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TEMA 2: Biomoléculas Orgánicas Biología 2º Bachillerato 
 
 
 
TEMA 2. BIOMOLÉCULAS 
ORGÁNICAS 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
ÍNDICE 
1. Glúcidos. 
a) Generalidades. 
b) Isomería. 
c) Monosacáridos 
d) Oligosacáridos. Enlace O-glucosídico y Disacáridos. 
e) Polisacáridos: de reserva: almidón y glucógeno y estructurales: celulosa y quitina. 
2. Lípidos. 
a) Generalidades. 
b) Ácidos grasos. 
c) Lípidos saponificables. 
d) Terpenos o isoprenoides y esteroides. 
3. Proteínas y biocatalizadores. 
a) Aminoácidos proteicos. 
b) Enlace peptídico. Péptidos y proteínas. 
c) Niveles de organización de las proteínas. 
d) Propiedades de las proteínas. 
e) Funciones. 
f) Clasificación de las proteínas. 
g) Enzimas. 
h) Las vitaminas. 
4. Ácidos nucleicos. 
a) Nucleósidos y nucleótidos. 
b) Enlace fosfodiéster. 
c) Ácido desoxirribonucleico (ADN). 
d) Ácido ribonucleico (ARN). 
5. Actividades. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
TEMA 2: Biomoléculas Orgánicas Biología 2º Bachillerato 
 
1. GLUCIDOS: 
 
A. GENERALIDADES. 
Composición. 
Los glúcidos son biomoléculas compuestas por C, H y O y cuya fórmula empírica es 
CnH2nOn. Se denominan también hidratos de carbono o carbohidratos debido a que 
su composición también responde a la fórmula Cn(H2O)n. 
Su nombre proviene del griego “glykys” que significa dulce. 
 
Nomenclatura. 
Según el número de carbonos que posean se llamarán triosas, tetrosas, pentosas, 
hexosas y heptosas. 
Según el grupo funcional se antepone el prefijo prefijo aldo- o ceto- 
 
Clasificación. (figura 1) 
 Monosacáridos u OSAS. 3 a 7 C. Unidades básicas no hidrolizables. 
 ÓSIDOS: Asociación de monosacáridos. 
o HOLÓSIDOS: Constituidos únicamente por monosacáridos. 
 OLIGOSACÁRIDOS: de 2 (disacáridos) a 10 monosacáridos. 
 POLISACÁRIDOS: Polímeros formados por más de 10 
monosacáridos. 
o HETERÓSIDOS: Constituidos por monosacáridos y otro tipo de 
moléculas no glucídicas (proteínas, lípidos, etc.). 
 
 
Figura 1. Clasificación de los glúcidos. 
 
B. ISOMERÍA. 
La isomería es una propiedad de ciertos compuestos químicos que, con igual fórmula 
química, es decir, iguales proporciones relativas de los átomos que conforman su 
molécula, presentan estructuras moleculares distintas y, por ello, diferentes 
propiedades. Dichos compuestos reciben la denominación de isómeros. Los isómeros 
son compuestos que tienen la misma fórmula molecular pero diferente fórmula 
estructural y, por tanto, diferentes propiedades. Por ejemplo, el alcohol etílico o 
etanol y el éter dimetílico son isómeros cuya fórmula molecular es C2H6O (figura 
2). 
 
 
Figura 2. Isomería. 
 
 
 
Tipos de isomería (figura 3): 
 Isomería estructural o de función. 
 Estereoisomería, isomería geométrica o espacial. 
 Isomería óptica 
 
 
Figura 3. Clasificación y tipos de isomería. 
 
 
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Isomería estructural: 
Forma de isomería, donde las moléculas con la misma fórmula molecular, tienen una 
diferente distribución de los enlaces entre sus átomos, al contrario de lo que 
ocurre en la estereoisomería. 
Debido a esto se pueden presentar 3 diferentes modos de isomería: 
 
• Isomería de cadena o esqueleto. Los isómeros de este tipo tienen componentes 
de la cadena acomodados en diferentes lugares, es decir las cadenas carbonadas 
son diferentes, presentan distinto esqueleto o estructura. Un ejemplo es el 
pentano, del cual, existen muchos isómeros, pero los más conocidos son el 
isopentano y el neopentano. 
 
 
 
• Isomería de posición. Es la de aquellos compuestos en los que sus grupos 
funcionales están unidos en diferentes posiciones. 
Un ejemplo simple de este tipo de isomería es la del pentanol, donde existen tres 
isómeros de posición: pentanol, pentan-2-ol y pentan-3-ol. 
 
 
 
• Isomería de grupo funcional. Los isómeros funcionales difieren entre sí por 
presentar grupos funcionales distintos, pero la misma fórmula empírica. Un claro 
ejemplo es el de las aldosas y cetosas. 
 
 
 
Estereoisomería: 
Los estereoisómeros aparecen cuando existen en una cadena carbonatada uno o 
más carbonos asimétricos (unidos a cuatro radicales distintos). Pongamos como 
ejemplo los monosacáridos. 
 
 Existen dos clases de estereoisómeros: 
Enantiómeros: isómeros especulares. Tienen todos los OH de los C asimétricos en 
posición opuesta (D-glucosa y L-idosa). 
Diastereoisómeros: Isómeros que no son imagen especular la una de la otra. Entre 
ellos están los Epímeros que son isómeros que difieren en la posición de un solo OH 
(D-ribosa y D-xilosa). 
 
 
epímeros 
epímeros 
enantiómeros enantiómeros 
En los monosacáridos, la variación en la posición de los OH del último carbono 
asimétrico conlleva la aparición de los isómeros “D” y “L”. En la naturaleza, sólo 
aparecen los isómeros D. 
o Forma D: cuando el OH del último C asimétrico está a la derecha. 
o Forma L: cuando el OH del último C asimétrico está a la izquierda 
 
 D-eritrosa L-treosa D-treosa L-eritrosa 
 
El Gliceraldehido es 
una aldotriosa 
La Dihidroxicetona es 
una cetotriosa 
 
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El número de estereoisómeros, para un monosacárido dado, es de 2n, siendo n el 
número de átomos de carbono asimétricos que tenga (figuras 4 y 5). La glucosa con 
cuatro átomos de carbono asimétricos tendrá 24=16 estereoisómeros. De los 2n 
isómeros posibles de un monosacárido, la mitad pertenecen a la serie D, y la otra 
mitad pertenecen a la serie L. 
 
 
Figura 4. Serie de estereoisómeros de las aldosas en sus conformaciones D. 
 
 
 
Figura 5. Serie de estereoisómeros de las cetosas en sus conformaciones D. 
 
Isomería óptica: 
Esta isomería se debe al hecho que algunas sustancias en disolución (como es el 
caso de los monosacáridos) desvían la luz polarizada al atravesar dicha disolución. 
Si las desvían hacia la derecha se denominan dextrógiros (+) y si lo hacen hacia la 
izquierda se denominan levógiros (-). Esta isomería es totalmente independiente de 
la isomería D y L. 
 
C. MONOSACÁRIDOS. 
 Estructura 
o Químicamente se definen como polialcoholes con una función 
aldehído (aldosas) o cetona (cetosas). Figura 6. 
 
 
Figura 6. Grupo aldehído y cetona 
 
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o Son las unidades básicas (no hidrolizables) de los glúcidos. 
o En estado natural poseen de 3 a 7 átomos de carbono unidos entre sí 
y cada uno unido a un grupo OH y a un H salvo uno que está unido 
mediante doble enlace a un O. 
 
 Características: 
o Son solubles en agua. 
o Son sólidos (cristalinos) de color blanco y de sabor dulce. 
Tienen poder reductor. Esta propiedad es característica de estas 
sustancias y permite reconocer su presencia en una disolución. El 
grupo carbonilo -C=O puede oxidarse dando un grupo ácido –COOH. 
Se utiliza el licor de Fehling que contiene compuestos de cobre, el 
monosacárido se oxida reduciendo las sales de cobre pasando de un 
color azul a uno rojo ladrillo. 
o Presentan isomería y desvían la luz polarizada. 
 
Monosacáridos de interés y derivados: 
 
TRIOSAS Gliceraldehído 
Dihidroxiacetona 
Intermediarios 
metabólicos 
TETROSAS Eritrosa Intermediario en el ciclo 
de fijación del CO2 
PENTOSAS Ribosa 
Ribulosa 
 
Componente del ARN 
Intermediarios en el ciclo 
de fijación del CO2 
HEXOSAS Glucosa 
Fructosa 
Galactosa 
 
Combustibles metabólicos 
DESOXIAZÚCARES Seobtienen por reducción 
(pérdida de un grupo OH) 
Desoxirribosa Componente del ADN 
AZÚCARES ÁCIDOS Se 
obtienen por oxidación 
(formación de un grupo 
carboxilo en el C terminal) 
Ácido glucurónico Tejido conjuntivo 
AMINOAZÚCARES Se 
obtienen por sustitución 
de un OH por un grupo 
amino –NH2 
Glucosamina 
N-acetilglucosamina 
N-acetilmurámico 
Cartílagos 
Pared bacteriana 
 
 
 Ciclación 
Algunos monosacáridos (las aldopentosas y todas las hexosas) se comportan en 
disolución como si tuvieran un carbono asimétrico más. Si en la fórmula lineal de la 
 
glucosa (Proyección de Fisher) se distinguen cuatro carbonos asimétricos C*, en 
disolución se muestran cinco. Este comportamiento se debe a que la molécula 
adopta una forma cíclica gracias a la formación de un enlace intramolecular entre 
el grupo aldehído del C1 (enlace hemiacetal) o cetónico del C2 (enlace hemicetal) y 
el penúltimo grupo alcohol (C5). Figura 7. 
 
o Enlace hemiacetal: Entre un grupo alcohol y un aldehído. 
o Enlace hemicetal: Entre un grupo alcohol y una cetona. 
 
 
 
 
La ciclación (figura 8) se muestra en aldopentosas y hexosas, tanto si se disuelven 
en agua como si forman parte de disacáridos o polisacáridos. 
 
La molécula resultante adquiere una conformación cíclica que se puede representar 
mediante la proyección de Haworth. 
 
La molécula ciclada puede adquirir el aspecto de un pentágono o de un hexágono 
(figura 9). Los monosacáridos ciclados con aspecto de pentágono reciben el nombre 
de Furanosas. Los monosacáridos ciclados con aspecto de hexágono reciben el 
nombre de Piranosas. 
 
El carbono que portaba el grupo carbonilo (C1 en aldosas o C2 en cetosas) se 
convierte en un carbono asimétrico, en el que el OH puede localizarse en dos 
posiciones distintas: Formas α (OH abajo) y ß (OH arriba). Estos nuevos 
isómeros se denominan anómeros. 
 
Figura 7. Enlaces intramoleculares hemiacetal y hemicetal. 
 
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La conformación real de estos azúcares en disolución varía con respecto a lo 
representado en las proyecciones de Haworth, ya que, debido a la formación de 
enlaces covalentes sencillos, las moléculas no son planas. Las piranosas (figura 10) 
pueden adoptar las formas de nave (A) o silla (B) y las furanosas de sobre. 
 
Figura 8. Ciclación de fructosa y glucosa. 
Figura 9. Formas hexagonal y pentagonal de la proyección de Haworth. 
 
 
 
D. OLIGOSACÁRIDOS 
 
Los oligosacáridos (del griego oligos = poco) son holósidos compuestos por un 
número reducido de monosacáridos ciclados (de 2 a 10) unidos mediante enlaces 
glucosídicos. Si están formados por sólo dos monosacáridos se denominan 
disacáridos, si lo están por tres trisacáridos; a los que están formados por más de 
tres monosacáridos no se le suele asignar ninguna denominación específica y se 
suelen nombrar sencillamente como oligosacáridos. 
 
Sus propiedades físicas son muy similares a las de los monosacáridos: también son 
sólidos cristalinos, de color blanco, sabor dulce y solubles en agua. La mayoría de 
ellos conserva el poder reductor característico de los monosacáridos. 
Los oligosacáridos más abundantes y de mayor importancia biológica son los 
disacáridos. 
 Enlace glucosídico (figura 11). 
Los monosacáridos pueden unirse entre sí mediante enlace O-glucosídico, 
liberándose en el proceso una molécula de agua. Así pues, el enlace O-glucosídico 
resulta de la formación de un acetal (o cetal) entre el carbono carbonílico (C1 en las 
aldosas y C2 en las cetosas) de un monosacárido y un grupo hidroxilo de otro 
monosacárido. Este segundo monosacárido posee otro carbono carbonílico libre que 
a su vez puede reaccionar con un grupo hidroxilo de un tercer monosacárido para 
Figura 10. Formas trans (A) y cis (B) de la β-D-glucopiranosa. 
http://www.bionova.org.es/biocast/documentos/figura/figtem07/figurax0702.gif
 
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formar otro enlace glucosídico, y así sucesivamente. De este modo, mediante 
sucesivos enlaces glucosídicos, se puede unir un número ilimitado de monosacáridos 
para formar largas cadenas que pueden ser lineales o ramificadas. En todos los 
ósidos, azúcares formados por un número variable de monosacáridos unidos entre 
sí, la unión entre los mismos se realiza mediante este tipo de enlace. 
 
El enlace glucosídico puede ser de dos tipos, α o β, según sea α o β la configuración 
del monosacárido que aporta al enlace el átomo de carbono carbonílico. Por otra 
parte, se distinguen enlaces glucosídicos monocarbonílicos, en los que sólo está 
implicado el carbono carbonílico de un monosacárido, y enlaces glucosídicos 
dicarbonílicos, en los que están implicados los carbonos carbonílicos de los dos 
monosacáridos enlazados. 
El poder reductor de los oligosacáridos reside en los átomos de carbono 
carbonílicos y se pierde cuando éstos participan en un enlace glucosídico. Por ello, 
cuando dos monosacáridos se unen mediante un enlace glucosídico monocarbonílico 
el disacárido resultante tendrá poder reductor, ya que conserva un carbono 
carbonílico libre. Por el contrario, si el enlace es dicarbonílico el disacárido 
resultante, al tener sus dos carbonos carbonílicos implicados en el enlace, habrá 
perdido el poder reductor. En general, los oligosacáridos, independientemente de 
su longitud, tendrán poder reductor siempre que conserven algún carbono 
carbonílico libre en uno de sus extremos, que se denomina extremo reductor. 
La estructura de un enlace glucosídico se suele especificar escribiendo el tipo de 
enlace, α o β, seguido entre paréntesis por los números de los átomos de carbono 
implicados en él. Algunos ejemplos son α(1→4), α(1→6), β(1→4), β(1→2), etc. 
Puesto que los monosacáridos tienen muchos grupos hidroxilo, la variedad de 
enlaces glucosídicos posibles es enorme; no obstante, los más abundantes en la 
naturaleza son los α(1→4) y los β(1→4). 
 Principales disacáridos (figura 12). 
La sacarosa (azúcar de mesa) es un disacárido de especial importancia. Está 
formada por alfa-glucosa y beta-fructosa, con enlace 1-2; se encuentra 
exclusivamente en el mundo vegetal y es uno de los productos directos de la 
fotosíntesis que estos realizan, constituyendo la principal forma de transporte de 
Figura 11. Enlace O-glucosídico. 
http://www.bionova.org.es/biocast/documentos/figura/figtem07/figurax0703.jpg
 
azúcares desde las hojas hacia otras partes de la planta, encontrándose muy bien 
representada en la naturaleza en frutos, semillas y néctar. No es un disacárido 
reductor porque el enlace glucosídico entre ambos monosacáridos es de tipo 
dicarbonílico. 
La maltosa está formada por dos unidades de glucosa, con enlace glucosídico de 
tipo alfa 1-4. La molécula tiene características reductoras. Se encuentra libre de 
forma natural en la mal­ta, de donde recibe el nombre y forma parte de varios 
polisacáridos de reserva (almidón y glu­cógeno), de los que se obtiene por 
hidrólisis. 
La malta se extrae de los granos de cereal, ricos en almidón, germinados. Se usa 
para fabricar cerveza, whisky y otras bebidas.. 
La celobiosa está formada por dos unidades de beta-glucosa, con enlace 1-4. Está 
presente en la molécula de celulosa y no se encuentra libre. 
La lactosa. Está formada por galactosa y glucosa, unidas con enlace glucosídico 
beta 1-4. También tiene carácter reductor. Se encuentra libre en la leche de los 
mamíferos. Parte de la población mundial presenta la llamada “intolerancia a la 
lactosa”, que es una enfermedad caracterizada por la afectación más o menos 
grave de la mucosa intestinal que es incapaz de digerir la lactosa. 
La isomaltosa consta de dos unidades de alfa-glucosa con enlace 1-6. Está presente 
en los polisacáridos“almidón” y “glucógeno” y no se halla libre. 
 
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En cuanto a los trisacáridos, relativamente escasos en la naturaleza, cabe citar 
algunos como la rafinosa y la melicitosa que se encuentran en la savia de 
determinadas plantas. 
Además de los disacáridos y trisacáridos, existe una gran variedad de 
oligosacáridos naturales con estructuras químicas muy diversas. Se trata de 
compuestos formados por un número de monosacáridos que oscila entre 4 y 10 
unidos entre sí por enlaces glucosídicos dando lugar a cadenas que pueden ser 
lineales o ramificadas. Normalmente no se encuentran en estado libre, sino unidos 
covalentemente a otras biomoléculas como lípidos o proteínas. La cara externa de 
α-D-Glu (12) β-D-Fru 
β-D-Fru (21) α-D-Glu 
β-D-Gal (14) α/β-D-Glu 
β-D-Glu (14) α/β-D-Glu 
α-D-Glu (14) α/β-D-Glu 
Figura 12. Principales disacáridos. 
 
las membranas celulares se halla cuajada de cadenas oligosacarídicas unidas a los 
lípidos y proteínas de membrana que cumplen importantes funciones en los 
procesos de reconocimiento de la superficie celular. 
 
E. POLISACÁRIDOS 
Los polisacáridos son glúcidos formados por un número elevado de monosacáridos 
unidos entre sí mediante enlaces glucosídicos. Aunque el límite entre 
oligosacáridos y polisacáridos se suele fijar arbitrariamente en 10 unidades 
monosacarídicas constituyentes, lo cierto es que la mayoría de los polisacáridos 
naturales están formados por centenares o miles de estas unidades monoméricas. 
Las propiedades físicas y químicas de los polisacáridos son en cierto modo 
contrarias a las que exhiben monosacáridos y oligosacáridos: no cristalizan, no 
tienen sabor dulce, carecen de poder reductor, y, aunque son sustancias 
hidrofílicas, son poco solubles en agua debido a su elevado peso molecular. 
Se distinguen dos tipos principales de polisacáridos, los homopolisacáridos, 
formados por un sólo tipo de monosacárido, y heteropolisacáridos, formados por 
dos o más tipos de monosacáridos (o derivados). Algunos de ellos desempeñan una 
función energética, como el almidón y el glucógeno, mientras que otros, como la 
celulosa, realizan una función de tipo estructural. Hay que destacar que aquéllos 
que presentan enlaces glucosídicos tipo α tienen función energética, mientras que 
los que los presentan tipo β tienen función estructural. 
 
 Almidón (figura 13). 
Es un polisacárido formado por moléculas de α-D-glucosa unidas por enlaces 
glucosídicos α(1→4) y α(1→6). En la molécula de almidón se distinguen dos formas 
estructurales: 
Amilosa (figura 13). Cadena lineal de moléculas de α-D-glucosa unidas por enlaces 
α-(1→4). 
Amilopectina (figura 13 y 14). Es un polímero muy ramificado formado por 
moléculas de α-D-glucosa. Los sucesivos restos de glucosa a lo largo de las cadenas 
están unidos por enlaces α(1→4), y los puntos de ramificación, que se encuentran 
espaciados por un número de restos de glucosa que oscila entre 24 y 30, consisten 
en enlaces α(1→6) 
El almidón actúa como sustancia de reserva en las células vegetales. Una parte 
sustancial de los glúcidos producidos en la fotosíntesis se almacenan en forma de 
almidón, dando lugar a unos agregados insolubles de gran tamaño, los granos de 
http://www.bionova.org.es/biocast/documentos/figura/figtem07/figurax0704.gif
http://www.bionova.org.es/biocast/documentos/figura/figtem07/figurax0704.gif
 
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almidón, que se encuentran en todas las células vegetales, siendo especialmente 
abundantes en las de las semillas, frutos y tubérculos. 
 
 
 
 
Figura 13. Estructura del almidón (amilosa y amilopectina). 
Amilosa 
 
 
Figura 14. Estructura de la amilopectina. 
 Glucógeno (figura 15). 
Es un polisacárido con estructura muy similar a la de la amilopectina. Al igual que 
ésta, está formado por moléculas de α-D-glucosa unidas por enlaces glucosídicos 
α(1→4) a lo largo de las cadenas, y con puntos de ramificación consistentes en 
enlaces α(1→6). La diferencia con respecto a la amilopectina estriba en que las 
ramificaciones se encuentran menos espaciadas, concretamente cada 8 a 12 restos 
de glucosa. Esta mayor proximidad entre los puntos de ramificación hace que el 
glucógeno sea mucho más compacto que el almidón, pudiendo alcanzar pesos 
moleculares del orden de varios millones de daltons. 
El glucógeno actúa como sustancia de reserva en las células animales. Es 
especialmente abundante en el hígado, donde puede llegar a representar el 7% de 
su peso; también abunda en el músculo esquelético. En el interior de las células el 
glucógeno se encuentra almacenado en forma de gránulos insolubles de gran 
tamaño. 
 
Figura 15. Estructura del glucógeno. 
Amilopectina 
 
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 Celulosa (figura 16). 
Es un polímero lineal (no ramificado) formado por moléculas de β-D-glucosa unidas 
mediante enlaces glucosídicos β(1→4). Cada cadena de celulosa contiene entre 
10.000 y 15.000 restos de glucosa. Estas cadenas, debido a la configuración β de 
sus enlaces glucosídicos, adoptan conformaciones muy extendidas que favorecen la 
formación de puentes de hidrógeno entre los grupos hidroxilo de los distintos 
restos de glucosa de una misma cadena o de cadenas vecinas. De este modo se 
forman fibras supramoleculares que contienen muchas cadenas individuales de 
celulosa en disposición paralela e íntimamente unidas entre sí por puentes de 
hidrógeno. Tal estructura es la que confiere a la celulosa su insolubilidad en agua y 
su resistencia mecánica características, propiedades estas que la hacen idónea 
para desempeñar en las células una función de carácter estructural. La celulosa es 
el principal componente de las paredes celulares vegetales, las cuales 
proporcionan a las células de las plantas y las algas sostén mecánico y protección 
frente a los fenómenos osmóticos desfavorables. Una gran parte de la masa de la 
madera es celulosa. 
 
Figura 16. Estructura de la celulosa. 
http://www.bionova.org.es/biocast/documentos/figura/figtem07/figurax0706.gif
 
Las amilasas que degradan el almidón y el glucógeno no pueden romper los enlaces β 
glucosídico de la celulosa. El intestino humano (y el de la mayoría de los animales) 
carece de enzimas que puedan romper este tipo de enlace, por lo que este 
polisacárido tiene para el hombre un valor alimenticio prácticamente nulo. Este 
hecho está compensado con creces por la capacidad de la celulosa para generar una 
gran cantidad de residuos que a su paso limpian y facilitan el buen funcionamiento 
del aparato digestivo. Algunos animales como las termitas o los rumiantes viven en 
simbiosis con determinados microorganismos poseedores de enzimas específicos, 
llamados celulasas, que sí son capaces de degradar la celulosa, por lo que estos 
animales pueden aprovechar su valor nutritivo. 
 Quitina (figura 17). 
También hay homopolisacáridos formados por derivados de la glucosa, como la 
quitina, un polímero de la N-acetil-glucosamina, que es el componente principal del 
exoesqueleto de los artrópodos. 
 
Figura 17. Estructura de la quitina, 
Además de los descritos, existen en la naturaleza otros homopolisacáridos, algunos 
de ellos formados por monosacáridos diferentes de la glucosa, como los fructanos, 
mananos y arabinanos. 
 Heteropolisacáridos 
los más importantes son los que están formados por dos tipos de unidades 
monosacarídicas que se alternan a lo largo de sus cadenas. Algunos de ellos son el 
ácido hialurónico (figura 18), que se encuentra en el tejido conjuntivo de los 
animales ejerciendo un papel lubricante, la hemicelulosa, que forma parte dela 
pared celular vegetal, y la heparina, con notables propiedades anticoagulantes; 
todos ellos están formados por derivados complejos de la glucosa. 
 
Figura 18. Ácido hialurónico 
 
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 Heterósidos. 
Están formados por monosacáridos y otros componentes de naturaleza no 
azucarada. Ente ellos, cabe citar a los glucolípidos, y a las glucoproteínas, que son 
asociaciones covalentes de cadenas oligosacarídicas con lípidos y proteínas 
respectivamente; los glucolípidos y glucoproteínas están presentes en muchos 
lugares de la célula, sobre todo en la cara externa de la membrana plasmática. Un 
tipo especial de heterósido es el peptidoglucano, componente esencial de las 
paredes celulares bacterianas, que está constituido por cadenas paralelas de un 
heteropolisacárido complejo unidas transversalmente por cadenas de aminoácidos. 
 
2. LÍPIDOS 
A. GENERALIDADES. 
Los lípidos son biomoléculas orgánicas formadas por C, H y O. A veces pueden 
aparecer en algunos compuestos P, N y S. Constituyen un grupo de moléculas muy 
hetereogéneo, con composición, estructura y funciones muy diversas, pero todos 
ellos tienen en común varias características: 
 No se disuelven en agua. 
 Se disuelven en disolventes orgánicos apolares, tales como cloroformo, 
benceno, aguarrás, éter o acetona. 
 Son menos densos que el agua, por lo que flotan sobre ella. 
 Son untosos al tacto. 
La clasificación de los lípidos resulta problemática, dadas las características químicas 
tan diversas que poseen. Adoptaremos una de las más comunes, que divide a los lípidos 
en dos grandes categorías: lípidos saponificables, que contienen ácidos grasos unidos 
a algún otro componente, generalmente mediante un enlace tipo éster, y lípidos no 
saponificables, que no contienen ácidos grasos, aunque también incluyen algunos 
derivados importantes de éstos. 
 Lípidos saponificables: 
o Acilglicéridos 
o Céridos 
o Fosfolípidos 
 Lípidos no saponificables: 
o Terpenos 
o Esteroides 
o Prostaglandinas 
Funciones generales: 
 Aislantes térmicos y protección de órganos 
 Fuente energética (9kcal/g) 
 
 Impermeabilizantes 
 Estructurales (membranas celulares) 
 Constituyentes de hormonas, vitaminas y pigmentos. 
 
B. ÁCIDOS GRASOS. 
Los ácidos grasos son moléculas formadas por una cadena hidrocarbonada que 
posee un grupo carboxilo terminal como grupo funcional. El número de carbonos es 
par (12-24) Los tipos de ácidos grasos más abundantes en la naturaleza están 
formados por cadenas de 16 a 22 átomos de carbono. 
No suelen encontrarse libres en la naturaleza, sino que forman parte de lípidos 
complejos. 
Los ácidos grasos son moléculas anfipáticas (se diferencian dos zonas) 
 La parte que contiene el grupo carboxilo es polar hidrófila. 
 El resto de la molécula no presenta polaridad (cola apolar) y es una 
estructura hidrófoba. 
Como la cadena apolar es mucho más grande que la parte con carga (polar), la 
molécula no se disuelve en agua. El carácter anfipático de los ácidos grasos hace 
que cuando están en un medio acuoso formen micelas, unas estructuras 
características en las que la zona polar se dirige al agua y la cola apolar se aleja de 
ella. 
 
Figura 19. Disposición de los ácidos grasos en medio acuoso. 
Los ácidos grasos se clasifican en saturados e insaturados. 
Saturados 
Los enlaces entre los carbonos son enlaces simples. Esta circunstancia permite la 
unión entre varias moléculas mediante fuerzas de Van der Waals (interacciones 
hidrofóbicas). Cuanto mayor sea la cadena (más carbonos), mayor es la posibilidad 
http://recursos.cnice.mec.es/biosfera/alumno/2bachillerato/biomol/contenidos9.htm#saturado
http://recursos.cnice.mec.es/biosfera/alumno/2bachillerato/biomol/contenidos9.htm#insaturado
 
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de formación de estas interacciones débiles y, por tanto, mayor es la temperatura 
de fusión. Por ello, a temperatura ambiente, los ácidos grasos saturados suelen 
encontrarse en estado sólido (figura 22 y 23). Los más destacados son el palmítico 
(16:0) –figura 20- y el esteárico (18:0). 
 
Figura 20. Distintas representaciones del ácido palmítico. 
Insaturados 
En ellos pueden aparecer enlaces dobles o triples entre los carbonos de la cadena. 
Los dobles enlaces producen inclinaciones en la molécula que dificultan la formación 
de uniones mediante fuerzas de Van der Waals entre ellas. Esta particularidad 
determina que el punto de fusión sea más bajo y, por ello, a temperatura ambiente, 
los ácidos grasos insaturados suelen encontrarse en estado líquido (figura 22 y 
23). 
Pueden ser: 
 Monoinsaturados: Sólo presentan un doble enlace. Por ejemplo el oleico 
(18:1w-9) o el palmitoleico (16:1w-7) -Figura 21-. 
 Poliinsaturados: Tienen varios dobles enlaces. Linoleico (18:2w-9) 
Los mamíferos no pueden sintetizar tres ácidos grasos poliinsaturados (linoleico, 
linolénico y araquidónico) que son fundamentales para la vida. Se dice, por ello que 
son esenciales y tienen que ser ingeridos en la dieta. 
 
 
Figura 21. Distintas representaciones del ácido palmitoleico. 
 
 
Figura 22. Disposición de los ácidos grasos saturados (sólidos) e insaturados (líquidos). 
 
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Figura 23. Puntos de fusión de algunos ácidos grasos. 
 
C. LÍPIDOS SAPONIFICABLES 
 
Acilglicéridos: 
Los acilglicéridos son ésteres de la glicerina con los ácidos grasos. 
La glicerina (o glicerol) puede considerarse como un alcohol que deriva biológicamente 
de la dihidroxiacetona (una cetotriosa). Sus tres grupos hidroxilo pueden reaccionar 
con uno, con dos o con tres ácidos grasos para dar lugar respectivamente a los 
monoacilglicéridos, diacilglicéridos y triacilglicéridos. Los mono~ y diacilglicéridos 
sólo aparecen en la naturaleza en pequeñas cantidades, generalmente como productos 
intermedios de la síntesis o degradación de los triacilglicéridos, que son mucho más 
abundantes y de mayor importancia biológica por lo que en lo sucesivo nos 
referiremos exclusivamente a ellos. Los triacilglicéridos se denominan también 
triacilgliceroles; la denominación triglicéridos, mucho más popular, es químicamente 
incorrecta, por lo que no se recomienda su uso. 
 
Esterificación (figura 24). 
Reacción entre un ácido orgánico y un alcohool. Se forma un compuesto llamado éster 
y se libera una moilécula de agua. La reacción inversa se denomina hidrólisis. 
Los triacilglicéridos pueden ser simples, si contienen un sólo tipo de ácido graso, o 
mixtos, si contienen más de un tipo. Por otra parte, los triacilglicéridos ricos en 
ácidos grasos saturados se encuentran en estado sólido a temperatura ambiente y se 
denominan sebos o mantecas, mientras que los ricos en ácidos grasos insaturados 
permanecen líquidos a temperatura ambiente y se denominan aceites. 
(12:0) 
(14:0) 
(16:0) 
(18:0) 
(24:0) 
(20:0) 
(16:1w-7) 
(18:1w-9) 
(18:2w-6) 
(18:3w-3) 
(20:4w-6) 
 
 
 
Funciones de los acilglicéridos 
 Actúan como combustible energético. Son moléculas muy reducidas que, al 
oxidarse totalmente, liberan mucha energía (9 Kcal/g). 
 Funcionan como reserva energética. Acumulan mucha energía en poco peso. 
Comparada con los glúcidos, su combustión produce más del doble de 
energía. Los animales utilizan los lípidos como reserva energética para poder 
desplazarse mejor. 
 Sirven como aislantes térmicos. Conducen mal el calor. Los animales de 
zonas frías presentan, a veces, una gran capa de tejido adiposo. 
 Son buenos amortiguadores mecánicos. Absorben la energía de los golpes y, 
por ello, protegen estructuras sensibles o estructuras que sufrencontinuo 
rozamiento. 
 
Figura 24. Reacción de esterificación. 
 
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Céridos: 
Los céridos o ceras se forman al esterificarse un ácido graso de cadena larga con 
un monoalcohol de cadena larga (figura 25). 
Son sólidos a temperatura ambiente y sus dos extremos hidrófobos determinan 
sus funciones: Impermeabilizantes y protectores. 
Entre las más conocidas se encuentran la de abeja (ésteres del ácido palmítico con 
alcoholes de cadena larga), la lanolina (grasa de lana de oveja), el aceite de 
espermaceti (producido por el cachalote) y la cera de cornauba (extraído de una 
palmera de Brasil). 
En general en los animales se encuentran en la piel, recubriendo el pelo, plumas y 
exoesqueleto de insectos. En los vegetales forman películas que recubren hojas, 
flores y frutos. 
 
Fosfolípidos: 
Son lípidos que contienen ácido fosfórico. 
La estructura general de un fosfolípido es: 
 Uno o dos ácidos grasos. 
 Un alcohol. 
 Una molécula de ácido fosfórico. 
 Un compuesto polar (aminoalcohol) 
Son anfipáticos, con una zona polar (aminoalcohol+fosfato) y una apolar (ácidos 
grasos). 
 
Según su composición se distinguen dos grupos: 
 Fosfoglicéridos 
 Esfingolípidos 
 
Fosfoglicéridos: 
También denominados fosfoacilglicéridos. Son similares a los triacilglicéridos 
porque están formados por glicerina (alcohol) y dos ácidos grasos. La diferencia 
radica en que el tercer ácido graso es sustituido por un fosfato+compuesto polar 
(normalmente un aminoalcohol como la serina, colina o etanolamina). 
Se nombran anteponiendo el nombre fosfatidil al del aminoalcohol: fosfatidil colina 
(lecitina) –Figura 26-. 
 
 
Figura 25. Formación de una cera. 
 
 
Los fosfoglicéridos son sustancias anfipáticas: tienen en su molécula una parte no 
polar, representada por las cadenas hidrocarbonadas de los dos ácidos grasos y el 
esqueleto de la glicerina, y una parte polar formada por el ácido fosfórico y el 
compuesto polar. Este carácter anfipático de los fosfoglicéridos constituye la base 
físico-química de su principal función biológica, que es la de ser componentes 
esenciales de las membranas celulares. Otras sustancias anfipáticas más simples, 
como los ácidos grasos, son de forma aproximadamente cónica, por lo que tienden a 
formar micelas en medio acuoso; sin embargo, los fosfoglicéridos, por tener dos 
"colas" hidrocarbonadas, son de forma aproximadamente cilíndrica, y por ello 
tienden a formar en medio acuoso estructuras más complejas como las bicapas, las 
cuales a su vez pueden doblarse sobre sí mismas dando lugar a estructuras 
cerradas, con un compartimiento acuoso interior, que se denominan liposomas 
(figura 27). La estructura de las membranas celulares está basada en una bicapa 
formada por lípidos con carácter anfipático. Es probable que las primeras células 
que existieron en el océano primitivo se parecieran mucho a los liposomas, estando 
aisladas de su entorno por una simple bicapa lipídica que posteriormente evolucionó 
dando lugar a las actuales membranas. 
 
 
Figura 26. Estructura anfipática y representación molecular de la fosfatidil colina (lecitina). 
 
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Esfingolípidos: 
En ellos no aparece la glicerina, sino que tienen esfingosina, un aminoalcohol 
insaturado de cadena larga. 
Se forman por la unión de una ceramida (esfingosina + ácido graso) a una molécula 
de ácido fosfórico + aminoalcohol. 
Se encuentran en las membranas celulares, sobre todo en las de las neuronas 
(esfingomielina) –figura 27-. 
 
Figura 27. Representación de la esfingomielina. 
 
Glucolípidos: 
Dentro de los esfingolípidos se encuentran un grupo de glucolípidos de especial 
importancia. Están compuestos por una parte glucídica (monosacárido u 
oligosacárido) unida mediante enlace O-glucosídico a una ceramida. No contienen 
ácido fosfórico. 
 
Se distinguen dos clases dependiendo del tipo de glúcido: 
 Cerebrósidos, formados por un azúcar sencillo (glucosa o galactosa). 
 Gangliósidos, formados por un azúcar más complejo, normalmente un 
oligosacárido ramificado. 
 
Se localizan en la cara externa de las membranas celulares, especialmente en las 
de células nerviosas. 
Los determinantes de los grupos sanguíneos humanos (ABO) son glucoesfingolípidos. 
Figura 28. Cerebrósidos y gangliósidos. 
 
Saponificación: 
Los triacilglicéridos pueden sufrir el proceso llamado saponificación cuando 
reaccionan con álcalis como el hidróxido sódico para dar lugar a la glicerina libre y 
a las correspondientes sales sódicas de los ácidos grasos que se conocen con el 
nombre de jabones (Figura 29). Esta reacción no es exclusiva de los 
triacilglicéridos, sino que la sufren en general todos los lípidos que contienen 
ácidos grasos unidos, mediante enlace éster o similar, a otro componente; por ello, 
el carácter saponificable o no de los distintos tipos de lípidos se utiliza como 
criterio para clasificarlos. La reacción de saponificación se utiliza industrialmente 
en la fabricación de jabones. 
 
 
D. TERPENOS Y ESTEROIDES. 
Los isoprenoides o terpenos se forman por la unión de moléculas de isopreno 
(figura 30). Las estructuras que se originan pueden ser lineales o cíclicas. Algunos 
Son sustancias coloreadas. En este tipo de moléculas aparecen dobles enlaces 
conjugados. Estos enlaces pueden ser excitados por la luz o la temperatura. Al 
cambiar su posición emiten una señal. Por ello, estas moléculas están relacionadas 
con la recepción de estímulos lumínicos o químicos (β-caroteno que se forma a 
partir de la vit. A) –figura 32. Son muy abundantes en vegetales. 
Se clasifican según el número de moléculas de isopreno que contienen. Así tenemos 
los monoterpenos con dos isoprenos, los diterpenos con cuatro, etc. (figura 31). 
Debido a su naturaleza hidrocarbonada, los terpenos son sustancias netamente 
hidrofóbicas y por lo tanto insolubles en agua. 
 
Figura 30. Molécula de isopreno. 
Figura 29. Saponificación 
 
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Figura 32. Formación de β-caroteno a partir de dos moléculas de Vit. A. 
 
 
 
 
 
Figura 31. Clasificación de los terpenos. 
 
Los esteroides son derivados del cilopentano – perhidrofenantreno o esterano 
(figura 33). Esta molécula origina moléculas tales como colesterol (figura 33), 
vitamina D, ácidos biliares, progesterona, testosterona, estrógenos, aldosterona o 
cortisol. Todas ellas son esenciales para el funcionamiento de nuestro metabolismo. 
 
 
 
El colesterol (figura 33) desempeña importantes funciones biológicas en las células 
animales. 
 En primer lugar, gracias a su carácter anfipático, es un componente esencial 
de las membranas celulares, a las que proporciona fluidez intercalándose 
entre los demás lípidos de membrana para impedir que se agreguen y 
"solidifiquen". 
 En segundo lugar, el colesterol actúa como precursor de un amplio grupo de 
sustancias con actividades biológicas importantes entre las que cabe citar: 
o a) Hormonas sexuales como la testosterona (hormona sexual 
masculina), el estradiol (hormona sexual femenina), y la progesterona 
(hormona progestágena). 
o b) Hormonas adrenocorticales como la aldosterona y el cortisol, que 
regulan diferentes aspectos del metabolismo. 
o c) Ácidos biliares, principales componentes de la bilis, cuya función es 
emulsionar las grasas en el intestino delgado para facilitar la acción de 
las lipasas. 
o d) Vitamina D, que regula el metabolismo del fósforo y del calcio. 
 El colesterol es el principal esterol de los tejidos animales. En otros 
organismos existen esteroles semejantes, como el estigmasterolen las plantas y el 
ergosterol en los hongos. Con pocas excepciones las bacterias carecen de esteroles. 
 
 
Figura 33. Ciclopentano perhidrofenantreno y molécula de colesterol. 
http://recursos.cnice.mec.es/biosfera/alumno/2bachillerato/biomol/glosario.htm#colesterol
http://www.bionova.org.es/biocast/documentos/figura/figtem06/figurax0607.jpg
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3. PROTEÍNAS 
A. AMINIOÁCIDOS PROTEICOS. 
 
Las proteínas constituyen el grupo de biomoléculas orgánicas más abundante. 
Suponen el 50% del peso seco de la materia viva. Su nombre proviene del griego 
“proteios” que significa primero. 
Las proteinas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas), de elevado peso 
molecular, constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y 
nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en 
menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (I), etc... 
Estos elementos químicos se agrupan para formar las unidades estructurales 
(monómeros) llamados aminoácidos, a los cuales podríamos considerar como los 
"ladrillos de los edificios moleculares protéicos". Estos edificios macromoleculares 
se construyen y desmoronan con gran facilidad dentro de las células, y a ello debe 
precisamente la materia viva su capacidad de crecimiento, reparación y regulación. 
Los aminoácidos son las unidades básicas que forman las proteínas. Su 
denominación responde a la composición química general que presentan, en la que un 
grupo amino (-NH2) y otro carboxilo o ácido (-COOH) se unen a un mismo átomo de 
carbono (alfa -Cα-). Las otras dos valencias de ese carbono quedan saturadas con 
un átomo de hidrógeno (-H) y con un grupo químico variable al que se denomina 
radical (-R). Su estructura queda representada en la figura 34. 
 
 
 
 
Formando parte de las proteínas existen 20 aminoácidos. Existen otros muchos 
tipos de aminoácidos, pero no se asocian formando macromoléculas. 
Los radicales confieren al aminoácido unas características propias. Por ello, estos 
radicales se utilizan como criterio de clasificación de los aminoácidos (figura 35). 
a) Aminoácidos con grupo R no polar (neutros apolares): A pH=7 su carga 
neta es 0. El radical tiene carácter hidrófobo (baja solubilidad). Son 
Figura 34. Estructura de un aminoácido. A Ph=7 (neutro) los grupos amino y carboxilo están ionizados. 
 
alanina*, valina*, leucina*, isoleucina*, fenilalanina*, triptófano*, metionina y 
prolina. 
b) Aminoácidos con grupo R polar sin carga (neutros polares): A pH=7 su 
carga neta es 0. El radical es hidrófilo (alta solubilidad). Son serina, 
treonina*, cisteína, tirosina, asparagina, glutamina y glicina. 
c) Aminoácidos con grupo R con carga positiva (básicos). A pH=7 su carga 
neta es +. El radical lleva un grupo amino ionizado. Son lisina*, arginina e 
histidina. 
d) Aminoácidos con grupo R con carga negativa (ácidos). A pH =7 su carga 
neta es -. El radical lleva un grupo carboxilo ionizado. Son ácido glutámico y 
aspártico. 
Los aa señalados con un (*) son esenciales para la especie humana y, por tanto, 
deben ser suministrados con la dieta. 
 Figura 35. Clasificación de los aminoácidos. 
 
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Los aminoácidos son compuestos de bajo PM, sólidos, incoloros, cristalizables, de 
elevado punto de fusión (habitualmente por encima de los 200 ºC) y solubles en 
agua. Además, presentan estereoisomería, actividad óptica y comportamiento 
anfótero. 
 
1. Estereoisomería: Todos los aa, excepto la glicina, tienen un carbono 
asimétrico (C ). Son posibles 2 estereoisómeros: D y L (figura 36). Por 
convenio se denominan D los que presentan el grupo amino a la derecha y L 
los que lo presentan a la izquierda. Estos estereoisómeros son enantiómeros 
(imágenes especulares). La configuración natural de los aa es la L. 
 
 
 
2. Actividad óptica: La actividad óptica se manifiesta por la capacidad de 
desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de 
aminoácidos, y es debida a la asimetría del carbono , ya que se halla unido 
(excepto en la glicina) a cuatro radicales diferentes. Esta propiedad hace 
clasificar a los aminoácidos en Dextrógiros (+) si desvían el plano de luz 
polarizada hacia la derecha, y Levógiros (-) si lo desvían hacia la izquierda. 
La actividad óptica es independiente de que el aa sea D o L. 
 
3. Comportamiento anfótero: Los aminoácidos presentan cargas. Los 
aminoácidos pueden captar o ceder protones al medio, dependiendo del pH 
de la disolución en la que se encuentren. Si la disolución es ácida, los 
aminoácidos captan protones y se comportan como una base. Si la disolución 
es básica, ceden protones y se comportan como un ácido. Por tener este 
comportamiento, se dice que los aminoácidos son anfóteros. 
El punto isoeléctrico es el valor de pH al que el aminoácido presenta una carga 
neta igual a cero. Es una propiedad es específica de cada aa. 
El comportamiento anfótero de los aa los capacita para actuar como 
amortiguadores del pH o sistemas tampón. 
Figura 36. Estereoisómeros L y D de los aminoácidos. 
http://recursos.cnice.mec.es/biosfera/alumno/2bachillerato/biomol/glosario.htm#ph
http://recursos.cnice.mec.es/biosfera/alumno/2bachillerato/biomol/glosario.htm#ph
 
B. ENLACE PEPTÍDICO. PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS. 
Los péptidos son cadenas lineales de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. 
Oligopéptidos.- si el nº de aminoácidos es menor 10. 
 Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2. 
 Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3. 
 Tetrapéptidos.- si el nº de aminoácidos es 4. 
Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el nº de aminoácidos es mayor 10. 
Cada péptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha, 
empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando 
por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre. 
Entre ellos cabe citar algunas hormonas como la oxitocina (nueve residuos 
aminoácidos), que estimula las contracciones del útero durante el parto, o la 
bradiquinina (nueve residuos), que inhibe la inflamación de los tejidos. También son 
dignas de mención las encefalinas, péptidos cortos sintetizados en el sistema 
nervioso central que actúan sobre el cerebro produciendo analgesia (eliminación del 
dolor). Los venenos extremadamente tóxicos producidos por algunas setas como 
Amanita phaloides también son péptidos, al igual que muchos antibióticos. 
El enlace peptídico (figura 37) es un enlace covalente que se establece entre el 
grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del aminoácido 
contiguo inmediato, con el consiguiente desprendimiento de una molécula de agua. 
 
 
 
Figura 37. Enlace peptídico. 
 
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Las características de este enlace son: 
 Enlace covalente tipo amida. 
 Presenta resonancia. Aunque es un enlace simple entre el C y el N tiene 
carácter parcial de doble enlace, lo que le proporciona rigidez ya que no 
permite giros (figura 38). Esto es debido a que una pareja de electrones del 
enlace carbonilo C=O pasa continuamente al enlace peptídico y viceversa, 
proceso denominado mesomería. 
 
Figura 38. Carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico (mesomería). 
 Los enlaces del C sí se pueden girar. 
 El O del grupo carbonilo y el H del grupo amino se sitúan en lados opuestos 
del enlace (configuración trans) 
El término proteína se asigna a polipéptidos de elevado PM que pueden estar 
formados por más de una cadena polipeptídica. Más de cien aminoácidos seconsidera una proteína. Incluso, si el número de aminoácidos es menor que cien, 
pero el peso molecular es mayor que 5.000 Daltons, la molécula sería una proteína. 
C. NIVELES DE ORGANIZACIÓN. 
La estructura tridimensional de una proteína es un factor determinante en su 
actividad biológica. Tiene un carácter jerarquizado, es decir, implica unos niveles 
de complejidad creciente que dan lugar a 4 tipos de estructuras: primaria, 
secundaria, terciaria y cuaternaria (figura 39). 
Cada uno de estos niveles se construye a partir del anterior y depende de él. 
 
 
 
La estructura primaria está representada por la sucesión lineal de aminoácidos que 
forman la cadena peptídica y por lo tanto indica qué aminoácidos componen la 
cadena y el orden en que se encuentran. El ordenamiento de los aminoácidos en 
cada cadena peptídica, no es arbitrario sino que obedece a un plan predeterminado 
en el ADN. Esta estructura define la especificidad de cada proteína. 
Si analizamos en detalle la estructura primaria de una proteína (figura 40) 
observaremos, dado que el enlace peptídico implica a los grupos amino y carboxilo 
de cada aminoácido, y que éstos están unidos a su vez al mismo átomo de carbono 
(Cα), el esqueleto de la cadena polipeptídica es una sucesión monótona de estos tres 
tipos de enlace: 
C α ------- C carboxílico 
C carboxílico --- N amino (enlace peptídico) 
N amino ---- C α 
También observamos que las cadenas laterales o grupos R, que no están implicadas 
en el enlace peptídico, surgen lateralmente a uno y otro lado de este esqueleto 
monótono. 
Figura 39. Niveles de complejidad de las proteínas. 
 
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La estructura secundaria está representada por la disposición espacial que adopta 
la cadena peptídica (estructura primaria) a medida que se sintetiza en los 
ribosomas. Es debida a los giros y plegamientos que sufre como consecuencia de la 
capacidad de rotación del C y de la formación de enlaces débiles (puentes de 
hidrógeno) intramoleculares. Se pueden adoptar dos conformaciones distintas. Las 
formas que pueden adoptar son: 
a) α-hélice Es una estructura helicoidal dextrógira, es decir, que las vueltas 
de la hélice giran hacia la derecha. Adquieren esta estructura proteínas que 
poseen elevado número de aminoácidos con radicales grandes o hidrófilos, 
ya que las cargas interactúan con las moléculas de agua que la rodean. Cada 
vuelta sucesiva de la hélice α se mantiene unida a las vueltas adyacentes 
mediante varios puentes de hidrógeno intracatenarios que, actuando 
cooperativamente, proporcionan a la estructura una considerable 
estabilidad. 
 
Figura 41. Estructura secundaria en α-hélice. 
Figura 40. Estructura primaria de las proteínas. 
 
b) lámina-β. También se denomina hoja plegada o lámina plegada. Es una 
estructura en forma de zig-zag (figura 42), forzada por la rigidez del enlace 
peptídico y la apolaridad de los radicales de los aminoácidos que componen la 
molécula. Se estabiliza creando puentes de Hidrógeno entre distintas zonas de la 
misma molécula, doblando su estructura. De este modo adquiere esa forma plegada. 
 
Figura 42. Estructura secundaria en lámina-β. 
c) También existen secuencias en el polipéptido que no alcanzan una estructura 
secundaria bien definida y se dice que forman enroscamientos aleatorios. 
La estructura terciaria (figura 43) está representada por los superplegamientos y 
enrollamientos de la estructura secundaria, constituyendo formas tridimensionales 
geométricas muy complicadas que se mantienen por enlaces intramoleculares 
fuertes (puentes disulfuro entre dos cisteínas) y otros débiles (puentes de 
hidrógeno; fuerzas de Van der Waals; interacciones iónicas e interacciones 
hidrofóbicas). 
La estructura terciaria es la forma que manifiesta en el espacio una proteína. 
Depende de la estructura de los niveles de organización inferiores. Puede ser una 
conformación redondeada y compacta, adquiriendo un aspecto globular. También 
puede ser una estructura fibrosa y alargada. La conformación espacial de la 
proteína condiciona su función biológica. 
 
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Figura 43. Estructura terciaria de las proteínas. 
A la estructura terciaria se la denomina conformación y se distinguen dos tipos: 
 Conformación globular (figura 44): La estructura secundaria se pliega y 
adopta una forma tridimensional compacta más o menos esférica. Proteínas 
solubles en agua (Mioglobina, muchos enzimas). 
 
 Conformación fibrosa (figura 44): La estructura secundaria no se pliega y 
la proteína tiene una forma alargada. Proteínas insolubles idóneas para 
realizar funciones estructurales. Entre ellas, las más conocidas son el 
colágeno de los huesos y del tejido conjuntivo; la queratina del pelo, plumas, 
uñas, cuernos, etc..., la fibroína del hilo de seda y de las telarañas y la 
elastina del tejido conjuntivo, que forma una red deformable por la tensión. 
 
Figura 44. Conformación globular y fibrosa de las proteínas y ejemplos. 
 
Colágeno 
Queratin
a 
Hemoglobina 
 
La estructura cuaternaria está representada por el acoplamiento de varias 
cadenas polipeptídicas, iguales o diferentes con estructuras terciarias 
(protómeros), que quedan autoensambladas por enlaces débiles, no covalentes. Esta 
estructura no la poseen todas las proteínas. Un ejemplo es la hemoglobina, formada 
por cuatro protómeros. 
Como conclusión podemos afirmar que la secuencia de aminoácidos (estructura 
primaria) contiene la información necesaria y suficiente para determinar la 
conformación tridimensional de una proteína a sus diferentes niveles de 
complejidad (estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria). 
D. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS. 
Las propiedades que manifiestan las proteínas dependen de los grupos radicales de 
los aminoácidos que las componen. 
 Solubilidad: los radicales de los aminoácidos permiten a las proteínas 
interaccionar con el agua. Si abundan radicales hidrófobos, la proteína será 
poco o nada soluble en agua. Si predominan los radicales hidrófilos, la proteína 
será soluble en agua. Las proteínas son solubles en agua cuando adoptan una 
conformación globular. La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de 
los aminoácidos que, al ionizarse, establecen enlaces débiles (puentes de 
hidrógeno) con las moléculas de agua. 
 Capacidad amortiguadora: Las proteínas tienen un comportamiento 
anfótero y esto las hace capaces de neutralizar las variaciones de pH del 
medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y por tanto liberar 
o retirar protones (H+) del medio donde se encuentran. 
 Especificidad: Es una de las propiedades más características y se refiere 
a que cada una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias 
proteínas (diferentes de las de otras especies) y, aún, dentro de una misma 
especie hay diferencias proteicas entre los distintos individuos. Esto no ocurre 
con los glúcidos y lípidos, que son comunes a todos los seres vivos. La 
especificidad de las proteínas explica algunos fenómenos biológicos como la 
compatibilidad o no de transplantes de órganos; injertos biológicos; sueros 
sanguíneos; etc., o los procesos alérgicos e incluso algunas infecciones. 
 Desnaturalización: La desnaturalización de una proteína se refiere a la 
ruptura de los enlaces que mantenían sus estructuras cuaternaria, terciaria y 
secundaria, conservándose solamente la primaria. En estos casos las proteínas 
se transforman en filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta 
formar compuestos fibrosos e insolubles en agua. Los agentes que pueden 
desnaturalizar a una proteína pueden ser: calor excesivo; sustancias que 
modifican el pH; alteraciones en la concentración;alta salinidad; agitación 
molecular; etc... El efecto más visible de éste fenómeno es que las proteínas se 
hacen menos solubles o insolubles y que pierden su actividad biológica. Si el 
cambio de estructura es reversible, el proceso se llama renaturalización. 
 
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E. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS. 
Debido a la gran variedad de proteínas de un organismo y a su especificidad, las 
proteínas son las biomoléculas con mayor variedad de funciones. Todas ellas 
dependen conformación en el espacio (terciaria o cuaternaria) que a su vez 
depende de la secuencia de aminoácidos que contiene (estructura primaria). Así, las 
proteínas presentan las siguientes funciones: 
a) Estructural: 
Las Glucoproteínas forman parte de las membranas celulares, actúan como 
receptores o facilitan el transporte de sustancias. Las Histonas forman parte de 
los cromosomas. El Colágeno del tejido conjuntivo fibroso. La Elastina del tejido 
conjuntivo elástico. La Queratina de uñas y pelo. La Fibroína de las telarañas o los 
capullos de seda. 
b) Enzimática: 
Las proteínas con función enzimática son las más numerosas y especializadas. 
Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular. 
Algunos ejemplos son la lipasa que rompe los enlaces éster entre los ácidos grasos 
y el grupo OH- del alcohol orgánico, aunque la más abundante en la naturaleza es la 
rubisco que cataliza la carboxilación de la ribulosa 1,5 bifosfato en la fase oscura 
de la fotosíntesis. 
c) Hormonal: 
Insulina y glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre). Hormonas 
segregadas por la hipófisis como la del crecimiento o la adrenocorticotrópica (que 
regula la síntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo 
del calcio). 
d) Reguladora: 
Algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división 
celular (como la ciclina). 
e) Homeostática: 
Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas 
amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno. 
f) Defensiva: 
Las inmunoglogulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos. La 
trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos para 
evitar hemorragias. Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas. 
Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes. 
g) Transporte: 
La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados. La 
hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados. La mioglobina 
transporta oxígeno en los músculos. Las lipoproteínas transportan lípidos por la 
sangre. Los citocromos transportan electrones. 
h) Contráctil: 
La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contracción 
muscular. La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos. 
 
i) De reserva: 
La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeina de 
la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el desarrollo del embrión. La 
caseína de la leche. 
 
F. CLASIFICACIÓN. 
La forma habitual de clasificar las proteínas es según qué contengan en su 
estructura. Si están formadas exclusivamente por aminoácidos o contienen algún 
grupo no protéico (grupo prostético). 
 
 
 
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Las holoproteínas están constituidas exclusivamente por aminoácidos, mientras que 
las heteroproteínas presentan una parte proteica unida covalentemente a otra de 
naturaleza distinta y que recibe el nombre de grupo prostético. 
G. ENZIMAS. 
Los enzimas son moléculas de elevado PM y naturaleza proteica con actividad 
catalítica (biocatalizadores). La catálisis se define como la aceleración de una 
reacción química por efecto de una sustancia o catalizador. 
En una reacción enzimática, las moléculas que reaccionan reciben el nombre de 
sustratos, y las sustancias formadas se denominan productos. 
Los enzimas poseen las mismas propiedades que las proteínas (solubilidad, 
capacidad amortiguadora, desnaturalización y especificidad) y además las 
siguientes: 
 Gran actividad catalítica: Aceleran la reacción entre 106 y 1014 veces. 
 Especificidad de sustrato: Actúan sobre uno o pocos sustratos catalizando 
un tipo de transformación concreto. 
 Actúan en condiciones de pH y temperaturas suaves. 
 Pueden regularse por estímulos intra o extracelulares. 
Según su naturaleza se clasifican en dos grupos: Holoproteínas (constituidos 
exclusivamente por aa) y holoenzimas que presentan una parte proteica o 
apoenzima y una no proteica o cofactor. El cofactor puede ser un ión metálico o un 
coenzima (molécula orgánica compleja: NAD+, FAD+, CoA). Si el cofactor se une 
permanentemente al apoenzima se denomina grupo prostético (heteroproteínas). 
El apoenzima es responsable de la especificidad de sustrato y el cofactor es 
necesario para que se produzca la reacción. Por separado son inactivos. 
Acción enzimática: 
 Energía de activación: Para que se produzca una reacción química es 
necesario alcanzar un nivel mínimo de energía que se denomina energía de 
activación. Los enzimas actúan bajando este nivel, formando una asociación 
pasajera con los sustratos de la reacción. De esta forma consiguen que la 
reacción suceda más rápidamente. 
 Centro activo: En las reacciones enzimáticas el enzima (E) se une al 
sustrato (S) para formar el complejo (ES). Tras la reacción se obtienen los 
productos (P) y el enzima queda libre (E). La unión tiene lugar en una 
 
pequeña parte del enzima que se denomina centro activo. El centro activo 
tiene forma de hueco y se adapta perfectamente a la forma del sustrato. 
En él se localizan dos tipos de aa: de unión (con grupos hidrófobos o cargas 
que permiten la unión del sustrato) y catalíticos (responsables de la 
transformación). En los holoenzimas el cofactor se encuentra en el centro 
activo- 
 
 Especificidad enzimática: Las características del centro activo y la 
necesaria complementariedad del sustrato determinan la especificidad 
enzimática. 
◦ De acción: Un enzima sólo realiza un tipo de transformación 
(oxidación, reducción, descarboxilación, polimerización, etc.) 
◦ De sustrato: Cada enzima actúa sobre un solo tipo de sustrato o 
sobre un nº reducido de ellos. 
▪ Absoluta: Sobre un único sustrato. 
▪ De grupo: Sobre un grupo de sustratos que presentan un tipo 
de enlace concreto. 
▪ Estereoquímica: Sobre un tipo de estereoisómero (D o L) 
 
Hipótesis del ajuste inducido: (figura 45) 
La unión entre enzima y sustrato puede compararse con la existente entre una 
mano y un guante. 
 Inicialmente, la forma del centro activo y del sustrato no son exactamente 
complementarias. 
 La cercanía del sustrato provoca un cambio en la estructura del enzima que 
permite el acoplamiento entre ellos. 
 El sustrato es transformado, se liberan los productos y el enzima recupera 
su conformación original. 
 
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Figura 45. Acción enzimática. Hipótesis del ajuste inducido. 
Cinética enzimática: 
Estudia la velocidad de la catálisis. Esta velocidad depende de algunos factores 
como la concentración de sustrato, el pH, la temperatura y los inhibidores. 
1. Concentración de sustrato: Si la concentración de sustrato aumenta y se 
mantiene constante la concentración del enzima, la velocidad de la reacción 
aumenta. Al principio este aumento es exponencial y luego se hace más lento 
hasta alcanzar una velocidad máxima que ya no varía, aunque sigamos 
aumentando la concentración de sustrato. 
 
 
Constante de Michaelis (Km): Concentración desustrato (en milimoles por litro) 
necesaria para que la reacción alcance la mitad de la velocidad máxima. Valores 
altos indican poca afinidad enzima-sustrato, y valores bajos indican lo contrario. 
2. Efecto del pH: Lo enzimas presentan un pH óptimo en el cual su actividad 
es máxima (velocidad máxima y Km mínima). Pequeñas variaciones de pH 
provocan un descenso brusco en la actividad porque se alteran las cargas del 
centro activo y del sustrato afectando la unión ES. Si la variación de pH es 
muy acusada, el enzima se desnaturaliza perdiendo su funcionalidad. 
 
3. Efecto de la temperatura: Un pequeño incremento de Tª aumenta la 
velocidad de la reacción. Valores superiores a 40ºC provocan la 
desnaturalización del enzima. 
4. Inhibidores: Son sustancias químicas que disminuyen o bloquean la actividad 
enzimática. La inhibición puede ser irreversible o reversible. Cuando la 
inhibición es reversible pueden darse dos casos: 
a. Inhibición competitiva: El inhibidor compite con el sustrato por el 
centro activo. Un aumento de la concentración de sustrato aminora 
el efecto del inhibidor. 
b. Inhibición no competitiva: El inhibidor se une al enzima por un lugar 
distinto al centro activo provocando un cambio en su conformación 
que impide la unión del sustrato. Un aumento en la concentración de 
sustrato no afecta a la acción del inhibidor. 
 
El DIPF reacciona con el aminoácido serina del sitio activo de la enzima 
acetilcolinesterasa, inhibiéndola irreversiblemente. Esta enzima participa en el 
mecanismo de propagación de los impulsos nerviosos. El DIPF es conocido como gas 
nervioso, algunos ejemplos son el gas SARIN (usado en el ataque terrorista en un 
subte en Tokio en 1995) y el MALATION (insecticida). 
Regulación enzimática: 
Las células regulan la síntesis de los productos que necesitan en cada momento 
evitando una sobreproducción que supondría un desperdicio de energía y de 
materias primas. La regulación de la actividad enzimática puede ejercerse de dos 
formas: 
 Sobre la síntesis del enzima: El enzima sólo se produce cuando hace falta y 
se degrada rápidamente tras ejercer su acción. 
 Sobre la actividad enzimática: El enzima presenta una forma inactiva y otra 
activa que se consigue por la unión de un ligando. 
 Modificación covalente: Algunos enzimas sufren un proceso 
reversible de fosforilación-defosforilación (sobre un residuo de 
serina) que regula su estado de actividad o inactividad. Las quinasas 
son enzimas que catalizan la unión de un grupo fosfato y las 
fosfatasas catalizan la separación del grupo fosfato. 
 Enzimas alostéricos: Enzimas regulados por la unión no covalente de 
una molécula (modulador o efector alostérico) a un sitio distinto del 
 
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centro activo (sitio alostérico). Los moduladores pueden actuar como 
inhibidores (Véase inhibición no competitiva) o como activadores. Los 
inhibidores suelen ser los productos finales de las rutas metabólicas, 
de manera que cuando aumenta su concentración se detiene la ruta 
que los produce. Los activadores pueden ser los mismos sustratos, 
capaces de unirse tanto al centro activo como al sitio alostérico. 
H. VITAMINAS (tabla 1). 
Son sustancias orgánicas, de naturaleza y composición variada. Se necesitan en 
pequeñas cantidades, aunque su presencia es imprescindible para el desarrollo 
normal del organismo. Tienen una función reguladora. Las necesidades vitamínicas 
varían según las especies, con la edad y con la actividad. 
Los vegetales, hongos y microorganismos son capaces de elaborarlas por sí mismos. 
Los animales, salvo algunas excepciones, carecen de esta capacidad, por lo que 
deben obtenerlas a partir de los alimentos de la dieta (son micronutrientes 
esenciales). En algunos casos los animales obtienen algunas vitaminas a través de 
sus paredes intestinales, cuya flora bacteriana simbionte las producen (vitamina K 
en humanos). 
Ciertas vitaminas son ingeridas como provitaminas (inactivas) y posteriormente el 
metabolismo animal las transforma en activas (en el intestino, en el hígado, en la 
piel, etc.), tras alguna modificación en sus moléculas. 
Son sustancias lábiles (poco estables), ya que se alteran fácilmente por cambios de 
temperatura y pH, y también por almacenamientos prolongados. 
Los trastornos orgánicos en relación con las vitaminas se pueden referir a: 
 Avitaminosis. Si hay carencia de una o varias vitaminas (enfermedades 
carenciales) 
 Hipervitaminosis. Si existe un exceso por acumulación de una o varias 
vitaminas, sobre todo las que son poco solubles en agua y, por tanto, 
difíciles de eliminar por la orina. 
Las vitaminas se designan utilizando letras mayúsculas, el nombre de la 
enfermedad que ocasiona su carencia o bien el nombre de su constitución química. 
Clásicamente se establecen 2 grupos según su capacidad de disolución en agua o en 
las grasas o disolventes de éstas. Así, se habla de: vitaminas hidrosolubles y 
liposolubles respectivamente. 
 
 
 
Vitaminas liposolubles 
Son vitaminas no solubles en agua y químicamente se trata de lípidos 
insaponificables (terpenos o esteroides). 
Se caracterizan por su incapacidad para formar jabones, ya que carecen en sus 
moléculas de ácidos grasos, tener acciones muy específicas, se almacenan si no son 
utilizadas en hígado y tejido graso, se absorben y se eliminan lentamente y no 
actúan como coenzimas. 
Vitaminas hidrosolubles 
Son sustancias solubles en agua. Se trata de coenzimas o precursores de 
coenzimas, necesarias para muchas reacciones químicas del metabolismo. Se 
eliminan rápidamente por la orina o el sudor por lo que es necesaria su ingesta 
diaria. 
 
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Coenzima relacionado 
 
TPP (pirofosfato de tiamina) 
FMN y FAD 
NAD+ y NADP+ 
Coenzima A 
Piridoxal fosfato 
Biocitina (coenzima de 
transferasas de grupos 
carboxilo) 
Tetrahidrofolato (coenzima de 
transferasas de grupos 
monocarbonados) 
 
Adenosil cobalamina 
(coenzima de transferasas de 
grupos metilo) 
 
 
 
 
(Vitamina H) 
Tabla 1. Clasificación de las vitaminas. Función, enfermedades y coenzimas relacionados. 
 
4. ÁCIDOS NUCLEICOS. 
A. NUCLEÓSIDOS Y NUCLEÓTIDOS. 
Los ácidos nucleicos son biomoléculas de elevado PM, compuestas por C, H, O, N y 
P. Se forman por la polimerización de unas subunidades denominadas nucleótidos. 
Según la composición se distinguen dos tipos: ADN y ARN. 
 
Son las moléculas encargadas de almacenar, transmitir y expresar la información 
genética. 
 
El descubrimiento de los ácidos nucleicos se debe a Meischer (1869), el cual, 
trabajando con leucocitos y espermatozoides de salmón, obtuvo una sustancia rica 
en carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y un porcentaje elevado de fósforo. A 
esta sustancia se le llamó en un principio nucleína, por encontrarse en el núcleo. 
 
 
Los nucleótidos, a diferencia de los monosacáridos y los aminoácidos, sí son 
hidrolizables. Están compuestos por la asociación de una base nitrogenada, una 
pentosa y una molécula de ácido fosfórico (H3PO4) –figura 46-. 
 
1. Las bases nitrogenadas: Son compuestos heterocíclicos que contienen N. 
Forman estructuras planas y existen dos tipos: 
a. Bases púricas: Derivan de la purina. Son la adenina (A) y la guanina (G) 
b. Bases pirimidínicas: Derivan de la pirimidina. Son la citosina (C), la timina 
(T) y el uracilo (U). 
Todas ellas se obtienen por adición de diferentes grupos funcionales en distintas 
posiciones de los anillos de la purina o de la pirimidina. Las características químicas 
de estos grupos funcionales les permiten participar en la formación de puentes de 
hidrógeno, lo que resulta crucial para la función biológica de los ácidos nucleicos.2. Las pentosas: Monosacáridos ciclados de 5 carbonos (aldopentosas). Pueden 
ser de dos tipos: ribosa (β-D-ribofuranosa) y desoxirribosa (β-D-2-
dexosirribofuranosa). La ribosa se encuentra en los nucleótidos del ARN o 
ribonucleótidos y la desoxirribosa en los nucleótidos del ADN o 
desoxirribonucleótidos. Los átomos de C se numeran como 1´, 2´, 3´, 4´y 5´ 
para evitar confusión con los de las bases nitrogenadas. 
 
3. El ácido fosfórico: Se encuentra en forma de ión fosfato (PO4
3 -). 
 
 
 
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Los nucleótidos se definen como nucleósidos fosfato puesto que las pentosas se 
unen a las bases nitrogenadas dando lugar a unos compuestos denominados 
nucleósidos. La unión se realiza mediante un enlace N-glucosídico entre el átomo 
de carbono carbonílico de la pentosa (carbono 1') y uno de los átomos de nitrógeno 
de la base nitrogenada, el de la posición 1 si ésta es pirimídica o el de la posición 9 
si ésta es púrica. El enlace N-glucosídico se forma cuando un hemiacetal o 
hemicetal intramolecular, reacciona con una amina, en lugar de hacerlo con un 
alcohol, liberándose una molécula de agua (figura 47). 
 
Figura 46. Componentes de los nucleótidos. 
 
 
 
 
Los nucleósidos se nombran añadiendo la terminación -osina al nombre de la base 
nitrogenada si ésta es púrica (adenosina, guanosina) o bien la terminación -idina si 
ésta es pirimídica (citidina, timidina, uridina), y anteponiendo el prefijo desoxi- en 
el caso de los desoxirribonucleósidos (figura 48). 
 
Figura 48. Ribonucleósido y desoxirribonuclósido. 
 
 
Los nucleótidos resultan pues de la esterificación (mediante un enlace fosfoéster) 
de la pentosa de un nucleósido con una molécula de ácido fosfórico. Esta unión, en 
la que se libera una molécula de agua, puede producirse en cualquiera de los grupos 
hidroxilo libres de la pentosa, pero como regla general tiene lugar en el que ocupa 
la posición 5'; es decir, los nucleótidos son los 5' fosfatos de los correspondientes 
nucleósidos (figura 49). La posesión de un grupo fosfato, que a pH 7 se encuentra 
ionizado, confiere a los nucleótidos un carácter marcadamente ácido. 
 
 
Figura 47. Enlace N-glucosídico y formación de un nucleósido. 
 
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Figura 49. Enlace fosfoéster y formación de un nucleótido. 
 
 
Al igual que los nucleósidos, los nucleótidos pueden clasificarse en ribonucleótidos 
y desoxirribonucleótidos según contengan ribosa o desoxirribosa respectivamente. 
Existen diversas maneras de nombrar los nucleótidos; la de uso más amplio consiste 
en identificar cada nucleótido mediante tres letras mayúsculas, la primera de ellas 
es la inicial de la base nitrogenada, la segunda indica si el nucleótido es Mono~, Di~, 
o Trifosfato, y la tercera es la inicial del grupo fosfato (en inglés, phosphate); en 
el caso de los desoxirribonucleótidos se antepone una "d" minúscula a estas tres 
siglas. 
También es habitual nombrar a los nucleótidos como fosfatos de los 
correspondientes nucleósidos; por ejemplo, el ATP es el trifosfato de adenosina o 
adenosín-trifosfato. 
Además de ser los sillares estructurales de los ácidos nucleicos, los nucleótidos 
desempeñan en las células otras funciones no menos importantes. 
1. Nucleótidos ricos en energía: Los enlaces covalentes que unen los grupos 
fosfato adicionales de los nucleótidos di- y trifosfato son enlaces ricos en 
energía: necesitan un aporte energético importante para formarse y liberan 
esta energía cuando se hidrolizan. Esto les permite actuar como 
transportadores de energía. En concreto, el trifosfato de adenosina 
(ATP) actúa universalmente en todas las células transportando energía, en 
 
forma de energía de enlace de su grupo fosfato terminal, desde los 
procesos metabólicos que la liberan hasta aquellos que la requieren (figura 
50). En algunas reacciones del metabolismo, otros nucleótidos trifosfato 
como el GTP, CTP y UTP, pueden sustituir al ATP en este papel. 
 
2. Coenzimas: Por otra parte, algunos nucleótidos o sus derivados pueden 
actuar como coenzimas (sustancias orgánicas no proteicas que resultan 
imprescindibles para la acción de muchos enzimas) –tabla 2-. Tal es el caso 
del NAD, NADP, FAD, FMN y el coenzima A; nucleótidos complejos en los 
que aparecen bases nitrogenadas diferentes a las típicas de los ácidos 
nucleicos. 
COENZIMAS DESCRIPCIÓN TIPOS FUNCIÓN 
FLAVÍN NUCLEÓTIDOS Poseen una base 
nitrogenada denominada 
flavina y una pentosa, 
derivada de la ribosa, 
denominada ribitol. La 
unión de flavina y ribitol 
constituye la riboflavina o 
vitamina B2. 
FMN (flavín 
mononucleótido) 
FAD (flavín-adenín-
dinucleótido) 
Coenzimas de 
deshidrogenasas. 
Reacciones de oxidación-
reducción. Pueden 
encontrarse oxidados 
(FMN y FAD) o reducidos 
(FMNH2 y FADH2) 
PIRIDÍN NUCLEÓTIDOS Formados por dos 
nucleótidos unidos por 
enlace fosfodiéster. En 
uno la base nitrogenada 
es la nicotinamida 
(vitamina B3 o niacina), y 
en el otro, la adenina. 
NAD (dinucleótido de 
nicotinamida y adenina) 
NADP (fosfato del 
dinucleótido de 
nicotinamida y adenina) 
Coenzimas de 
deshidrogenasas 
(reacciones de oxidación-
reducción). Pueden 
encontrarse oxidados 
(NAD+ y NADP+) o 
reducidos (NADH y 
NADPH) 
COENZIMA A Formado por ADP + ácido 
pantoténico (vitamina B5) 
+ β-amino-etanol con un 
grupo tiol (-SH) terminal 
(parte reactiva) 
CoA Transportador de grupos 
acilo (R-CO-) procedentes 
del metabolismo de los 
ácidos grasos. 
Ciclo de Krebs. 
Figura 50. Hidrólisis de ATP a ADP + P 
Tabla 2. Principales coenzimas y su función biológica 
 
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3. Mediadores: Otros nucleótidos como el AMP cíclico (AMPc), un fosfato 
cíclico de adenosina en el que el grupo fosfato está unido mediante enlace 
éster al hidroxilo de la posición 3' y al de la posición 5', actúan como 
mediadores en determinados procesos hormonales, transmitiendo al 
citoplasma celular señales químicas procedentes del exterior. 
B. ENLACE FOSFODIÉSTER. 
Los ácidos nucleicos son polímeros de nucleótidos. En ellos la unión entre las 
sucesivas unidades nucleotídicas se realiza mediante enlaces tipo éster-fosfato 
que resultan de la reacción entre el ácido fosfórico unido al carbono 5' de la 
pentosa de un nucleótido y el hidroxilo del carbono 3' de la pentosa de otro 
nucleótido. Este tipo de unión, en la que un grupo fosfato queda unido por dos 
enlaces éster a dos nucleótidos sucesivos, se conoce también como enlace 
fosfodiéster (figura 51). 
Cuando dos nucleótidos se unen mediante un puente fosfodiéster el dinucleótido 
que resulta conserva un grupo 5' fosfato libre en un extremo que puede reaccionar 
con el grupo hidroxilo 3' de otro nucleótido, y un grupo hidroxilo 3' libre que puede 
reaccionar con el grupo 5' fosfato de otro nucleótido. Esta circunstancia permite 
que mediante puentes fosfodiéster se puedan enlazar un número elevado de 
nucleótidos para formar largas cadenas lineales que siempre tendrán en un 
extremo un grupo 5' fosfato libre y en el otro un grupo hidroxilo 3' libre. 
 
Figura 51. Enlace fosfodiéster. 
 
 
Del mismo modo que se definió la estructura primaria de las proteínas como su 
secuencia de aminoácidos, se puede definir la estructura primaria de los ácidos 
nucleicos como su secuencia de nucleótidos. La analogía entre ácidos nucleicos y 
proteínas todavía se puede llevar más allá: al igual que las cadenas polipeptídicas 
poseen un esqueleto monótono a partir del cual se proyectan lateralmente los 
grupos R de los distintos aminoácidos, los ácidos nucleicos poseen un esqueleto de 
las

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