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TEMA 2: Biomoléculas Orgánicas Biología 2º Bachillerato TEMA 2. BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS ÍNDICE 1. Glúcidos. a) Generalidades. b) Isomería. c) Monosacáridos d) Oligosacáridos. Enlace O-glucosídico y Disacáridos. e) Polisacáridos: de reserva: almidón y glucógeno y estructurales: celulosa y quitina. 2. Lípidos. a) Generalidades. b) Ácidos grasos. c) Lípidos saponificables. d) Terpenos o isoprenoides y esteroides. 3. Proteínas y biocatalizadores. a) Aminoácidos proteicos. b) Enlace peptídico. Péptidos y proteínas. c) Niveles de organización de las proteínas. d) Propiedades de las proteínas. e) Funciones. f) Clasificación de las proteínas. g) Enzimas. h) Las vitaminas. 4. Ácidos nucleicos. a) Nucleósidos y nucleótidos. b) Enlace fosfodiéster. c) Ácido desoxirribonucleico (ADN). d) Ácido ribonucleico (ARN). 5. Actividades. TEMA 2: Biomoléculas Orgánicas Biología 2º Bachillerato 1. GLUCIDOS: A. GENERALIDADES. Composición. Los glúcidos son biomoléculas compuestas por C, H y O y cuya fórmula empírica es CnH2nOn. Se denominan también hidratos de carbono o carbohidratos debido a que su composición también responde a la fórmula Cn(H2O)n. Su nombre proviene del griego “glykys” que significa dulce. Nomenclatura. Según el número de carbonos que posean se llamarán triosas, tetrosas, pentosas, hexosas y heptosas. Según el grupo funcional se antepone el prefijo prefijo aldo- o ceto- Clasificación. (figura 1) Monosacáridos u OSAS. 3 a 7 C. Unidades básicas no hidrolizables. ÓSIDOS: Asociación de monosacáridos. o HOLÓSIDOS: Constituidos únicamente por monosacáridos. OLIGOSACÁRIDOS: de 2 (disacáridos) a 10 monosacáridos. POLISACÁRIDOS: Polímeros formados por más de 10 monosacáridos. o HETERÓSIDOS: Constituidos por monosacáridos y otro tipo de moléculas no glucídicas (proteínas, lípidos, etc.). Figura 1. Clasificación de los glúcidos. B. ISOMERÍA. La isomería es una propiedad de ciertos compuestos químicos que, con igual fórmula química, es decir, iguales proporciones relativas de los átomos que conforman su molécula, presentan estructuras moleculares distintas y, por ello, diferentes propiedades. Dichos compuestos reciben la denominación de isómeros. Los isómeros son compuestos que tienen la misma fórmula molecular pero diferente fórmula estructural y, por tanto, diferentes propiedades. Por ejemplo, el alcohol etílico o etanol y el éter dimetílico son isómeros cuya fórmula molecular es C2H6O (figura 2). Figura 2. Isomería. Tipos de isomería (figura 3): Isomería estructural o de función. Estereoisomería, isomería geométrica o espacial. Isomería óptica Figura 3. Clasificación y tipos de isomería. TEMA 2: Biomoléculas Orgánicas Biología 2º Bachillerato Isomería estructural: Forma de isomería, donde las moléculas con la misma fórmula molecular, tienen una diferente distribución de los enlaces entre sus átomos, al contrario de lo que ocurre en la estereoisomería. Debido a esto se pueden presentar 3 diferentes modos de isomería: • Isomería de cadena o esqueleto. Los isómeros de este tipo tienen componentes de la cadena acomodados en diferentes lugares, es decir las cadenas carbonadas son diferentes, presentan distinto esqueleto o estructura. Un ejemplo es el pentano, del cual, existen muchos isómeros, pero los más conocidos son el isopentano y el neopentano. • Isomería de posición. Es la de aquellos compuestos en los que sus grupos funcionales están unidos en diferentes posiciones. Un ejemplo simple de este tipo de isomería es la del pentanol, donde existen tres isómeros de posición: pentanol, pentan-2-ol y pentan-3-ol. • Isomería de grupo funcional. Los isómeros funcionales difieren entre sí por presentar grupos funcionales distintos, pero la misma fórmula empírica. Un claro ejemplo es el de las aldosas y cetosas. Estereoisomería: Los estereoisómeros aparecen cuando existen en una cadena carbonatada uno o más carbonos asimétricos (unidos a cuatro radicales distintos). Pongamos como ejemplo los monosacáridos. Existen dos clases de estereoisómeros: Enantiómeros: isómeros especulares. Tienen todos los OH de los C asimétricos en posición opuesta (D-glucosa y L-idosa). Diastereoisómeros: Isómeros que no son imagen especular la una de la otra. Entre ellos están los Epímeros que son isómeros que difieren en la posición de un solo OH (D-ribosa y D-xilosa). epímeros epímeros enantiómeros enantiómeros En los monosacáridos, la variación en la posición de los OH del último carbono asimétrico conlleva la aparición de los isómeros “D” y “L”. En la naturaleza, sólo aparecen los isómeros D. o Forma D: cuando el OH del último C asimétrico está a la derecha. o Forma L: cuando el OH del último C asimétrico está a la izquierda D-eritrosa L-treosa D-treosa L-eritrosa El Gliceraldehido es una aldotriosa La Dihidroxicetona es una cetotriosa TEMA 2: Biomoléculas Orgánicas Biología 2º Bachillerato El número de estereoisómeros, para un monosacárido dado, es de 2n, siendo n el número de átomos de carbono asimétricos que tenga (figuras 4 y 5). La glucosa con cuatro átomos de carbono asimétricos tendrá 24=16 estereoisómeros. De los 2n isómeros posibles de un monosacárido, la mitad pertenecen a la serie D, y la otra mitad pertenecen a la serie L. Figura 4. Serie de estereoisómeros de las aldosas en sus conformaciones D. Figura 5. Serie de estereoisómeros de las cetosas en sus conformaciones D. Isomería óptica: Esta isomería se debe al hecho que algunas sustancias en disolución (como es el caso de los monosacáridos) desvían la luz polarizada al atravesar dicha disolución. Si las desvían hacia la derecha se denominan dextrógiros (+) y si lo hacen hacia la izquierda se denominan levógiros (-). Esta isomería es totalmente independiente de la isomería D y L. C. MONOSACÁRIDOS. Estructura o Químicamente se definen como polialcoholes con una función aldehído (aldosas) o cetona (cetosas). Figura 6. Figura 6. Grupo aldehído y cetona TEMA 2: Biomoléculas Orgánicas Biología 2º Bachillerato o Son las unidades básicas (no hidrolizables) de los glúcidos. o En estado natural poseen de 3 a 7 átomos de carbono unidos entre sí y cada uno unido a un grupo OH y a un H salvo uno que está unido mediante doble enlace a un O. Características: o Son solubles en agua. o Son sólidos (cristalinos) de color blanco y de sabor dulce. Tienen poder reductor. Esta propiedad es característica de estas sustancias y permite reconocer su presencia en una disolución. El grupo carbonilo -C=O puede oxidarse dando un grupo ácido –COOH. Se utiliza el licor de Fehling que contiene compuestos de cobre, el monosacárido se oxida reduciendo las sales de cobre pasando de un color azul a uno rojo ladrillo. o Presentan isomería y desvían la luz polarizada. Monosacáridos de interés y derivados: TRIOSAS Gliceraldehído Dihidroxiacetona Intermediarios metabólicos TETROSAS Eritrosa Intermediario en el ciclo de fijación del CO2 PENTOSAS Ribosa Ribulosa Componente del ARN Intermediarios en el ciclo de fijación del CO2 HEXOSAS Glucosa Fructosa Galactosa Combustibles metabólicos DESOXIAZÚCARES Seobtienen por reducción (pérdida de un grupo OH) Desoxirribosa Componente del ADN AZÚCARES ÁCIDOS Se obtienen por oxidación (formación de un grupo carboxilo en el C terminal) Ácido glucurónico Tejido conjuntivo AMINOAZÚCARES Se obtienen por sustitución de un OH por un grupo amino –NH2 Glucosamina N-acetilglucosamina N-acetilmurámico Cartílagos Pared bacteriana Ciclación Algunos monosacáridos (las aldopentosas y todas las hexosas) se comportan en disolución como si tuvieran un carbono asimétrico más. Si en la fórmula lineal de la glucosa (Proyección de Fisher) se distinguen cuatro carbonos asimétricos C*, en disolución se muestran cinco. Este comportamiento se debe a que la molécula adopta una forma cíclica gracias a la formación de un enlace intramolecular entre el grupo aldehído del C1 (enlace hemiacetal) o cetónico del C2 (enlace hemicetal) y el penúltimo grupo alcohol (C5). Figura 7. o Enlace hemiacetal: Entre un grupo alcohol y un aldehído. o Enlace hemicetal: Entre un grupo alcohol y una cetona. La ciclación (figura 8) se muestra en aldopentosas y hexosas, tanto si se disuelven en agua como si forman parte de disacáridos o polisacáridos. La molécula resultante adquiere una conformación cíclica que se puede representar mediante la proyección de Haworth. La molécula ciclada puede adquirir el aspecto de un pentágono o de un hexágono (figura 9). Los monosacáridos ciclados con aspecto de pentágono reciben el nombre de Furanosas. Los monosacáridos ciclados con aspecto de hexágono reciben el nombre de Piranosas. El carbono que portaba el grupo carbonilo (C1 en aldosas o C2 en cetosas) se convierte en un carbono asimétrico, en el que el OH puede localizarse en dos posiciones distintas: Formas α (OH abajo) y ß (OH arriba). Estos nuevos isómeros se denominan anómeros. Figura 7. Enlaces intramoleculares hemiacetal y hemicetal. TEMA 2: Biomoléculas Orgánicas Biología 2º Bachillerato La conformación real de estos azúcares en disolución varía con respecto a lo representado en las proyecciones de Haworth, ya que, debido a la formación de enlaces covalentes sencillos, las moléculas no son planas. Las piranosas (figura 10) pueden adoptar las formas de nave (A) o silla (B) y las furanosas de sobre. Figura 8. Ciclación de fructosa y glucosa. Figura 9. Formas hexagonal y pentagonal de la proyección de Haworth. D. OLIGOSACÁRIDOS Los oligosacáridos (del griego oligos = poco) son holósidos compuestos por un número reducido de monosacáridos ciclados (de 2 a 10) unidos mediante enlaces glucosídicos. Si están formados por sólo dos monosacáridos se denominan disacáridos, si lo están por tres trisacáridos; a los que están formados por más de tres monosacáridos no se le suele asignar ninguna denominación específica y se suelen nombrar sencillamente como oligosacáridos. Sus propiedades físicas son muy similares a las de los monosacáridos: también son sólidos cristalinos, de color blanco, sabor dulce y solubles en agua. La mayoría de ellos conserva el poder reductor característico de los monosacáridos. Los oligosacáridos más abundantes y de mayor importancia biológica son los disacáridos. Enlace glucosídico (figura 11). Los monosacáridos pueden unirse entre sí mediante enlace O-glucosídico, liberándose en el proceso una molécula de agua. Así pues, el enlace O-glucosídico resulta de la formación de un acetal (o cetal) entre el carbono carbonílico (C1 en las aldosas y C2 en las cetosas) de un monosacárido y un grupo hidroxilo de otro monosacárido. Este segundo monosacárido posee otro carbono carbonílico libre que a su vez puede reaccionar con un grupo hidroxilo de un tercer monosacárido para Figura 10. Formas trans (A) y cis (B) de la β-D-glucopiranosa. http://www.bionova.org.es/biocast/documentos/figura/figtem07/figurax0702.gif TEMA 2: Biomoléculas Orgánicas Biología 2º Bachillerato formar otro enlace glucosídico, y así sucesivamente. De este modo, mediante sucesivos enlaces glucosídicos, se puede unir un número ilimitado de monosacáridos para formar largas cadenas que pueden ser lineales o ramificadas. En todos los ósidos, azúcares formados por un número variable de monosacáridos unidos entre sí, la unión entre los mismos se realiza mediante este tipo de enlace. El enlace glucosídico puede ser de dos tipos, α o β, según sea α o β la configuración del monosacárido que aporta al enlace el átomo de carbono carbonílico. Por otra parte, se distinguen enlaces glucosídicos monocarbonílicos, en los que sólo está implicado el carbono carbonílico de un monosacárido, y enlaces glucosídicos dicarbonílicos, en los que están implicados los carbonos carbonílicos de los dos monosacáridos enlazados. El poder reductor de los oligosacáridos reside en los átomos de carbono carbonílicos y se pierde cuando éstos participan en un enlace glucosídico. Por ello, cuando dos monosacáridos se unen mediante un enlace glucosídico monocarbonílico el disacárido resultante tendrá poder reductor, ya que conserva un carbono carbonílico libre. Por el contrario, si el enlace es dicarbonílico el disacárido resultante, al tener sus dos carbonos carbonílicos implicados en el enlace, habrá perdido el poder reductor. En general, los oligosacáridos, independientemente de su longitud, tendrán poder reductor siempre que conserven algún carbono carbonílico libre en uno de sus extremos, que se denomina extremo reductor. La estructura de un enlace glucosídico se suele especificar escribiendo el tipo de enlace, α o β, seguido entre paréntesis por los números de los átomos de carbono implicados en él. Algunos ejemplos son α(1→4), α(1→6), β(1→4), β(1→2), etc. Puesto que los monosacáridos tienen muchos grupos hidroxilo, la variedad de enlaces glucosídicos posibles es enorme; no obstante, los más abundantes en la naturaleza son los α(1→4) y los β(1→4). Principales disacáridos (figura 12). La sacarosa (azúcar de mesa) es un disacárido de especial importancia. Está formada por alfa-glucosa y beta-fructosa, con enlace 1-2; se encuentra exclusivamente en el mundo vegetal y es uno de los productos directos de la fotosíntesis que estos realizan, constituyendo la principal forma de transporte de Figura 11. Enlace O-glucosídico. http://www.bionova.org.es/biocast/documentos/figura/figtem07/figurax0703.jpg azúcares desde las hojas hacia otras partes de la planta, encontrándose muy bien representada en la naturaleza en frutos, semillas y néctar. No es un disacárido reductor porque el enlace glucosídico entre ambos monosacáridos es de tipo dicarbonílico. La maltosa está formada por dos unidades de glucosa, con enlace glucosídico de tipo alfa 1-4. La molécula tiene características reductoras. Se encuentra libre de forma natural en la malta, de donde recibe el nombre y forma parte de varios polisacáridos de reserva (almidón y glucógeno), de los que se obtiene por hidrólisis. La malta se extrae de los granos de cereal, ricos en almidón, germinados. Se usa para fabricar cerveza, whisky y otras bebidas.. La celobiosa está formada por dos unidades de beta-glucosa, con enlace 1-4. Está presente en la molécula de celulosa y no se encuentra libre. La lactosa. Está formada por galactosa y glucosa, unidas con enlace glucosídico beta 1-4. También tiene carácter reductor. Se encuentra libre en la leche de los mamíferos. Parte de la población mundial presenta la llamada “intolerancia a la lactosa”, que es una enfermedad caracterizada por la afectación más o menos grave de la mucosa intestinal que es incapaz de digerir la lactosa. La isomaltosa consta de dos unidades de alfa-glucosa con enlace 1-6. Está presente en los polisacáridos“almidón” y “glucógeno” y no se halla libre. TEMA 2: Biomoléculas Orgánicas Biología 2º Bachillerato En cuanto a los trisacáridos, relativamente escasos en la naturaleza, cabe citar algunos como la rafinosa y la melicitosa que se encuentran en la savia de determinadas plantas. Además de los disacáridos y trisacáridos, existe una gran variedad de oligosacáridos naturales con estructuras químicas muy diversas. Se trata de compuestos formados por un número de monosacáridos que oscila entre 4 y 10 unidos entre sí por enlaces glucosídicos dando lugar a cadenas que pueden ser lineales o ramificadas. Normalmente no se encuentran en estado libre, sino unidos covalentemente a otras biomoléculas como lípidos o proteínas. La cara externa de α-D-Glu (12) β-D-Fru β-D-Fru (21) α-D-Glu β-D-Gal (14) α/β-D-Glu β-D-Glu (14) α/β-D-Glu α-D-Glu (14) α/β-D-Glu Figura 12. Principales disacáridos. las membranas celulares se halla cuajada de cadenas oligosacarídicas unidas a los lípidos y proteínas de membrana que cumplen importantes funciones en los procesos de reconocimiento de la superficie celular. E. POLISACÁRIDOS Los polisacáridos son glúcidos formados por un número elevado de monosacáridos unidos entre sí mediante enlaces glucosídicos. Aunque el límite entre oligosacáridos y polisacáridos se suele fijar arbitrariamente en 10 unidades monosacarídicas constituyentes, lo cierto es que la mayoría de los polisacáridos naturales están formados por centenares o miles de estas unidades monoméricas. Las propiedades físicas y químicas de los polisacáridos son en cierto modo contrarias a las que exhiben monosacáridos y oligosacáridos: no cristalizan, no tienen sabor dulce, carecen de poder reductor, y, aunque son sustancias hidrofílicas, son poco solubles en agua debido a su elevado peso molecular. Se distinguen dos tipos principales de polisacáridos, los homopolisacáridos, formados por un sólo tipo de monosacárido, y heteropolisacáridos, formados por dos o más tipos de monosacáridos (o derivados). Algunos de ellos desempeñan una función energética, como el almidón y el glucógeno, mientras que otros, como la celulosa, realizan una función de tipo estructural. Hay que destacar que aquéllos que presentan enlaces glucosídicos tipo α tienen función energética, mientras que los que los presentan tipo β tienen función estructural. Almidón (figura 13). Es un polisacárido formado por moléculas de α-D-glucosa unidas por enlaces glucosídicos α(1→4) y α(1→6). En la molécula de almidón se distinguen dos formas estructurales: Amilosa (figura 13). Cadena lineal de moléculas de α-D-glucosa unidas por enlaces α-(1→4). Amilopectina (figura 13 y 14). Es un polímero muy ramificado formado por moléculas de α-D-glucosa. Los sucesivos restos de glucosa a lo largo de las cadenas están unidos por enlaces α(1→4), y los puntos de ramificación, que se encuentran espaciados por un número de restos de glucosa que oscila entre 24 y 30, consisten en enlaces α(1→6) El almidón actúa como sustancia de reserva en las células vegetales. Una parte sustancial de los glúcidos producidos en la fotosíntesis se almacenan en forma de almidón, dando lugar a unos agregados insolubles de gran tamaño, los granos de http://www.bionova.org.es/biocast/documentos/figura/figtem07/figurax0704.gif http://www.bionova.org.es/biocast/documentos/figura/figtem07/figurax0704.gif TEMA 2: Biomoléculas Orgánicas Biología 2º Bachillerato almidón, que se encuentran en todas las células vegetales, siendo especialmente abundantes en las de las semillas, frutos y tubérculos. Figura 13. Estructura del almidón (amilosa y amilopectina). Amilosa Figura 14. Estructura de la amilopectina. Glucógeno (figura 15). Es un polisacárido con estructura muy similar a la de la amilopectina. Al igual que ésta, está formado por moléculas de α-D-glucosa unidas por enlaces glucosídicos α(1→4) a lo largo de las cadenas, y con puntos de ramificación consistentes en enlaces α(1→6). La diferencia con respecto a la amilopectina estriba en que las ramificaciones se encuentran menos espaciadas, concretamente cada 8 a 12 restos de glucosa. Esta mayor proximidad entre los puntos de ramificación hace que el glucógeno sea mucho más compacto que el almidón, pudiendo alcanzar pesos moleculares del orden de varios millones de daltons. El glucógeno actúa como sustancia de reserva en las células animales. Es especialmente abundante en el hígado, donde puede llegar a representar el 7% de su peso; también abunda en el músculo esquelético. En el interior de las células el glucógeno se encuentra almacenado en forma de gránulos insolubles de gran tamaño. Figura 15. Estructura del glucógeno. Amilopectina TEMA 2: Biomoléculas Orgánicas Biología 2º Bachillerato Celulosa (figura 16). Es un polímero lineal (no ramificado) formado por moléculas de β-D-glucosa unidas mediante enlaces glucosídicos β(1→4). Cada cadena de celulosa contiene entre 10.000 y 15.000 restos de glucosa. Estas cadenas, debido a la configuración β de sus enlaces glucosídicos, adoptan conformaciones muy extendidas que favorecen la formación de puentes de hidrógeno entre los grupos hidroxilo de los distintos restos de glucosa de una misma cadena o de cadenas vecinas. De este modo se forman fibras supramoleculares que contienen muchas cadenas individuales de celulosa en disposición paralela e íntimamente unidas entre sí por puentes de hidrógeno. Tal estructura es la que confiere a la celulosa su insolubilidad en agua y su resistencia mecánica características, propiedades estas que la hacen idónea para desempeñar en las células una función de carácter estructural. La celulosa es el principal componente de las paredes celulares vegetales, las cuales proporcionan a las células de las plantas y las algas sostén mecánico y protección frente a los fenómenos osmóticos desfavorables. Una gran parte de la masa de la madera es celulosa. Figura 16. Estructura de la celulosa. http://www.bionova.org.es/biocast/documentos/figura/figtem07/figurax0706.gif Las amilasas que degradan el almidón y el glucógeno no pueden romper los enlaces β glucosídico de la celulosa. El intestino humano (y el de la mayoría de los animales) carece de enzimas que puedan romper este tipo de enlace, por lo que este polisacárido tiene para el hombre un valor alimenticio prácticamente nulo. Este hecho está compensado con creces por la capacidad de la celulosa para generar una gran cantidad de residuos que a su paso limpian y facilitan el buen funcionamiento del aparato digestivo. Algunos animales como las termitas o los rumiantes viven en simbiosis con determinados microorganismos poseedores de enzimas específicos, llamados celulasas, que sí son capaces de degradar la celulosa, por lo que estos animales pueden aprovechar su valor nutritivo. Quitina (figura 17). También hay homopolisacáridos formados por derivados de la glucosa, como la quitina, un polímero de la N-acetil-glucosamina, que es el componente principal del exoesqueleto de los artrópodos. Figura 17. Estructura de la quitina, Además de los descritos, existen en la naturaleza otros homopolisacáridos, algunos de ellos formados por monosacáridos diferentes de la glucosa, como los fructanos, mananos y arabinanos. Heteropolisacáridos los más importantes son los que están formados por dos tipos de unidades monosacarídicas que se alternan a lo largo de sus cadenas. Algunos de ellos son el ácido hialurónico (figura 18), que se encuentra en el tejido conjuntivo de los animales ejerciendo un papel lubricante, la hemicelulosa, que forma parte dela pared celular vegetal, y la heparina, con notables propiedades anticoagulantes; todos ellos están formados por derivados complejos de la glucosa. Figura 18. Ácido hialurónico TEMA 2: Biomoléculas Orgánicas Biología 2º Bachillerato Heterósidos. Están formados por monosacáridos y otros componentes de naturaleza no azucarada. Ente ellos, cabe citar a los glucolípidos, y a las glucoproteínas, que son asociaciones covalentes de cadenas oligosacarídicas con lípidos y proteínas respectivamente; los glucolípidos y glucoproteínas están presentes en muchos lugares de la célula, sobre todo en la cara externa de la membrana plasmática. Un tipo especial de heterósido es el peptidoglucano, componente esencial de las paredes celulares bacterianas, que está constituido por cadenas paralelas de un heteropolisacárido complejo unidas transversalmente por cadenas de aminoácidos. 2. LÍPIDOS A. GENERALIDADES. Los lípidos son biomoléculas orgánicas formadas por C, H y O. A veces pueden aparecer en algunos compuestos P, N y S. Constituyen un grupo de moléculas muy hetereogéneo, con composición, estructura y funciones muy diversas, pero todos ellos tienen en común varias características: No se disuelven en agua. Se disuelven en disolventes orgánicos apolares, tales como cloroformo, benceno, aguarrás, éter o acetona. Son menos densos que el agua, por lo que flotan sobre ella. Son untosos al tacto. La clasificación de los lípidos resulta problemática, dadas las características químicas tan diversas que poseen. Adoptaremos una de las más comunes, que divide a los lípidos en dos grandes categorías: lípidos saponificables, que contienen ácidos grasos unidos a algún otro componente, generalmente mediante un enlace tipo éster, y lípidos no saponificables, que no contienen ácidos grasos, aunque también incluyen algunos derivados importantes de éstos. Lípidos saponificables: o Acilglicéridos o Céridos o Fosfolípidos Lípidos no saponificables: o Terpenos o Esteroides o Prostaglandinas Funciones generales: Aislantes térmicos y protección de órganos Fuente energética (9kcal/g) Impermeabilizantes Estructurales (membranas celulares) Constituyentes de hormonas, vitaminas y pigmentos. B. ÁCIDOS GRASOS. Los ácidos grasos son moléculas formadas por una cadena hidrocarbonada que posee un grupo carboxilo terminal como grupo funcional. El número de carbonos es par (12-24) Los tipos de ácidos grasos más abundantes en la naturaleza están formados por cadenas de 16 a 22 átomos de carbono. No suelen encontrarse libres en la naturaleza, sino que forman parte de lípidos complejos. Los ácidos grasos son moléculas anfipáticas (se diferencian dos zonas) La parte que contiene el grupo carboxilo es polar hidrófila. El resto de la molécula no presenta polaridad (cola apolar) y es una estructura hidrófoba. Como la cadena apolar es mucho más grande que la parte con carga (polar), la molécula no se disuelve en agua. El carácter anfipático de los ácidos grasos hace que cuando están en un medio acuoso formen micelas, unas estructuras características en las que la zona polar se dirige al agua y la cola apolar se aleja de ella. Figura 19. Disposición de los ácidos grasos en medio acuoso. Los ácidos grasos se clasifican en saturados e insaturados. Saturados Los enlaces entre los carbonos son enlaces simples. Esta circunstancia permite la unión entre varias moléculas mediante fuerzas de Van der Waals (interacciones hidrofóbicas). Cuanto mayor sea la cadena (más carbonos), mayor es la posibilidad http://recursos.cnice.mec.es/biosfera/alumno/2bachillerato/biomol/contenidos9.htm#saturado http://recursos.cnice.mec.es/biosfera/alumno/2bachillerato/biomol/contenidos9.htm#insaturado TEMA 2: Biomoléculas Orgánicas Biología 2º Bachillerato de formación de estas interacciones débiles y, por tanto, mayor es la temperatura de fusión. Por ello, a temperatura ambiente, los ácidos grasos saturados suelen encontrarse en estado sólido (figura 22 y 23). Los más destacados son el palmítico (16:0) –figura 20- y el esteárico (18:0). Figura 20. Distintas representaciones del ácido palmítico. Insaturados En ellos pueden aparecer enlaces dobles o triples entre los carbonos de la cadena. Los dobles enlaces producen inclinaciones en la molécula que dificultan la formación de uniones mediante fuerzas de Van der Waals entre ellas. Esta particularidad determina que el punto de fusión sea más bajo y, por ello, a temperatura ambiente, los ácidos grasos insaturados suelen encontrarse en estado líquido (figura 22 y 23). Pueden ser: Monoinsaturados: Sólo presentan un doble enlace. Por ejemplo el oleico (18:1w-9) o el palmitoleico (16:1w-7) -Figura 21-. Poliinsaturados: Tienen varios dobles enlaces. Linoleico (18:2w-9) Los mamíferos no pueden sintetizar tres ácidos grasos poliinsaturados (linoleico, linolénico y araquidónico) que son fundamentales para la vida. Se dice, por ello que son esenciales y tienen que ser ingeridos en la dieta. Figura 21. Distintas representaciones del ácido palmitoleico. Figura 22. Disposición de los ácidos grasos saturados (sólidos) e insaturados (líquidos). TEMA 2: Biomoléculas Orgánicas Biología 2º Bachillerato Figura 23. Puntos de fusión de algunos ácidos grasos. C. LÍPIDOS SAPONIFICABLES Acilglicéridos: Los acilglicéridos son ésteres de la glicerina con los ácidos grasos. La glicerina (o glicerol) puede considerarse como un alcohol que deriva biológicamente de la dihidroxiacetona (una cetotriosa). Sus tres grupos hidroxilo pueden reaccionar con uno, con dos o con tres ácidos grasos para dar lugar respectivamente a los monoacilglicéridos, diacilglicéridos y triacilglicéridos. Los mono~ y diacilglicéridos sólo aparecen en la naturaleza en pequeñas cantidades, generalmente como productos intermedios de la síntesis o degradación de los triacilglicéridos, que son mucho más abundantes y de mayor importancia biológica por lo que en lo sucesivo nos referiremos exclusivamente a ellos. Los triacilglicéridos se denominan también triacilgliceroles; la denominación triglicéridos, mucho más popular, es químicamente incorrecta, por lo que no se recomienda su uso. Esterificación (figura 24). Reacción entre un ácido orgánico y un alcohool. Se forma un compuesto llamado éster y se libera una moilécula de agua. La reacción inversa se denomina hidrólisis. Los triacilglicéridos pueden ser simples, si contienen un sólo tipo de ácido graso, o mixtos, si contienen más de un tipo. Por otra parte, los triacilglicéridos ricos en ácidos grasos saturados se encuentran en estado sólido a temperatura ambiente y se denominan sebos o mantecas, mientras que los ricos en ácidos grasos insaturados permanecen líquidos a temperatura ambiente y se denominan aceites. (12:0) (14:0) (16:0) (18:0) (24:0) (20:0) (16:1w-7) (18:1w-9) (18:2w-6) (18:3w-3) (20:4w-6) Funciones de los acilglicéridos Actúan como combustible energético. Son moléculas muy reducidas que, al oxidarse totalmente, liberan mucha energía (9 Kcal/g). Funcionan como reserva energética. Acumulan mucha energía en poco peso. Comparada con los glúcidos, su combustión produce más del doble de energía. Los animales utilizan los lípidos como reserva energética para poder desplazarse mejor. Sirven como aislantes térmicos. Conducen mal el calor. Los animales de zonas frías presentan, a veces, una gran capa de tejido adiposo. Son buenos amortiguadores mecánicos. Absorben la energía de los golpes y, por ello, protegen estructuras sensibles o estructuras que sufrencontinuo rozamiento. Figura 24. Reacción de esterificación. TEMA 2: Biomoléculas Orgánicas Biología 2º Bachillerato Céridos: Los céridos o ceras se forman al esterificarse un ácido graso de cadena larga con un monoalcohol de cadena larga (figura 25). Son sólidos a temperatura ambiente y sus dos extremos hidrófobos determinan sus funciones: Impermeabilizantes y protectores. Entre las más conocidas se encuentran la de abeja (ésteres del ácido palmítico con alcoholes de cadena larga), la lanolina (grasa de lana de oveja), el aceite de espermaceti (producido por el cachalote) y la cera de cornauba (extraído de una palmera de Brasil). En general en los animales se encuentran en la piel, recubriendo el pelo, plumas y exoesqueleto de insectos. En los vegetales forman películas que recubren hojas, flores y frutos. Fosfolípidos: Son lípidos que contienen ácido fosfórico. La estructura general de un fosfolípido es: Uno o dos ácidos grasos. Un alcohol. Una molécula de ácido fosfórico. Un compuesto polar (aminoalcohol) Son anfipáticos, con una zona polar (aminoalcohol+fosfato) y una apolar (ácidos grasos). Según su composición se distinguen dos grupos: Fosfoglicéridos Esfingolípidos Fosfoglicéridos: También denominados fosfoacilglicéridos. Son similares a los triacilglicéridos porque están formados por glicerina (alcohol) y dos ácidos grasos. La diferencia radica en que el tercer ácido graso es sustituido por un fosfato+compuesto polar (normalmente un aminoalcohol como la serina, colina o etanolamina). Se nombran anteponiendo el nombre fosfatidil al del aminoalcohol: fosfatidil colina (lecitina) –Figura 26-. Figura 25. Formación de una cera. Los fosfoglicéridos son sustancias anfipáticas: tienen en su molécula una parte no polar, representada por las cadenas hidrocarbonadas de los dos ácidos grasos y el esqueleto de la glicerina, y una parte polar formada por el ácido fosfórico y el compuesto polar. Este carácter anfipático de los fosfoglicéridos constituye la base físico-química de su principal función biológica, que es la de ser componentes esenciales de las membranas celulares. Otras sustancias anfipáticas más simples, como los ácidos grasos, son de forma aproximadamente cónica, por lo que tienden a formar micelas en medio acuoso; sin embargo, los fosfoglicéridos, por tener dos "colas" hidrocarbonadas, son de forma aproximadamente cilíndrica, y por ello tienden a formar en medio acuoso estructuras más complejas como las bicapas, las cuales a su vez pueden doblarse sobre sí mismas dando lugar a estructuras cerradas, con un compartimiento acuoso interior, que se denominan liposomas (figura 27). La estructura de las membranas celulares está basada en una bicapa formada por lípidos con carácter anfipático. Es probable que las primeras células que existieron en el océano primitivo se parecieran mucho a los liposomas, estando aisladas de su entorno por una simple bicapa lipídica que posteriormente evolucionó dando lugar a las actuales membranas. Figura 26. Estructura anfipática y representación molecular de la fosfatidil colina (lecitina). TEMA 2: Biomoléculas Orgánicas Biología 2º Bachillerato Esfingolípidos: En ellos no aparece la glicerina, sino que tienen esfingosina, un aminoalcohol insaturado de cadena larga. Se forman por la unión de una ceramida (esfingosina + ácido graso) a una molécula de ácido fosfórico + aminoalcohol. Se encuentran en las membranas celulares, sobre todo en las de las neuronas (esfingomielina) –figura 27-. Figura 27. Representación de la esfingomielina. Glucolípidos: Dentro de los esfingolípidos se encuentran un grupo de glucolípidos de especial importancia. Están compuestos por una parte glucídica (monosacárido u oligosacárido) unida mediante enlace O-glucosídico a una ceramida. No contienen ácido fosfórico. Se distinguen dos clases dependiendo del tipo de glúcido: Cerebrósidos, formados por un azúcar sencillo (glucosa o galactosa). Gangliósidos, formados por un azúcar más complejo, normalmente un oligosacárido ramificado. Se localizan en la cara externa de las membranas celulares, especialmente en las de células nerviosas. Los determinantes de los grupos sanguíneos humanos (ABO) son glucoesfingolípidos. Figura 28. Cerebrósidos y gangliósidos. Saponificación: Los triacilglicéridos pueden sufrir el proceso llamado saponificación cuando reaccionan con álcalis como el hidróxido sódico para dar lugar a la glicerina libre y a las correspondientes sales sódicas de los ácidos grasos que se conocen con el nombre de jabones (Figura 29). Esta reacción no es exclusiva de los triacilglicéridos, sino que la sufren en general todos los lípidos que contienen ácidos grasos unidos, mediante enlace éster o similar, a otro componente; por ello, el carácter saponificable o no de los distintos tipos de lípidos se utiliza como criterio para clasificarlos. La reacción de saponificación se utiliza industrialmente en la fabricación de jabones. D. TERPENOS Y ESTEROIDES. Los isoprenoides o terpenos se forman por la unión de moléculas de isopreno (figura 30). Las estructuras que se originan pueden ser lineales o cíclicas. Algunos Son sustancias coloreadas. En este tipo de moléculas aparecen dobles enlaces conjugados. Estos enlaces pueden ser excitados por la luz o la temperatura. Al cambiar su posición emiten una señal. Por ello, estas moléculas están relacionadas con la recepción de estímulos lumínicos o químicos (β-caroteno que se forma a partir de la vit. A) –figura 32. Son muy abundantes en vegetales. Se clasifican según el número de moléculas de isopreno que contienen. Así tenemos los monoterpenos con dos isoprenos, los diterpenos con cuatro, etc. (figura 31). Debido a su naturaleza hidrocarbonada, los terpenos son sustancias netamente hidrofóbicas y por lo tanto insolubles en agua. Figura 30. Molécula de isopreno. Figura 29. Saponificación TEMA 2: Biomoléculas Orgánicas Biología 2º Bachillerato Figura 32. Formación de β-caroteno a partir de dos moléculas de Vit. A. Figura 31. Clasificación de los terpenos. Los esteroides son derivados del cilopentano – perhidrofenantreno o esterano (figura 33). Esta molécula origina moléculas tales como colesterol (figura 33), vitamina D, ácidos biliares, progesterona, testosterona, estrógenos, aldosterona o cortisol. Todas ellas son esenciales para el funcionamiento de nuestro metabolismo. El colesterol (figura 33) desempeña importantes funciones biológicas en las células animales. En primer lugar, gracias a su carácter anfipático, es un componente esencial de las membranas celulares, a las que proporciona fluidez intercalándose entre los demás lípidos de membrana para impedir que se agreguen y "solidifiquen". En segundo lugar, el colesterol actúa como precursor de un amplio grupo de sustancias con actividades biológicas importantes entre las que cabe citar: o a) Hormonas sexuales como la testosterona (hormona sexual masculina), el estradiol (hormona sexual femenina), y la progesterona (hormona progestágena). o b) Hormonas adrenocorticales como la aldosterona y el cortisol, que regulan diferentes aspectos del metabolismo. o c) Ácidos biliares, principales componentes de la bilis, cuya función es emulsionar las grasas en el intestino delgado para facilitar la acción de las lipasas. o d) Vitamina D, que regula el metabolismo del fósforo y del calcio. El colesterol es el principal esterol de los tejidos animales. En otros organismos existen esteroles semejantes, como el estigmasterolen las plantas y el ergosterol en los hongos. Con pocas excepciones las bacterias carecen de esteroles. Figura 33. Ciclopentano perhidrofenantreno y molécula de colesterol. http://recursos.cnice.mec.es/biosfera/alumno/2bachillerato/biomol/glosario.htm#colesterol http://www.bionova.org.es/biocast/documentos/figura/figtem06/figurax0607.jpg http://www.bionova.org.es/biocast/documentos/figura/figtem06/figurax0607.jpg TEMA 2: Biomoléculas Orgánicas Biología 2º Bachillerato 3. PROTEÍNAS A. AMINIOÁCIDOS PROTEICOS. Las proteínas constituyen el grupo de biomoléculas orgánicas más abundante. Suponen el 50% del peso seco de la materia viva. Su nombre proviene del griego “proteios” que significa primero. Las proteinas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas), de elevado peso molecular, constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (I), etc... Estos elementos químicos se agrupan para formar las unidades estructurales (monómeros) llamados aminoácidos, a los cuales podríamos considerar como los "ladrillos de los edificios moleculares protéicos". Estos edificios macromoleculares se construyen y desmoronan con gran facilidad dentro de las células, y a ello debe precisamente la materia viva su capacidad de crecimiento, reparación y regulación. Los aminoácidos son las unidades básicas que forman las proteínas. Su denominación responde a la composición química general que presentan, en la que un grupo amino (-NH2) y otro carboxilo o ácido (-COOH) se unen a un mismo átomo de carbono (alfa -Cα-). Las otras dos valencias de ese carbono quedan saturadas con un átomo de hidrógeno (-H) y con un grupo químico variable al que se denomina radical (-R). Su estructura queda representada en la figura 34. Formando parte de las proteínas existen 20 aminoácidos. Existen otros muchos tipos de aminoácidos, pero no se asocian formando macromoléculas. Los radicales confieren al aminoácido unas características propias. Por ello, estos radicales se utilizan como criterio de clasificación de los aminoácidos (figura 35). a) Aminoácidos con grupo R no polar (neutros apolares): A pH=7 su carga neta es 0. El radical tiene carácter hidrófobo (baja solubilidad). Son Figura 34. Estructura de un aminoácido. A Ph=7 (neutro) los grupos amino y carboxilo están ionizados. alanina*, valina*, leucina*, isoleucina*, fenilalanina*, triptófano*, metionina y prolina. b) Aminoácidos con grupo R polar sin carga (neutros polares): A pH=7 su carga neta es 0. El radical es hidrófilo (alta solubilidad). Son serina, treonina*, cisteína, tirosina, asparagina, glutamina y glicina. c) Aminoácidos con grupo R con carga positiva (básicos). A pH=7 su carga neta es +. El radical lleva un grupo amino ionizado. Son lisina*, arginina e histidina. d) Aminoácidos con grupo R con carga negativa (ácidos). A pH =7 su carga neta es -. El radical lleva un grupo carboxilo ionizado. Son ácido glutámico y aspártico. Los aa señalados con un (*) son esenciales para la especie humana y, por tanto, deben ser suministrados con la dieta. Figura 35. Clasificación de los aminoácidos. TEMA 2: Biomoléculas Orgánicas Biología 2º Bachillerato Los aminoácidos son compuestos de bajo PM, sólidos, incoloros, cristalizables, de elevado punto de fusión (habitualmente por encima de los 200 ºC) y solubles en agua. Además, presentan estereoisomería, actividad óptica y comportamiento anfótero. 1. Estereoisomería: Todos los aa, excepto la glicina, tienen un carbono asimétrico (C ). Son posibles 2 estereoisómeros: D y L (figura 36). Por convenio se denominan D los que presentan el grupo amino a la derecha y L los que lo presentan a la izquierda. Estos estereoisómeros son enantiómeros (imágenes especulares). La configuración natural de los aa es la L. 2. Actividad óptica: La actividad óptica se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos, y es debida a la asimetría del carbono , ya que se halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales diferentes. Esta propiedad hace clasificar a los aminoácidos en Dextrógiros (+) si desvían el plano de luz polarizada hacia la derecha, y Levógiros (-) si lo desvían hacia la izquierda. La actividad óptica es independiente de que el aa sea D o L. 3. Comportamiento anfótero: Los aminoácidos presentan cargas. Los aminoácidos pueden captar o ceder protones al medio, dependiendo del pH de la disolución en la que se encuentren. Si la disolución es ácida, los aminoácidos captan protones y se comportan como una base. Si la disolución es básica, ceden protones y se comportan como un ácido. Por tener este comportamiento, se dice que los aminoácidos son anfóteros. El punto isoeléctrico es el valor de pH al que el aminoácido presenta una carga neta igual a cero. Es una propiedad es específica de cada aa. El comportamiento anfótero de los aa los capacita para actuar como amortiguadores del pH o sistemas tampón. Figura 36. Estereoisómeros L y D de los aminoácidos. http://recursos.cnice.mec.es/biosfera/alumno/2bachillerato/biomol/glosario.htm#ph http://recursos.cnice.mec.es/biosfera/alumno/2bachillerato/biomol/glosario.htm#ph B. ENLACE PEPTÍDICO. PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS. Los péptidos son cadenas lineales de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Oligopéptidos.- si el nº de aminoácidos es menor 10. Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2. Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3. Tetrapéptidos.- si el nº de aminoácidos es 4. Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el nº de aminoácidos es mayor 10. Cada péptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre. Entre ellos cabe citar algunas hormonas como la oxitocina (nueve residuos aminoácidos), que estimula las contracciones del útero durante el parto, o la bradiquinina (nueve residuos), que inhibe la inflamación de los tejidos. También son dignas de mención las encefalinas, péptidos cortos sintetizados en el sistema nervioso central que actúan sobre el cerebro produciendo analgesia (eliminación del dolor). Los venenos extremadamente tóxicos producidos por algunas setas como Amanita phaloides también son péptidos, al igual que muchos antibióticos. El enlace peptídico (figura 37) es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del aminoácido contiguo inmediato, con el consiguiente desprendimiento de una molécula de agua. Figura 37. Enlace peptídico. TEMA 2: Biomoléculas Orgánicas Biología 2º Bachillerato Las características de este enlace son: Enlace covalente tipo amida. Presenta resonancia. Aunque es un enlace simple entre el C y el N tiene carácter parcial de doble enlace, lo que le proporciona rigidez ya que no permite giros (figura 38). Esto es debido a que una pareja de electrones del enlace carbonilo C=O pasa continuamente al enlace peptídico y viceversa, proceso denominado mesomería. Figura 38. Carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico (mesomería). Los enlaces del C sí se pueden girar. El O del grupo carbonilo y el H del grupo amino se sitúan en lados opuestos del enlace (configuración trans) El término proteína se asigna a polipéptidos de elevado PM que pueden estar formados por más de una cadena polipeptídica. Más de cien aminoácidos seconsidera una proteína. Incluso, si el número de aminoácidos es menor que cien, pero el peso molecular es mayor que 5.000 Daltons, la molécula sería una proteína. C. NIVELES DE ORGANIZACIÓN. La estructura tridimensional de una proteína es un factor determinante en su actividad biológica. Tiene un carácter jerarquizado, es decir, implica unos niveles de complejidad creciente que dan lugar a 4 tipos de estructuras: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria (figura 39). Cada uno de estos niveles se construye a partir del anterior y depende de él. La estructura primaria está representada por la sucesión lineal de aminoácidos que forman la cadena peptídica y por lo tanto indica qué aminoácidos componen la cadena y el orden en que se encuentran. El ordenamiento de los aminoácidos en cada cadena peptídica, no es arbitrario sino que obedece a un plan predeterminado en el ADN. Esta estructura define la especificidad de cada proteína. Si analizamos en detalle la estructura primaria de una proteína (figura 40) observaremos, dado que el enlace peptídico implica a los grupos amino y carboxilo de cada aminoácido, y que éstos están unidos a su vez al mismo átomo de carbono (Cα), el esqueleto de la cadena polipeptídica es una sucesión monótona de estos tres tipos de enlace: C α ------- C carboxílico C carboxílico --- N amino (enlace peptídico) N amino ---- C α También observamos que las cadenas laterales o grupos R, que no están implicadas en el enlace peptídico, surgen lateralmente a uno y otro lado de este esqueleto monótono. Figura 39. Niveles de complejidad de las proteínas. TEMA 2: Biomoléculas Orgánicas Biología 2º Bachillerato La estructura secundaria está representada por la disposición espacial que adopta la cadena peptídica (estructura primaria) a medida que se sintetiza en los ribosomas. Es debida a los giros y plegamientos que sufre como consecuencia de la capacidad de rotación del C y de la formación de enlaces débiles (puentes de hidrógeno) intramoleculares. Se pueden adoptar dos conformaciones distintas. Las formas que pueden adoptar son: a) α-hélice Es una estructura helicoidal dextrógira, es decir, que las vueltas de la hélice giran hacia la derecha. Adquieren esta estructura proteínas que poseen elevado número de aminoácidos con radicales grandes o hidrófilos, ya que las cargas interactúan con las moléculas de agua que la rodean. Cada vuelta sucesiva de la hélice α se mantiene unida a las vueltas adyacentes mediante varios puentes de hidrógeno intracatenarios que, actuando cooperativamente, proporcionan a la estructura una considerable estabilidad. Figura 41. Estructura secundaria en α-hélice. Figura 40. Estructura primaria de las proteínas. b) lámina-β. También se denomina hoja plegada o lámina plegada. Es una estructura en forma de zig-zag (figura 42), forzada por la rigidez del enlace peptídico y la apolaridad de los radicales de los aminoácidos que componen la molécula. Se estabiliza creando puentes de Hidrógeno entre distintas zonas de la misma molécula, doblando su estructura. De este modo adquiere esa forma plegada. Figura 42. Estructura secundaria en lámina-β. c) También existen secuencias en el polipéptido que no alcanzan una estructura secundaria bien definida y se dice que forman enroscamientos aleatorios. La estructura terciaria (figura 43) está representada por los superplegamientos y enrollamientos de la estructura secundaria, constituyendo formas tridimensionales geométricas muy complicadas que se mantienen por enlaces intramoleculares fuertes (puentes disulfuro entre dos cisteínas) y otros débiles (puentes de hidrógeno; fuerzas de Van der Waals; interacciones iónicas e interacciones hidrofóbicas). La estructura terciaria es la forma que manifiesta en el espacio una proteína. Depende de la estructura de los niveles de organización inferiores. Puede ser una conformación redondeada y compacta, adquiriendo un aspecto globular. También puede ser una estructura fibrosa y alargada. La conformación espacial de la proteína condiciona su función biológica. TEMA 2: Biomoléculas Orgánicas Biología 2º Bachillerato Figura 43. Estructura terciaria de las proteínas. A la estructura terciaria se la denomina conformación y se distinguen dos tipos: Conformación globular (figura 44): La estructura secundaria se pliega y adopta una forma tridimensional compacta más o menos esférica. Proteínas solubles en agua (Mioglobina, muchos enzimas). Conformación fibrosa (figura 44): La estructura secundaria no se pliega y la proteína tiene una forma alargada. Proteínas insolubles idóneas para realizar funciones estructurales. Entre ellas, las más conocidas son el colágeno de los huesos y del tejido conjuntivo; la queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos, etc..., la fibroína del hilo de seda y de las telarañas y la elastina del tejido conjuntivo, que forma una red deformable por la tensión. Figura 44. Conformación globular y fibrosa de las proteínas y ejemplos. Colágeno Queratin a Hemoglobina La estructura cuaternaria está representada por el acoplamiento de varias cadenas polipeptídicas, iguales o diferentes con estructuras terciarias (protómeros), que quedan autoensambladas por enlaces débiles, no covalentes. Esta estructura no la poseen todas las proteínas. Un ejemplo es la hemoglobina, formada por cuatro protómeros. Como conclusión podemos afirmar que la secuencia de aminoácidos (estructura primaria) contiene la información necesaria y suficiente para determinar la conformación tridimensional de una proteína a sus diferentes niveles de complejidad (estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria). D. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS. Las propiedades que manifiestan las proteínas dependen de los grupos radicales de los aminoácidos que las componen. Solubilidad: los radicales de los aminoácidos permiten a las proteínas interaccionar con el agua. Si abundan radicales hidrófobos, la proteína será poco o nada soluble en agua. Si predominan los radicales hidrófilos, la proteína será soluble en agua. Las proteínas son solubles en agua cuando adoptan una conformación globular. La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminoácidos que, al ionizarse, establecen enlaces débiles (puentes de hidrógeno) con las moléculas de agua. Capacidad amortiguadora: Las proteínas tienen un comportamiento anfótero y esto las hace capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y por tanto liberar o retirar protones (H+) del medio donde se encuentran. Especificidad: Es una de las propiedades más características y se refiere a que cada una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias proteínas (diferentes de las de otras especies) y, aún, dentro de una misma especie hay diferencias proteicas entre los distintos individuos. Esto no ocurre con los glúcidos y lípidos, que son comunes a todos los seres vivos. La especificidad de las proteínas explica algunos fenómenos biológicos como la compatibilidad o no de transplantes de órganos; injertos biológicos; sueros sanguíneos; etc., o los procesos alérgicos e incluso algunas infecciones. Desnaturalización: La desnaturalización de una proteína se refiere a la ruptura de los enlaces que mantenían sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservándose solamente la primaria. En estos casos las proteínas se transforman en filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua. Los agentes que pueden desnaturalizar a una proteína pueden ser: calor excesivo; sustancias que modifican el pH; alteraciones en la concentración;alta salinidad; agitación molecular; etc... El efecto más visible de éste fenómeno es que las proteínas se hacen menos solubles o insolubles y que pierden su actividad biológica. Si el cambio de estructura es reversible, el proceso se llama renaturalización. TEMA 2: Biomoléculas Orgánicas Biología 2º Bachillerato E. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS. Debido a la gran variedad de proteínas de un organismo y a su especificidad, las proteínas son las biomoléculas con mayor variedad de funciones. Todas ellas dependen conformación en el espacio (terciaria o cuaternaria) que a su vez depende de la secuencia de aminoácidos que contiene (estructura primaria). Así, las proteínas presentan las siguientes funciones: a) Estructural: Las Glucoproteínas forman parte de las membranas celulares, actúan como receptores o facilitan el transporte de sustancias. Las Histonas forman parte de los cromosomas. El Colágeno del tejido conjuntivo fibroso. La Elastina del tejido conjuntivo elástico. La Queratina de uñas y pelo. La Fibroína de las telarañas o los capullos de seda. b) Enzimática: Las proteínas con función enzimática son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular. Algunos ejemplos son la lipasa que rompe los enlaces éster entre los ácidos grasos y el grupo OH- del alcohol orgánico, aunque la más abundante en la naturaleza es la rubisco que cataliza la carboxilación de la ribulosa 1,5 bifosfato en la fase oscura de la fotosíntesis. c) Hormonal: Insulina y glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre). Hormonas segregadas por la hipófisis como la del crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula la síntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio). d) Reguladora: Algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división celular (como la ciclina). e) Homeostática: Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno. f) Defensiva: Las inmunoglogulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos. La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos para evitar hemorragias. Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas. Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes. g) Transporte: La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados. La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados. La mioglobina transporta oxígeno en los músculos. Las lipoproteínas transportan lípidos por la sangre. Los citocromos transportan electrones. h) Contráctil: La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contracción muscular. La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos. i) De reserva: La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeina de la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el desarrollo del embrión. La caseína de la leche. F. CLASIFICACIÓN. La forma habitual de clasificar las proteínas es según qué contengan en su estructura. Si están formadas exclusivamente por aminoácidos o contienen algún grupo no protéico (grupo prostético). TEMA 2: Biomoléculas Orgánicas Biología 2º Bachillerato Las holoproteínas están constituidas exclusivamente por aminoácidos, mientras que las heteroproteínas presentan una parte proteica unida covalentemente a otra de naturaleza distinta y que recibe el nombre de grupo prostético. G. ENZIMAS. Los enzimas son moléculas de elevado PM y naturaleza proteica con actividad catalítica (biocatalizadores). La catálisis se define como la aceleración de una reacción química por efecto de una sustancia o catalizador. En una reacción enzimática, las moléculas que reaccionan reciben el nombre de sustratos, y las sustancias formadas se denominan productos. Los enzimas poseen las mismas propiedades que las proteínas (solubilidad, capacidad amortiguadora, desnaturalización y especificidad) y además las siguientes: Gran actividad catalítica: Aceleran la reacción entre 106 y 1014 veces. Especificidad de sustrato: Actúan sobre uno o pocos sustratos catalizando un tipo de transformación concreto. Actúan en condiciones de pH y temperaturas suaves. Pueden regularse por estímulos intra o extracelulares. Según su naturaleza se clasifican en dos grupos: Holoproteínas (constituidos exclusivamente por aa) y holoenzimas que presentan una parte proteica o apoenzima y una no proteica o cofactor. El cofactor puede ser un ión metálico o un coenzima (molécula orgánica compleja: NAD+, FAD+, CoA). Si el cofactor se une permanentemente al apoenzima se denomina grupo prostético (heteroproteínas). El apoenzima es responsable de la especificidad de sustrato y el cofactor es necesario para que se produzca la reacción. Por separado son inactivos. Acción enzimática: Energía de activación: Para que se produzca una reacción química es necesario alcanzar un nivel mínimo de energía que se denomina energía de activación. Los enzimas actúan bajando este nivel, formando una asociación pasajera con los sustratos de la reacción. De esta forma consiguen que la reacción suceda más rápidamente. Centro activo: En las reacciones enzimáticas el enzima (E) se une al sustrato (S) para formar el complejo (ES). Tras la reacción se obtienen los productos (P) y el enzima queda libre (E). La unión tiene lugar en una pequeña parte del enzima que se denomina centro activo. El centro activo tiene forma de hueco y se adapta perfectamente a la forma del sustrato. En él se localizan dos tipos de aa: de unión (con grupos hidrófobos o cargas que permiten la unión del sustrato) y catalíticos (responsables de la transformación). En los holoenzimas el cofactor se encuentra en el centro activo- Especificidad enzimática: Las características del centro activo y la necesaria complementariedad del sustrato determinan la especificidad enzimática. ◦ De acción: Un enzima sólo realiza un tipo de transformación (oxidación, reducción, descarboxilación, polimerización, etc.) ◦ De sustrato: Cada enzima actúa sobre un solo tipo de sustrato o sobre un nº reducido de ellos. ▪ Absoluta: Sobre un único sustrato. ▪ De grupo: Sobre un grupo de sustratos que presentan un tipo de enlace concreto. ▪ Estereoquímica: Sobre un tipo de estereoisómero (D o L) Hipótesis del ajuste inducido: (figura 45) La unión entre enzima y sustrato puede compararse con la existente entre una mano y un guante. Inicialmente, la forma del centro activo y del sustrato no son exactamente complementarias. La cercanía del sustrato provoca un cambio en la estructura del enzima que permite el acoplamiento entre ellos. El sustrato es transformado, se liberan los productos y el enzima recupera su conformación original. TEMA 2: Biomoléculas Orgánicas Biología 2º Bachillerato Figura 45. Acción enzimática. Hipótesis del ajuste inducido. Cinética enzimática: Estudia la velocidad de la catálisis. Esta velocidad depende de algunos factores como la concentración de sustrato, el pH, la temperatura y los inhibidores. 1. Concentración de sustrato: Si la concentración de sustrato aumenta y se mantiene constante la concentración del enzima, la velocidad de la reacción aumenta. Al principio este aumento es exponencial y luego se hace más lento hasta alcanzar una velocidad máxima que ya no varía, aunque sigamos aumentando la concentración de sustrato. Constante de Michaelis (Km): Concentración desustrato (en milimoles por litro) necesaria para que la reacción alcance la mitad de la velocidad máxima. Valores altos indican poca afinidad enzima-sustrato, y valores bajos indican lo contrario. 2. Efecto del pH: Lo enzimas presentan un pH óptimo en el cual su actividad es máxima (velocidad máxima y Km mínima). Pequeñas variaciones de pH provocan un descenso brusco en la actividad porque se alteran las cargas del centro activo y del sustrato afectando la unión ES. Si la variación de pH es muy acusada, el enzima se desnaturaliza perdiendo su funcionalidad. 3. Efecto de la temperatura: Un pequeño incremento de Tª aumenta la velocidad de la reacción. Valores superiores a 40ºC provocan la desnaturalización del enzima. 4. Inhibidores: Son sustancias químicas que disminuyen o bloquean la actividad enzimática. La inhibición puede ser irreversible o reversible. Cuando la inhibición es reversible pueden darse dos casos: a. Inhibición competitiva: El inhibidor compite con el sustrato por el centro activo. Un aumento de la concentración de sustrato aminora el efecto del inhibidor. b. Inhibición no competitiva: El inhibidor se une al enzima por un lugar distinto al centro activo provocando un cambio en su conformación que impide la unión del sustrato. Un aumento en la concentración de sustrato no afecta a la acción del inhibidor. El DIPF reacciona con el aminoácido serina del sitio activo de la enzima acetilcolinesterasa, inhibiéndola irreversiblemente. Esta enzima participa en el mecanismo de propagación de los impulsos nerviosos. El DIPF es conocido como gas nervioso, algunos ejemplos son el gas SARIN (usado en el ataque terrorista en un subte en Tokio en 1995) y el MALATION (insecticida). Regulación enzimática: Las células regulan la síntesis de los productos que necesitan en cada momento evitando una sobreproducción que supondría un desperdicio de energía y de materias primas. La regulación de la actividad enzimática puede ejercerse de dos formas: Sobre la síntesis del enzima: El enzima sólo se produce cuando hace falta y se degrada rápidamente tras ejercer su acción. Sobre la actividad enzimática: El enzima presenta una forma inactiva y otra activa que se consigue por la unión de un ligando. Modificación covalente: Algunos enzimas sufren un proceso reversible de fosforilación-defosforilación (sobre un residuo de serina) que regula su estado de actividad o inactividad. Las quinasas son enzimas que catalizan la unión de un grupo fosfato y las fosfatasas catalizan la separación del grupo fosfato. Enzimas alostéricos: Enzimas regulados por la unión no covalente de una molécula (modulador o efector alostérico) a un sitio distinto del TEMA 2: Biomoléculas Orgánicas Biología 2º Bachillerato centro activo (sitio alostérico). Los moduladores pueden actuar como inhibidores (Véase inhibición no competitiva) o como activadores. Los inhibidores suelen ser los productos finales de las rutas metabólicas, de manera que cuando aumenta su concentración se detiene la ruta que los produce. Los activadores pueden ser los mismos sustratos, capaces de unirse tanto al centro activo como al sitio alostérico. H. VITAMINAS (tabla 1). Son sustancias orgánicas, de naturaleza y composición variada. Se necesitan en pequeñas cantidades, aunque su presencia es imprescindible para el desarrollo normal del organismo. Tienen una función reguladora. Las necesidades vitamínicas varían según las especies, con la edad y con la actividad. Los vegetales, hongos y microorganismos son capaces de elaborarlas por sí mismos. Los animales, salvo algunas excepciones, carecen de esta capacidad, por lo que deben obtenerlas a partir de los alimentos de la dieta (son micronutrientes esenciales). En algunos casos los animales obtienen algunas vitaminas a través de sus paredes intestinales, cuya flora bacteriana simbionte las producen (vitamina K en humanos). Ciertas vitaminas son ingeridas como provitaminas (inactivas) y posteriormente el metabolismo animal las transforma en activas (en el intestino, en el hígado, en la piel, etc.), tras alguna modificación en sus moléculas. Son sustancias lábiles (poco estables), ya que se alteran fácilmente por cambios de temperatura y pH, y también por almacenamientos prolongados. Los trastornos orgánicos en relación con las vitaminas se pueden referir a: Avitaminosis. Si hay carencia de una o varias vitaminas (enfermedades carenciales) Hipervitaminosis. Si existe un exceso por acumulación de una o varias vitaminas, sobre todo las que son poco solubles en agua y, por tanto, difíciles de eliminar por la orina. Las vitaminas se designan utilizando letras mayúsculas, el nombre de la enfermedad que ocasiona su carencia o bien el nombre de su constitución química. Clásicamente se establecen 2 grupos según su capacidad de disolución en agua o en las grasas o disolventes de éstas. Así, se habla de: vitaminas hidrosolubles y liposolubles respectivamente. Vitaminas liposolubles Son vitaminas no solubles en agua y químicamente se trata de lípidos insaponificables (terpenos o esteroides). Se caracterizan por su incapacidad para formar jabones, ya que carecen en sus moléculas de ácidos grasos, tener acciones muy específicas, se almacenan si no son utilizadas en hígado y tejido graso, se absorben y se eliminan lentamente y no actúan como coenzimas. Vitaminas hidrosolubles Son sustancias solubles en agua. Se trata de coenzimas o precursores de coenzimas, necesarias para muchas reacciones químicas del metabolismo. Se eliminan rápidamente por la orina o el sudor por lo que es necesaria su ingesta diaria. TEMA 2: Biomoléculas Orgánicas Biología 2º Bachillerato Coenzima relacionado TPP (pirofosfato de tiamina) FMN y FAD NAD+ y NADP+ Coenzima A Piridoxal fosfato Biocitina (coenzima de transferasas de grupos carboxilo) Tetrahidrofolato (coenzima de transferasas de grupos monocarbonados) Adenosil cobalamina (coenzima de transferasas de grupos metilo) (Vitamina H) Tabla 1. Clasificación de las vitaminas. Función, enfermedades y coenzimas relacionados. 4. ÁCIDOS NUCLEICOS. A. NUCLEÓSIDOS Y NUCLEÓTIDOS. Los ácidos nucleicos son biomoléculas de elevado PM, compuestas por C, H, O, N y P. Se forman por la polimerización de unas subunidades denominadas nucleótidos. Según la composición se distinguen dos tipos: ADN y ARN. Son las moléculas encargadas de almacenar, transmitir y expresar la información genética. El descubrimiento de los ácidos nucleicos se debe a Meischer (1869), el cual, trabajando con leucocitos y espermatozoides de salmón, obtuvo una sustancia rica en carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y un porcentaje elevado de fósforo. A esta sustancia se le llamó en un principio nucleína, por encontrarse en el núcleo. Los nucleótidos, a diferencia de los monosacáridos y los aminoácidos, sí son hidrolizables. Están compuestos por la asociación de una base nitrogenada, una pentosa y una molécula de ácido fosfórico (H3PO4) –figura 46-. 1. Las bases nitrogenadas: Son compuestos heterocíclicos que contienen N. Forman estructuras planas y existen dos tipos: a. Bases púricas: Derivan de la purina. Son la adenina (A) y la guanina (G) b. Bases pirimidínicas: Derivan de la pirimidina. Son la citosina (C), la timina (T) y el uracilo (U). Todas ellas se obtienen por adición de diferentes grupos funcionales en distintas posiciones de los anillos de la purina o de la pirimidina. Las características químicas de estos grupos funcionales les permiten participar en la formación de puentes de hidrógeno, lo que resulta crucial para la función biológica de los ácidos nucleicos.2. Las pentosas: Monosacáridos ciclados de 5 carbonos (aldopentosas). Pueden ser de dos tipos: ribosa (β-D-ribofuranosa) y desoxirribosa (β-D-2- dexosirribofuranosa). La ribosa se encuentra en los nucleótidos del ARN o ribonucleótidos y la desoxirribosa en los nucleótidos del ADN o desoxirribonucleótidos. Los átomos de C se numeran como 1´, 2´, 3´, 4´y 5´ para evitar confusión con los de las bases nitrogenadas. 3. El ácido fosfórico: Se encuentra en forma de ión fosfato (PO4 3 -). TEMA 2: Biomoléculas Orgánicas Biología 2º Bachillerato Los nucleótidos se definen como nucleósidos fosfato puesto que las pentosas se unen a las bases nitrogenadas dando lugar a unos compuestos denominados nucleósidos. La unión se realiza mediante un enlace N-glucosídico entre el átomo de carbono carbonílico de la pentosa (carbono 1') y uno de los átomos de nitrógeno de la base nitrogenada, el de la posición 1 si ésta es pirimídica o el de la posición 9 si ésta es púrica. El enlace N-glucosídico se forma cuando un hemiacetal o hemicetal intramolecular, reacciona con una amina, en lugar de hacerlo con un alcohol, liberándose una molécula de agua (figura 47). Figura 46. Componentes de los nucleótidos. Los nucleósidos se nombran añadiendo la terminación -osina al nombre de la base nitrogenada si ésta es púrica (adenosina, guanosina) o bien la terminación -idina si ésta es pirimídica (citidina, timidina, uridina), y anteponiendo el prefijo desoxi- en el caso de los desoxirribonucleósidos (figura 48). Figura 48. Ribonucleósido y desoxirribonuclósido. Los nucleótidos resultan pues de la esterificación (mediante un enlace fosfoéster) de la pentosa de un nucleósido con una molécula de ácido fosfórico. Esta unión, en la que se libera una molécula de agua, puede producirse en cualquiera de los grupos hidroxilo libres de la pentosa, pero como regla general tiene lugar en el que ocupa la posición 5'; es decir, los nucleótidos son los 5' fosfatos de los correspondientes nucleósidos (figura 49). La posesión de un grupo fosfato, que a pH 7 se encuentra ionizado, confiere a los nucleótidos un carácter marcadamente ácido. Figura 47. Enlace N-glucosídico y formación de un nucleósido. TEMA 2: Biomoléculas Orgánicas Biología 2º Bachillerato Figura 49. Enlace fosfoéster y formación de un nucleótido. Al igual que los nucleósidos, los nucleótidos pueden clasificarse en ribonucleótidos y desoxirribonucleótidos según contengan ribosa o desoxirribosa respectivamente. Existen diversas maneras de nombrar los nucleótidos; la de uso más amplio consiste en identificar cada nucleótido mediante tres letras mayúsculas, la primera de ellas es la inicial de la base nitrogenada, la segunda indica si el nucleótido es Mono~, Di~, o Trifosfato, y la tercera es la inicial del grupo fosfato (en inglés, phosphate); en el caso de los desoxirribonucleótidos se antepone una "d" minúscula a estas tres siglas. También es habitual nombrar a los nucleótidos como fosfatos de los correspondientes nucleósidos; por ejemplo, el ATP es el trifosfato de adenosina o adenosín-trifosfato. Además de ser los sillares estructurales de los ácidos nucleicos, los nucleótidos desempeñan en las células otras funciones no menos importantes. 1. Nucleótidos ricos en energía: Los enlaces covalentes que unen los grupos fosfato adicionales de los nucleótidos di- y trifosfato son enlaces ricos en energía: necesitan un aporte energético importante para formarse y liberan esta energía cuando se hidrolizan. Esto les permite actuar como transportadores de energía. En concreto, el trifosfato de adenosina (ATP) actúa universalmente en todas las células transportando energía, en forma de energía de enlace de su grupo fosfato terminal, desde los procesos metabólicos que la liberan hasta aquellos que la requieren (figura 50). En algunas reacciones del metabolismo, otros nucleótidos trifosfato como el GTP, CTP y UTP, pueden sustituir al ATP en este papel. 2. Coenzimas: Por otra parte, algunos nucleótidos o sus derivados pueden actuar como coenzimas (sustancias orgánicas no proteicas que resultan imprescindibles para la acción de muchos enzimas) –tabla 2-. Tal es el caso del NAD, NADP, FAD, FMN y el coenzima A; nucleótidos complejos en los que aparecen bases nitrogenadas diferentes a las típicas de los ácidos nucleicos. COENZIMAS DESCRIPCIÓN TIPOS FUNCIÓN FLAVÍN NUCLEÓTIDOS Poseen una base nitrogenada denominada flavina y una pentosa, derivada de la ribosa, denominada ribitol. La unión de flavina y ribitol constituye la riboflavina o vitamina B2. FMN (flavín mononucleótido) FAD (flavín-adenín- dinucleótido) Coenzimas de deshidrogenasas. Reacciones de oxidación- reducción. Pueden encontrarse oxidados (FMN y FAD) o reducidos (FMNH2 y FADH2) PIRIDÍN NUCLEÓTIDOS Formados por dos nucleótidos unidos por enlace fosfodiéster. En uno la base nitrogenada es la nicotinamida (vitamina B3 o niacina), y en el otro, la adenina. NAD (dinucleótido de nicotinamida y adenina) NADP (fosfato del dinucleótido de nicotinamida y adenina) Coenzimas de deshidrogenasas (reacciones de oxidación- reducción). Pueden encontrarse oxidados (NAD+ y NADP+) o reducidos (NADH y NADPH) COENZIMA A Formado por ADP + ácido pantoténico (vitamina B5) + β-amino-etanol con un grupo tiol (-SH) terminal (parte reactiva) CoA Transportador de grupos acilo (R-CO-) procedentes del metabolismo de los ácidos grasos. Ciclo de Krebs. Figura 50. Hidrólisis de ATP a ADP + P Tabla 2. Principales coenzimas y su función biológica TEMA 2: Biomoléculas Orgánicas Biología 2º Bachillerato 3. Mediadores: Otros nucleótidos como el AMP cíclico (AMPc), un fosfato cíclico de adenosina en el que el grupo fosfato está unido mediante enlace éster al hidroxilo de la posición 3' y al de la posición 5', actúan como mediadores en determinados procesos hormonales, transmitiendo al citoplasma celular señales químicas procedentes del exterior. B. ENLACE FOSFODIÉSTER. Los ácidos nucleicos son polímeros de nucleótidos. En ellos la unión entre las sucesivas unidades nucleotídicas se realiza mediante enlaces tipo éster-fosfato que resultan de la reacción entre el ácido fosfórico unido al carbono 5' de la pentosa de un nucleótido y el hidroxilo del carbono 3' de la pentosa de otro nucleótido. Este tipo de unión, en la que un grupo fosfato queda unido por dos enlaces éster a dos nucleótidos sucesivos, se conoce también como enlace fosfodiéster (figura 51). Cuando dos nucleótidos se unen mediante un puente fosfodiéster el dinucleótido que resulta conserva un grupo 5' fosfato libre en un extremo que puede reaccionar con el grupo hidroxilo 3' de otro nucleótido, y un grupo hidroxilo 3' libre que puede reaccionar con el grupo 5' fosfato de otro nucleótido. Esta circunstancia permite que mediante puentes fosfodiéster se puedan enlazar un número elevado de nucleótidos para formar largas cadenas lineales que siempre tendrán en un extremo un grupo 5' fosfato libre y en el otro un grupo hidroxilo 3' libre. Figura 51. Enlace fosfodiéster. Del mismo modo que se definió la estructura primaria de las proteínas como su secuencia de aminoácidos, se puede definir la estructura primaria de los ácidos nucleicos como su secuencia de nucleótidos. La analogía entre ácidos nucleicos y proteínas todavía se puede llevar más allá: al igual que las cadenas polipeptídicas poseen un esqueleto monótono a partir del cual se proyectan lateralmente los grupos R de los distintos aminoácidos, los ácidos nucleicos poseen un esqueleto de las
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