. ¿Cuál es el mecanismo por el cuál una enzima consigue acelerar una reacción? 
Por medio de los catalizadores biológicos. Al superar la barrera de energía se inicia 
denominada energía de activación, esta es la energía mínima para que se produzca la 
reacción química, la acción catalizadora de las enzimas ocurre porque disminuyen la energía 
de activación. 
 
3. ¿En qué organelo celular se sintetizan los enzimas? 
Se sintetizan en el retículo endoplásmico rugoso gracias a los ribosomas. 
 
4. ¿Qué es una holoenzima y una apoenzima? 
¿Qué es una holoenzima? 
Una holoenzima es una enzima que está formada por una proteína, apoenzima y un 
cofactor, que puede ser un ion o una molécula orgánica compleja unida (grupo prostético) 
o no (una coenzima). En resumidas cuentas, es una enzima completa y activada 
catalíticamente. 
 
 ¿Qué es una apoenzima? 
Es la parte proteica de una holoenzima, es decir, una enzima que no puede llevar a cabo su 
acción catalítica desprovista de los cofactores necesarios, ya sean iones metálicos o sustoxis 
(Fe, Cu, Mg, etc.) u orgánicos, que a su vez puede ser una coenzima o un grupo prostético, 
dependiendo de la fuerza de sus enlaces con la apoenzima. 
La apoenzima, es, por tanto, catalíticamente inactiva, hasta que se le une el cofactor 
adecuado. Son enzimas que carecen de los componentes químicos apropiados para realizar 
la actividad catalítica, por ello, se ayudan de otras sustancias no proteicas, denominadas 
cofactores que, fijadas en su superficie mediante enlaces covalentes o débiles, le aportan a 
la enzima los grupos y funciones químicas que necesita. En estos casos, la parte proteica de 
la enzima se denomina apoenzima y la fracción no proteica es el cofactor. 
 
 
 
 
 
 
5. Nombre dos enzimas de cada una de las familias de enzimas que existen según su 
clasificación internacional. Rellenando el siguiente cuadro: 
 
FAMILIA DE ENZIMAS EJEMPLOS DE ENZIMAS 
Oxidorreductasas Aminooxidasa: son enzimas capaces 
de catalizar la oxidación o reducción de 
un sustrato por sustracción o adición de 
dos átomos de hidrógeno 
Catalasas: cataliza la descomposición del 
peróxido de hidrógeno en oxígeno y agua. 
Esta enzima utiliza como cofactor al grupo 
hemo y al manganeso. 
Transferasas Transaminasas: transfieren grupos amino 
desde un metabolito a otro, generalmente 
aminoácidos. 
Transaldolasas: es 
una enzima homodimérica con una masa 
molecular en el rango de los 70 kDa 
compuesto de 337 aminoácidos. 
Hidrolasas Peptidasas: son enzimas que rompen los 
enlaces peptídicos de las proteínas. Para ello, 
utilizan una molécula de agua, por lo que se 
clasifican como hidrolasas. 
Lipasas: es una enzima que se usa en el 
organismo para disgregar las grasas de los 
alimentos de manera que se puedan 
absorber. Su función principal es catalizar la 
hidrólisis de triacilglicerol a glicerol y ácidos 
grasos libres. 
Liasas Aldolasas: es una enzima que ayuda a 
descomponer ciertos azúcares para producir 
energía. 
Descarboxilasa: son liasas carbono-carbono 
que agregan o remueven grupos carboxilo de 
diferentes compuestos orgánicos. Estas 
enzimas catalizan la descarboxilación de 
https://es.wikipedia.org/wiki/Enzima
https://es.wikipedia.org/wiki/Cin%C3%A9tica_enzim%C3%A1tica
https://es.wikipedia.org/wiki/Oxidaci%C3%B3n
https://es.wikipedia.org/wiki/Reducci%C3%B3n-oxidaci%C3%B3n
https://es.wikipedia.org/wiki/Sustrato_(bioqu%C3%ADmica)
https://es.wikipedia.org/wiki/%C3%81tomo
https://es.wikipedia.org/wiki/Hidr%C3%B3geno
aminoácidos, beta-cetoácidos y alfa-
cetoácidos. 
Isomerasas Mutasa: es una enzima isomerasa que 
cataliza la octava etapa de la glicólisis. 
Epimerasas: son enzimas que catalizan la 
inversión de un centro estereoespecífico en 
una molécula biológica. 
Ligasas • Aldolasas: es una enzima que participa en la 
glucólisis. 
• Decarboxilasas: es una enzima que cataliza la 
decarboxilación del oxaloacetato a piruvato y 
dióxido de carbono. 
 
6. Explique la diferencia entre una enzima constitutiva, una enzima inducible y una 
reprimible y ponga un ejemplo de cada una. 
Las enzimas constitutivas son aquellas en las que las células las fabrica todo el tiempo, 
siempre estando en niveles basales. Este el sustrato en ese momento o no. ejemplo 
Enzima inducida es sintetizada por la célula en cantidades muy pequeñas y cuya velocidad 
de síntesis puede ser aumentada por otra molécula llamada inductor. Por ejemplo: enzima 
galactosidasa 
Las enzimas reprimibles son aquellas cuya síntesis se reprime en presencia de productos en 
reacciones que ellas catalizan. Ejemplo: Operón Trp 
 
7. Escriba un ejemplo de dos enzimas que se consideren isoenzimas y explique las reacciones 
que catalizan. 
Lactato deshidrogenasa: la enzima cataliza la oxidación de lactato a piruvato reduciendo el 
NAD a NADH. 
Creatín fosfo quinasa: la reacción entre la creatina fosfato (CP) y la adenosina 5´-difosfato 
(ADP) con formación de creatina y adenosina 5´-trifosfato (ATP), convirtiendo esta última la 
glucosa en glucosa-6-fosfato (G6P) en presencia de hexoquinasa (HK).