BIOQ_BIOQ_UIMICA_UIMICA_Y_Y_BIOFISICA_BI

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BIOQBIOQ UIMICA UIMICA 
Y Y 
BIOFISICABIOFISICA
Sección 2
AUTOR
Dr. JESUSIGNACIO DOMINGUEZ CALVO
Residente de Cardiología
Hospital Clínico Universitario San Carlos 
Madrid
Jefe de Servicio: Dr. L. Sánchez Harguindey Pimentel
BIOQUIMICA
Capítulo I. CARBOHIDRATOS . 
COMPOSICION ESTRUCTURAL Y
FUNCIONES METABOLICAS
Composición estructural
Catabolismo de los hidratos de
carbono
Capítulo II. PROTEINAS. 
AMINOACIDOS CONSTITUYENTES
Y PROPIEDADES DE LOS PÉPTIDOS
Proteínas: estructura y funciones
Aminoácidos: composición y
propiedades
Capítulo III. N UCLEOTIDOS . 
METABOLISMO Y VIAS DE SINTESIS
Definición, nomenclatura,
propiedades y funciones
Biosíntesis
Degradación de las purinas
Capítulo IV. L IPIDOS. 
PROPIEDADES METABOLICAS .
HORMONAS ESTEROIDEAS
Composición y propiedades
Clasificación
Capítulo V. ENZIMAS . CINÉTICA Y
PROPIEDADES
Definición y propiedades
Cinética enzimática
Inhibición enzimática
Capítulo VI. V ITAMINAS
Conceptos generales
Clasificación
Capítulo VII. M ETABOLISMO DE
GLUCOSA Y GLUCOGENO
Glucólisis. Esquema y características
Destinos metabólicos del piruvato
Gluconeogénesis
Ciclo de Cory
Glucogenogénesis
Capítulo VIII. C ICLO DE KREBS.
VIA DE LAS PENTOSAS FOSFATO
CADENA RESPIRATORIA .
Ciclo del ácido cítrico
Vía de las pentosas fosfato
Cadena de transporte electrónico
Capítulo IX. M ETABOLISMO DEL
COLESTEROL . HORMONAS ESTEROIDEAS.
SINTESIS Y BETAOXIDACION DE ACIDOS
GRASOS. CETOGENESIS
Síntesis del colesterol
Compuestos derivados del
colesterol
Síntesis de ácidos grasos
Betaoxidación de ácidos grasos
Cetogénesis
Capítulo X. DEGRADACION OXIDATIVA
DE LOS AMINOACIDOS
Digestión proteica
Desaminación oxidativa de los amino-
ácidos 
Capítulo XI. REPLICACION
TRANSCRIPCION Y TRADUCCION DE LOS
ACIDOS NUCLÉICOS
Introducción
Replicación
Transcripción
Traducción
INDICE
BIOQBIOQ UIMICA Y BIOFISICA UIMICA Y BIOFISICA 
INDICE
BIOFISICA
Capítulo XII. B IOFISICA DE LAS
RADIACIONES
Concepto y parámetros
Enfoque biomédico
Conceptos importantes
Aplicaciones
Capítulo XIII. B IOFISICA DEL
APARATO LOCOMOTOR
Conceptos
Palancas en el cuerpo humano
Componentes rígidos y deformables
en el cuerpo humano
Capítulo XIV. T ERMODINAMICA Y
BIOENERGÉTICA
Definición y conceptos
Leyes de la termodinámica
Bioenergética animal
Control de la disipación de calor
Capítulo XV. POTENCIALES
BIOELÉCTRICOS
Introducción a las membrranas bio-
lógicas
Propiedades eléctricas de las
membranas
Potencial de acción
Capítulo XVI. V ISION Y AUDICION
Introducción
Ondas sonoras
Audición
Ondas electromagnéticas
Visión. El ojo como sistema optico
Aplicaciones de luz y sonido
en medicina
Capítulo XVII. M ECANICA
CIRCULATORIA
Conceptos y leyes importantes
Organización del sistema
circulatorio
BIBLIOGRAFIA
INDICE DE MATERIAS
Composición estructural Catabolismo de los hidratos de carbono
CARBOHIDRACARBOHIDRA TTOSOS..
COMPOSICION COMPOSICION 
ESTRESTRUCTURAL YUCTURAL Y
FUNCIONES METFUNCIONES MET ABOLICASABOLICAS
Capítulo I
Indice
COMPOSICION ESTRUCTURAL
Los Carbohidratos son Polihidroxialdehídos o Polihidroxice-
tonas, o sustancias que rinden estos compuestos por hidrólisis.
Son compuestos que responden generalmente a la fórmula
empírica: C-H2-O.Aunque algunos incorporan también Nitróge-
no, Fósforo o Azufre.
Existen tres clases principales de carbohidratos:
— M onosacáridos: son azúcares simples, están consti-
tuidos por una sola unidad de polihidroxialdehído o
polihidroxicetona.
El monosacárido más abundante en la naturaleza es la
D-Glucosa.
— Oligosacáridos: 
Están constituidos por cadenas cortas de unidades de
monosacáridos unidas entre sí por enlaces covalen-
tes. Los más abundantes son los Disacáridos, que po-
seen dos unidades de monosacárido. Ej., Sacarosa o
azúcar de caña, está constituida por D-Glucosa y D-
Fructosa.
— Polisacáridos: 
Están const i tuidos por cadenas largas que poseen
centenares o millares de unidades de monosacárido.
Los polisacáridos más abundantes son el Almidón y la
Celulosa, ambos constituidos por unidades de D-glu-
cosa que se repiten.
Monosacáridos
Son sólidos, incoloros, cristalinos muy solubles en agua e
insolubles en disolventes polares. Sabor dulce. 
El esqueleto de los monosacáridos es una cadena carbona-
da sencilla, con los carbonos unidos por enlace simple y que
no posee ramificaciones.
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CARBOHIDRATOS . COMPOSICION ESTRUCTURAL. FUNCIONES METABOLICAS .
H
C = OH — C — OH
H — C — OH
H
Gliceraldehído: Aldosa
H
H — C — OHC = O
C
H
Dihidroxiacetona: Cetosa
ESTEREO ISOMEROS
CHO
H — C — OH
CH2OH
D- Gliceraldehído
CHO
HO — C*— H
L-Gliceraldehído
C*= Carbono quiral.
21= 2 Estereoisómeros.
EPIMEROS
D-Manosa
FORMULA CICLICA:
D-Glucosa
CHO
H — C2 — OH
OH — C — OH
H — C — OH
ANOMEROS
α-D-Glucosa β-D-Glucosa
MONOSACARIDOS
CH2OH
CHO
OH — C2 — H
OH — C — OH
H — C — OH
CH2OH
6CH2OH
5H
OH
O
4 H
OH
2
1
H
OHOH
H
3
CH2OH
H
OH
O
H
OH
1
H
OHOH
H
H
CH2OH
H
OH
O
H
OH
1
OH
HOH
H
H
H
H — C — OH
CH2OH
H — C — OH
D-glucosa
Fig. 1. Monosacáridos.
Uno de los átomos de Carbono está unido por enlace doble
a un átomo de Oxígeno para formar un grupo carbonilo, el res-
to de los carbonos posee un grupo hidroxilo.
Si el grupo Carbonilo se encuentra en el extremo de la cade-
na hidrocarbonada, el monosacárido es un Aldehído y se llama
Aldosa.
Si el grupo Carbonilo se encuentra en cualquier otra posi-
ción, el monosacárido es una Cetona y se llama Cetosa.
M onosacáridos de tres carbonos son las Triosas, las más
importantes: Gliceraldehído y Dihidroxiacetona.
M onosacáridos de 4, 5, 6 y 7 carbonos son las Tetrosas,
Pentosas, Hexosas y Heptosas respectivamente.
Las hexosas, entre las que se encuentra la D-Glucosa y la D-
Fructosa, son los monosacáridos más abundantes de la natura-
leza.
Las pentosas: D-Ribosa y 2 Desoxirribosa son los azúcares
que componen los ácidos nucleicos.
Todos los monosacáridos, a excepción de la dihidroxiaceto-
na, contienen uno o más átomos de carbono asimétricos o qui-
rales (carbono quiral es el que está unido a cuatro grupos fun-
cionales distintos) y poseen por tanto formas isómeras óptica-
mente activas que son imágenes especulares no superponibles
entre sí. Capaces de desviar el plano de la luz polarizada en
una u otra dirección. Estas formas se llaman isómerosopticas,
enantiomeros o esteroisómeros.
Existen tantos estereoisómeros como 2 elevado al número
de carbonos quirales que existen en la molécula.
Así el Gliceraldehído, que posee un único carbono quiral,
posee dos estereoisómeros. 2 elevado a 1 es igual a 2. (fig. 1)
Una disolución de un esteroisomero que haga girar el plano
de la luz polarizada hacia la izquierda (sentido contrario a las
agujas del reloj) es el isómero Levorrotatorio.
El esteoisómero que hace girar el plano de la luz polarizada
hacia la derecha (sentido de giro de las agujas del reloj. es el
isómero dextrorrotatario.
La configuración absoluta D o L se emplea para referirse a
la configuración del átomo de carbono quiral, más distante del
átomo de carbono carbonílico.
Cuando el grupo hidroxilo del carbono quiral más distante
se proyecta hacia la derecha de la fórmula de proyección el
azucar se designa como D.
Si se proyecta hacia la izquierda, el azucar se designa como L.
Epímeros: son isómeros ópticos que sólo difieren en la con-
figuración alrededor de un átomo de carbono.
Ej.D-Glucosa y D-M anosa son Epímeros en el carbono 2.
Enantiomeros: Esteroisómeros cuyas estructuras no son su-
perponibles en el espacio, por ser imágenes especulares.
Formas cíclicas
Los monosacáridos con más de 5 átomos de carbono que
son Aldosas y los de más de 6 carbonos que son Cetosas en di-
solución aparecen en formas cíclicas al formarse un enlace co-
valente intramolecular entre el grupo carbonilo aldehído de la
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2
BIOQUIMICA 
Y BIOFISICA
Los carbohidratos al hacerse cíclicos presentan un átomo de carbono que
no era simétrico en la fórmula lineal y que se hace asimétricoen la
cíclica. Este carbono se llama:
1. Carbono Anfipático.
2. Carbono Epimérico.
3. Carbono Anómerico.
4. Carbono Alostérico.
5. No existe ningún átomo de carbono que se comporte así.
Denominamos Isómero Dextrorrotatorio:
1 Aquel esteroisómero que hace girar el plano de la luz polarizada
hacia la izquierda, contrario a las agujas del reloj.
2 Carbono quiral más distal cuyo grupo hidroxilo se proyecta hacia
la derecha.
3 Carbono quiral más distal cuyo grupo hidroxilo se proyecta hacia
la izquierda.
4 Esteroisómero que hace girar el plano de la luz polarizada hacia
la derecha, sentido de las agujas del reloj.
5 Isómero que aparece sólo en las fórmulas cíclicas.
¿Cuántos esteroisómeros tiene un monosacárido de 3 carbonos quirales?:
1. 2* 2* 2* 2.
2. 2* 2+1.
3. 2.
4. 8.
5. 16.
La Hidroxiacetona tiene:
1. 1 carbono quiral.
2. Ningún carbono quiral.
3. 2 carbonos quirales.
4. 3 carbonos quirales.
5. 4 carbonos quirales.
Glucosa y M anosa son epímeros, esto significa:
1. La estructura de una es el espejo de la otra.
2. Son esteroisómeros levorrotatorios.
3. Uno es el isómero L y el otro el D.
4. Se diferencian en la configuración de un átomo de carbono.
5. Son anómeros.
1
2
3
4
5
RESPUESTAS:1: 3. 2: 4; 3:4; 4: 2; 5: 4;
aldosa originando un hemiacetal, o el grupo carbonilo ceto de
una cetosa originándose un hemicetal.
El carbono carbonílico que no era asimétrico en las formulas
lineales se hace asimétrico en la estructura cíclica. A este car-
bono se le llama Carbono Anomérico o Hemiacetálico y da lu-
gar a dos formas isoméricas o Anómeros. Ej. alfa-D-Glucosa y
Beta-D-Glucosa.
Disacáridos
Son dos monosacáridos unidos por un enlace covalente en-
tre el carbono anomérico de uno de los residuos del azúcar y
un grupo hidroxilo del otro residuo de azúcar.
Principales disacáridos
Maltosa
Formada por dos unidades de D-Glucosa unidas por un enla-
ce glucosídico, alfa-1-4.
Lactosa
Formada por D-Galactosa y D-Glucosa unidas por un enlace,
beta-1-4. Es el azúcar de la leche.
Sacarosa
Es el azúcar de caña, está formado por D-Glucosa y D-Fruc-
tosa unidas por enlace glucosídico, beta-2-1. 
CATABOLISMO DE LOS HIDRATOS DE
CARBONO
La mayor parte de los hidratos de carbono que se ingieren
están en forma de almidón, polisacárido complejo, formado por
muchas unidades de hexosa, unidas por enlaces 1,4 ó 1,6.
Enzimas que intervienen en la degradación de los hidratos
de carbono:
Amilasas
Salival y pancreática, hidrolizan el almidón dando lugar pri-
mero a oligosacáridos y después a disacáridos, sobre todo a
maltosa.
Los disacáridos son divididos enzimáticamente por las:
Disacaridasas
Localizadas sobre las microvellosidades de las células intes-
tinales. Existen dos tipos de Disacaridasas:
— Galactos idasas: como la Lactasa, descompone la lac-
tosa en glucosa y galactosa.
— Glucosidasas: Sacarasa y M altasa. Sacarasa, descom-
pone la sacarosa en fructosa y glucosa, y M altasa,
descompone la maltosa en dos moléculas de glucosa.
A continuación, estos monosacáridos son transportados
a través de las células hacia la circulación portal, de
aquí pasan al hígado, que se encarga de mantener unos
niveles fijos de glucosa en sangre, unos 80-100 mg./ml.
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CARBOHIDRATOS . COMPOSICION ESTRUCTURAL. FUNCIONES METABOLICAS .
Proteínas: estructura y funciones Aminoácidos: composición y propiedades
PRPROOTEINTEIN ASAS. . 
AMINOAMINO AACIDOS CIDOS 
CONSTITUYENTES Y CONSTITUYENTES Y 
PRPROPIEDOPIEDADES DE ADES DE 
LOS PEPTIDOSLOS PEPTIDOS
Capítulo II
Indice
PROTEINAS. ESTRUCTURA Y FUNCIONES
Cualquier miembro de un grupo de compuestos orgánicos
complejos que contienen carbono, hidrógeno, oxígeno, nitróge-
no y, por lo general, azufre. En ellos el elemento característico
es el nitrógeno y se encuentran ampliamente distribuidos en
las plantas y los animales. Las proteínas están formadas por
combinaciones de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
Existen 20 aminoácidos diferentes, y cada proteína tiene una
secuencia única y genéticamente definida de aminoácidos de
la que dependen su forma y su función específicas. Sirven co-
mo enzimas, elementos estructurales, hormonas, inmunoglobu-
linas, part icipan en el transporte de oxígeno, la contracción
muscular, el transporte de electrones y otras funciones corpo-
rales.
Niveles estructurales de las proteínas
Estructura primaria
Secuencia de residuos aminoácidos que la forman, nos per-
mite clasificar las proteínas en fibrosas y globulares. Determi-
na conformación y función.
Estructura secundaria
Se refiere a la conformación de los residuos aminoácidos
adyacentes en las cadenas polipeptídicas, es decir, su ordena-
ción en el espacio. Así, la hélice alfa es la estructura secunda-
ria de las alfa queratinas.
Estructura terciaria
Es la conformación tridimensional de las proteínas; plega-
65
Dra. MARTA MATEO MORALES
mientos mediante los cuales residuos muy alejados en la es-
tructura primaria pueden aparecer juntos. Es propia de las pro-
teínas globulares.
Se estabiliza mediante enlaces de hidrógeno, acciones ióni-
cas o interacciones hidrofóbicas entre los radicales de los ami-
noácidos constituyentes de las cadenas peptídicas. 
Estructura cuaternaria
Es la unión de dos o más cadenas polipeptídicas separadas
por enlaces no covalentes o entrecruzamientos covalentes.
Clasificación
Las proteínas se pueden clasificar como:
Simples
Sólo compuestas por aminoácidos. Constituyen la mayoría
de las proteínas del cuerpo, generalmente solubles en agua o
solución salina; a este grupo pertenecen albúminas, globuli-
nas, histonas y protaminas.
Conjugadas o Compuestas
Son aquellas en las que la molécula proteínica se encuentra
unida a otra no proteínica o varias de ellas (grupo prostético).
Entre ellas están nucleoproteínas, mucoproteínas, lipoproteí-
nas, fosfoproteínas.
Según su forma se clasifican en:
Globulares
Forma compacta y esférica, solubles en sistemas acuosos
que desempeñan funciones que exigen movilidad. Ej. hemoglo-
bina, anticuerpos.
Fibrosas
Alargadas y finas, insolubles en agua, con funciones estáti-
cas, estructurales o protectoras como el colágeno, la querati-
na, actina, miosina. Existen dos tipos: Disposición de la hélice
Alfa y disposicion de hélice Beta.
Hélice-Alfa
Ejemplo alfa-Queratinas: forman parte del pelo, piel y uñas.
Son insolubles en agua. Pueden estirarse longitudinalmente.
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PROTEINAS. AMINOACIDOS CONSTITUYENTES Y PROPIEDADES DE LOS PEPTIDOS
COOH
H2N— C— CH3
H
ALANINA
COOH
H3N+— C— H
CH
CH3
VALINA LEUCINA
FENILALANINA CISTEINA ACIDO ASPARTICO
CH3
COOH
H3N+— C— H
CH2
H3C CH3
CH
COOH
H3N— C— H
CH2
COOH
H3N— C— H
CH2
SH
COOH
H3N— C— H
CH2
COO-
Fig. 2. Estructura de los aminoácidos.
Están formadas por cadenas que se disponen paralelas.
Presentan puentes de hidrógeno intracatenarios.
Son ricas en residuos de cisteína, pudiendo formar enlaces
covalentes de cisteína entre cadenas vecinas.
Hélice-Beta
Ejemplo: beta-Queratinas: fibroína de la seda.
Son insolubles en agua.
Son flexibles y blandas pero no se estiran.
Están dispuestas en hoja plegada o zig-zag.
No poseen enlaces de hidrógeno intracatenarios pero sí in-
tercatenarios.
No existen enlaces de cisteína intercatenarios.
Las cadenas corren antiparalelas.
Colágeno
Proteína más abundante del cuerpo humano, su estructura
básica es el tropocolágeno, molécula compuesta por una triple
hélice en la que cada cadena polipeptídica constituyente se
arrolla sobre sí misma sin seguir una disposición de alfa o beta
hélice sino una configuración específ ica del colágeno. Entre
cadenas se unen por enlaces de hidrógeno y por la unión de
restos de lisina, enlace muy específico del colágeno.
AMINOACIDOS. COMPOSICION Y
PROPIEDADES
Los sillares primarios de todas las proteínas son un grupo de
20 aminoácidos diferentes, cada uno de los cuales posee la si-
guiente estructura (fig. 2): 
Carbono alfa, grupo amino (NH2), grupo carboxilo (COOH) y
cadena lateral (R ) que confiere individualidad química.
Todoslos aminoácidos, excepto la glicina, tienen un carbo-
no asimétrico o quiral, pues se halla unido a cuatro grupos-
constituyentes diferentes, por esta razón existen dos isómeros
especulares, estereoisómeros, enantiómeros o isómeros ópti-
cos (ver configuración L y D en capítulo de carbohidratos), se-
gún hacen girar el plano de la luz polarizada hacia la derecha
(dextrorrotatorio) o hacia la izquierda (levorotatorio). Los ami-
noácidos de las proteínas humanas son L-estereoisómeros.
Isómeros Geométricos: dif ieren en la organización de sus
grupos alrededor de un doble enlace. Pueden aparecer en dis-
posición Cis o en disposición Trans; en la naturaleza los amino-
ácidos se unen por enlaces peptídicos en disposición Trans (ta-
bla I).
Clasificación de los aminoácidos según sus
propiedades
No Polares
Por la naturaleza hidrocarbonada de su grupo R, son hidrófo-
bos o insolubles en agua: alanina, leucina, valina, isoleucina,
metionina, fenilalanina, trptófano y prolina.
¿Cuál de los siguientes aminoácidos no es un aminoácido esencial?:
1. Valina.
2. Aspártico.
3. M etionina.
4. Histidina.
5. Treonina.
¿Cuál de las siguientes opciones sobre la hélice beta es falsa?:
1. Las cadenas corren antiparalelas.
2. Existen puentes de hidrógeno intercatenarios.
3. No existen puentes de hidrógeno intracatenarios.
4. Son insolubles en agua.
5. Pueden estirarse longitudinalmente.
En la naturaleza los aminoácidos se unen por enlaces peptídicos tipo:
1. Cis.
2. Cis o Trans indistintamente.
3. Trans.
4. Sólo los aminoácidos esenciales se unen en disposición cis.
5. Tanto los aminoácidos esenciales como los no esenciales se
unen en disposición Cis.
¿Qué aminoácido posee un grupo Imidazol en su molécula?:
1. Histidina.
2. Prolina.
3. Alanina.
4. Triptófano, fenilalanina y Tirosina.
5. Leucina.
¿Qué es el PH Isoeléctrico?:
1. Es igual a la suma de los PH de los aminoácidos ácidos que for-
man la proteína.
2. Tiene el mismo valor para todas las proteínas, sólo depende del
medio en que se solubilicen.
3. Es el PH al cual un aminoácido es neutro eléctricamente.
4. En la igualdad: ph= pk + log. A/ B. Se cumple cuando A/ B= 0.
5. Es el valor del ph al cual un aminoácido tiene la mínima capaci-
dad tampón.
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2
BIOQUIMICA 
Y BIOFISICA
6
7
8
9
10
RESPUESTAS: 6: 2; 7: 5; 8: 3; 9: 1; 10: 3.
Polares o hidrófilos
Son solubles en agua, ya que contienen diferentes grupos
funcionales que forman puentes de hidrógeno con el agua; se-
gún su polaridad pueden ser: neutros, ácidos o básicos.
Polares Neutros
— Glicina: único aminoácido cuyo átomo de carbono no
es quiral, pues su grupo R es un átomo de hidrógeno.
— Serina, Treonina y Tirosina: su grupo R es un grupo hi-
droxilo.
— Glutamina y Asparragina: su grupo R es un grupo ami-
do.
— Cisteína : su grupo R es un grupo Sulfhidrilo. 
Polares con carga negativa o ácidos
— Aspártico y Glutámico: su grupo R es un grupo carbo-
xilo, COOH.
Polares con carga positiva o Básicos
— Histidina, Arginina y Lisina.
Otras características
— El único aminoácido cetogénico puro es la Leucina.
— Aminoácidos con grupo aromático: Fenilalanina, Trip-
tófano y Tirosina.
— Aminoácido con grupo imidazol: Histidina.
— Aminoácido con grupo R cíclico: Prolina.
Aminoácidos Esenciales
Son aquellos aminoácidos que nuestro organismo no es ca-
paz de sintetizar y que por tanto deben ser aportados con la
dieta, son: arginina, lisina, histidina, fenilalanina, triptófano,
metionina, leucina, isoleucina, valina y treonina.
Aminoácidos especiales
Hidroxiprolina e hidroxilisina, son los principales componen-
tes del colágeno.
Acido carboxiglutámico: forma parte de la protrombina y de-
sempeña un importante papel en la coagulación, gracias a su
capacidad de ligar calcio.
Desmosina, aminoácido formado a su vez por lisinas , forma
parte de la elastina.
N-M etil lisina: es un componente importante de las fibras
musculares de miosina.
PH Isoeléctrico o punto isoeléctrico
Antes de definir este concepto es preciso conocer el con-
cepto de constante de disociación de una reacción:
Los compuestos eléctricamente se clasifican como ácidos o
bases. Los ácidos son sustancias capaces de ceder protones,
mientras que las bases son compuestos capaces de aceptar
protones o lo que es lo mismo capaces de liberar un grupo hi-
droxilo.
Un dador de protones y el correspondiente aceptor de proto-
nes constituyen un par ácido-base conjugado y existe un pará-
metro específico, conocido como la constante de disociación;
que es la constante de equilibrio de la reacción:
AB <— — — — > A- + B.
El valor de la constante de equilibrio es:
K = (A-) + (B+) / (AB).
Como sabemos, el pH es el logaritmo de la inversa de la
concentración de protones: ph = log. 1/ (H+).
Del mismo modo el PK = log. 1/ K 
PH = PK + log (A-)/ (B+).
Esta igualdad se cumple para aquel valor en que (A-) =(B+),
ya que entonces el cociente es 1 y log 1 = 0. Así pues el PK es
el valor del PH en el cual una sustancia se halla disociada en
un 50%.
El PH isoeléctrico o punto isoeléctrico. Equivale a la media
aritmética de los PK de cada uno de los grupos funcionales que
constituyen ese aminoácido, es por tanto el pH, al cual un ami-
noácido es neutro eléctricamente y no se desplazaría eléctrica-
mente en un campo eléctrico. En este valor del PH la capaci-
dad tampón del aminoácido es máxima.
68
PROTEINAS. AMINOACIDOS CONSTITUYENTES Y PROPIEDADES DE LOS PEPTIDOS
TABLA I
Aminoácidos esenciales
— Arginina.
— Histidina.
— Lisina.
— Fenilalanina.
— Triptófano.
— Metionina.
— Leucina.
— Isoleucina.
— Valina.
— Treonina.
Definición, nomenclatura, propiedades y funciones
Biosíntesis
Degradación de las purinas
NUCLEONUCLEO TIDOSTIDOS ..
METMET ABOLISMO Y VIAS ABOLISMO Y VIAS 
DE SINTESISDE SINTESIS
Capítulo III
Indice
DEFINICION, NOMENCLATURA,
PROPIEDADES Y FUNCIONES
Un nucleótido resulta de la fosforilación de un nucleósido.
Un nucleósido resulta de la unión de una base nitrogenada y
un azúcar de 5 carbonos (una pentosa) mediante un enlace N-
O-Beta-glicosídico con pérdida de una molécula de agua. La
pentosa puede ser ribosa (en el RNA) o desoxirribosa (en el
DNA).
Las bases nit rogenadas son de dos t ipos: purinas (doble
anillo): adenina y guanina, y pirimidínicas: citosina, t imina y
uracilo.
Los nucleósidos correspondientes son respectivamente ade-
nosina (A), guanosina (G), citidina (C), timidina (T) y uridina (U).
Los nucleótidos correspondientes son respectivamente AM P
(adenosín monofosfato), GM P, CM P, UM P, dTM P (desoxitimi-
din monofosfato) y sus formas di- y trifosfato. 
Los nucleótidos tienen carga negativa y carácter ácido a pH
fisiológico por su grupo fosfato.
Los ácidos nucleicos son largos polímeros de nucleótidos
unidos por enlaces fosfodiéster (covalentes, pues) entre el hi-
droxilo 3’ de un azúcar de un nucleótido y el fosfato 5’del nu-
cleótido siguiente.
En el DNA el azúcar es la desoxirribosa y las bases son A,
G, C, T.
En el RNA el azúcar es la ribosa y las bases son A, G, C, U.
Funciones de los nucleótidos
— Transportadores de energía química (ATP).
— Componentes de los ácidos nucleicos (la más caracte-
rística).
— Componentes de coenzimas (NAD,FAD) y efectores
alostéricos por sí mismos.
— M ediadores fisiológicos (AM Pc).
69
BIOSINTESIS
Nucleótidos de purina
Sobre la ribosa-5-fosfato se construye el doble anillo de pu-
rina en el que intervienen glicina, aspartato, un CO2, el formia-
to y la amida de la glutamina.
5-fosfato de ribosa (PR)→pirofosfato de PR (PRPP)→1---
PRA (fosforribosilamina)→ácido inosínico (IM P)
IM P— -2— -AM P (ácido adenílico)
IM P— -3— -GM P (ácido guanílico)
El AM P inhibe los pasos 1y 2. El GM P inhibe los pasos 1 y 3.
Pirimidinas
El anillo se sintetiza a partir de aspartato y carbamilfosfato,
unión catalizada por la aspartato transcarbamilasa. El carba-
milfosfato, a diferencia del necesario para el ciclo de la urea,
se sintetiza en el citosol y no en la mitocondria. El primero en
sintetizarse es el UM P— -UTP— -CTP. ElCTP, último producto
de esta cadena, es el inhibidor alostérico de la enzima regula-
dora de esta ruta, la aspartatotranscarbamilasa.
DEGRADACION DE LAS PURINAS
En humanos conduce al ácido úrico.
AM P→adenosina→inosina→hipoxantina (base purínica del
nucleósido inosina).
GM P→guanosina→-guanina→xantina.
HIPOXANTINA— -(A)→-XANTINA— -(B)→ACIDO URICO.
Los pasos A y B están catalizados por la xantín-oxidasa, en-
zima que se inhibe por el alopurinol, de eficacia clínica en el
tratamiento de la hiperuricemia.
Tanto la guanina como la hipoxantina pueden recuperarse
para la síntesis de AM P y GM P gracias a la enzima HGPRT (hi-
poxantina-guanina-fosforribosiltransferasa), que les une la ribo-
sa fosfato del PRPP. Esta es la vía de recuperación de los nucle-
ótidos de purina. El déficit de esta enzima condiciona el síndro-
me de Lesch-Nyhan, con retraso mental y automutilaciones.
70
NUCLEOTIDOS. METABOLISMO Y VIAS DE SINTESIS
Los nucleótidos:
1. Tienen cargar positiva.
2. Se unen por enlaces covalentes 3'----5' para formar los ácidos
nucleicos.
3. Resultan de la fosforilación de las bases nitrogenadas.
4. Se unen por enlaces glucosídicos para formar los ácidos nuclei-
cos.
5. De pirimidina participan todos en el DNA.
Con respecto a los nucleótidos de pirimidina no es cierto que:
1. El anillo se sintetiza a partir de aspartato y carbamilfosfato.
2. El enzima regulador de la síntesis es la carbamilfosfato sinteta-
sa.
3. En el DNA no hay uracilo.
4. El carbamilfosfato proviene del citosol.
5. Uno de los principales inhibidores alostéricos en la síntesis es
el CTP.
En la composición de los ácidos nucleicos es cierto que:
1. Son largos polímeros de nucleótidos unidos por enlaces gluco-
sídicos.
2. En el DNA el azúcar es una hexosa.
3. El ácido guanílico es un nucleósido de purina.
4. Los nucleótidos por sus componentes nitrogenados t iene pH
básico.
5. DNA y RNA están compuestos por pentosas.
Con respecto a los nucleótidos de purina no es cierto que:
1. Son necesariospara su sintesis glicina, aspartato, glutamina y
formiato.
2. AM P y GM P son los principales inhibidores altéricos de su sín-
tesis.
3. El síndrome de Lesch-Nyhan esta causado por un defecto enzi-
mático en la degradación de las purinas.
4. El uracilo no interviene en su composición.
5. El ácido úrico es el producto final de su degradación.
Con respecto a la composición de los ácidos nucleicos es cierto que:
1 El ácuido adenílico es un nucleósido.
2 Citosina es un nucleótido.
3 Timidina interviene en la composición del RNA.
4 UM P es un nucleótido de pirimidina.
5 Citosina es una base de doble anillo.
11
12
13
14
15
RESPUESTAS: 11: 2; 12:2; 13: 5; 14: 3; 15: 4.
Composición y propiedades Clasificación
LIPIDOSLIPIDOS . PR. PROPIEDOPIEDADESADES
METMET ABOLICASABOLICAS ..
HORMONHORMON AS AS 
ESTERESTEROIDEASOIDEAS
Capítulo IV
Indice
COMPOSICION Y PROPIEDADES
Los lípidos son sustancias orgánicas insolubles en agua,
grasa o aceitosas que pueden extraerse de los tejidos y de las
células mediante disolventes no polares, como el éter o el clo-
roformo.
Existen cinco tipos principales de lípidos: Triacilglicéridos,
Ceras, Fosfolípidos, Esfingolípidos y Esteroles.
Así como los aminoácidos son los componentes básicos de
las proteínas, los ácidos grasos son los sillares principales de
la mayoría de los lípidos. Son ácidos orgánicos de cadena lar-
ga, que poseen entre 4 y 22 átomos de carbono, tienen un solo
grupo carboxilo y una cola no polar hidrocarbonada que hace
que la mayoría de los lípidos sean insolubles en agua.
Los ácidos grasos no aparecen en forma libre en las células
o los tejidos, sino que se encuentran unidos de forma covalen-
te formando parte de los distintos lípidos de los que pueden li-
berarse por hidrólisis química o enzimática.
Difieren unos de otros en la longitud de la cadena y en la
presencia y el número de dobles enlaces que presentan.
Podemos encontrar dos tipos de ácidos grasos: 
Saturados
Sólo poseen enlaces simples, no dobles enlaces; son sus-
tancias sólidas de consistencia cérea; son moléculas flexibles,
con gran libertad de rotación alrededor de los enlaces simples.
Principales ácidos grasos saturados: láurico, palmítico, esteári-
co, araquínico.
Insaturados
Poseen uno o más dobles enlaces en su cadena, son líqui-
dos a temperatura ambiente; son moléculas rígidas con poca
libertad de rotación por la existencia de dobles enlaces.
71
Dra. MARTA MATEO MORALES
72
LIPIDOS. PROPIEDADES METABOLICAS . HORMONAS ESTEROIDEAS
ACIDOS GRASOS
TRIGLICERIDOS
H
H GLICERINA
O
C=O
CH2 RESIDUOS DE PALMITOILO
TRIPALMITINA
FOSFOGLICERIDOS
ALCOHOL
AC. FOSFORICO
GLICERINA
AC. GRASOS
OLEICO: CH3(CH2)7CH= CH(CH2)7COOH
LINOLEICO: CH3(CH2)4CH= CHCH2CH= CH(CH2)7COOH
C C C H
O O
C=O C=O
CH2 CH2
CH2 CH2 CH2
H H
CH2
NH3
CH2
O
O P O-
O
CH2
C
O
C=O
CH2
C=O
CH2
O
H
CH H
Fig. 3. Lípidos.
Principales ácidos grasos insaturados: palmitoleico, oleico,
linoleico, linolénico y araquidónico.
Los dobles enlaces de la mayoría de los ácidos grasos insa-
turados que existen se encuentran en configuración geométri-
ca cis.
Los ácidos grasos diluidos en KOH o en NaOH se transfor-
man en jabones en el proceso conocido como saponificación
del que se obtienen jabones, que son las sales de los ácidos
grasos y glicerina.
CLASIFICACION
Triacilglicéridos
También conocidos como grasas neutras. Son ésteres del al-
cohol glicerina con tres moléculas de ácido graso. Existen mu-
chas clases de triglicéridos, dependiendo de la identidad y de la
posición de los tres ácidos grasos que esterifican la glicerina.
Triacilglicéridos simples
Contienen una sola clase de ácido graso en las tres posicio-
nes de la glicerina. Ej. triestearoglicerina, formada por ácido
esteárico, o tripalmitoilglicerina, formada por ácido palmítico.
Triacilglicéridos mixtos
Contienen dos o más ácidos grasos diferentes.
Los triacilglicéridos o triglicéridos son los componentes prin-
cipales del depósito graso en las células animales y en las
plantas y normalmente no se encuentran en las membranas.
Son moléculas no polares, hidrofóbicas que no contienen
grupos funcionales con carga o de polaridad elevada.
Ceras
Son ésteres de ácidos grasos y alcoholes de cadena larga.
Son segregadas por las glándulas de la piel como recubrimien-
to protector para mantener la piel f lexible, lubricada e imper-
meable.
Fosfolípidos
A diferencia de los triglicéridos, son lípidos polares. Su pa-
pel fundamental es el de elementos estructurales de las mem-
branas. 
Están constituidos por dos moléculas de ácido graso, una
molécula de glicerina, que es esterif icada por los dos ácidos
grasos en los grupos hidroxilo 1 y 2, y por el ácido fosfórico en
su 3.er grupo hidroxilo: formando el Acido Fosfatídico, y una
segunda molécula de alcohol que queda localizado en la cabe-
za polar del fosfotípido. 
Los distintos tipos de fosfolípidos se designan según el al-
cohol situado en la cabeza polar, así tenemos: fosfoglicéridos,
fosfatidiletanolamina o fosfatidilcolina que presentan los alco-
holes: glicerina, etanolamina y colina respectivamente (fig. 3).
73
2
BIOQUIMICA 
Y BIOFISICA
Respecto a los ácidos grasos, qué es falso:
1. Son solubles en disolventes polares.
2. No aparecen en forma libre sino unidos por puentes de hidróge-
no formando parte de los distintos lípidos.
3. Son ácidos orgánicos con grupo carboxilo y cola no polar hidro-
carbonada.
4. Forman parte de triglicéridos, fosfolípidos y esfingolípidos.
5. Diluídos en KOH se transforman en jabones.
¿Cuál de los siguientes ácidos grasos son saturados?:
1. Palmítico y Láurico.
2. Araquidónico.
3. Palmítico y Araquidónico.
4. Linoleico y Oleico.
5. Linoleico y Linolénico.
¿Qué es cierto sobre los lípidos polares?:
1. Son: triglicéridos, fosfolípidos y esfingolípidos.
2. Siempre forman micelas en un medio acuoso.
3. Son las ceras y los triglicéridos.
4. Son los fosfolípidos, esfingolípidos y esteroides.
5. Sólo son los esteroides.
El ácido fosfatídicoestá formado por:
1. Alcohol + ATP.
2. Glicerina + ATP + 2 ácidos grasos.
3. Glicerina + Ac. Fosfórico + 2 ác. grasos.
4. Esfingomielina + ác. Fosfórico.
5. ADN + Ac. graso + ac. fosfórico.
¿Cuál de los siguientes no es un fosfolípido:
1. Cardiolipina.
2. Fosfatidilcolina.
3. Fosfatidilserina.
4. Gangliósidos.
5. Fosfatidilinisitol.
16
17
18
19
20
RESPUESTAS: 16:2; 17:1; 18: 4; 19: 3; 20: 4.
Esfingolípidos
Lípidos componentes de membrana, compuestos por una
molécula de ácido graso de cadena larga, una molécula de es-
fingosina (aminoalcohol de cadena larga) y un alcohol.
Existen tres tipos de esfingolípidos:
Esfingomielinas
Contienen fosfocolina o fosfoetanolamina, pueden incluirse
dentro de los fosfolípidos, pues contienen fósforo en su molé-
cula. Función, constituyen la cubierta de mielina de las células
nerviosas.
Cerebrósidos
El grupo polar de su cabeza está formado por una o más uni-
dades de azúcar. Los cerebrósidos también son llamados glu-
coesfingolípidos; ejemplos de los mismos son:
— Glucocerebrósidos, se encuentran profusamente ex-
tendidos en la capa externa de las membranas celula-
res.
— Galactocerebrósidos, presentes en las membranas de
las células cerebrales.
Gangliósidos
Poseen como cabeza polar oligosacáridos muy completos
que contienen por lo menos un residuo de N-Acetil neuramíni-
co (ácido siálico), son especialmente abundantes en las termi-
naciones nerviosas y en los receptores hormonales de las su-
perficies celulares.
Esteroides
M oléculas liposolubles, con cuatro anillos condensados, la
molécula recibe el nombre de ciclopentanoperhidrofenantreno.
Cuando contienen un grupo alcohol se llaman esteroles; el
principal de ellos es el colesterol, su molécula posee una parte
polar constituida por un grupo hidroxilo en posición 3 y una
parte no polar constituida por el resto de la molécula.
M ás adelante se describe su metabolismo, funciones y vías
de síntesis.
Lípidos polares y no polares
— No polares: triglicéridos y ceras.
— Polares: fosfolípidos, esfingolípidos y esteroides.
Los lípidos polares en medio acuoso se dispersan espontá-
neamente formando:
Micelas
Estructura en la que las colas hidrocarbonadas de los lípidos
quedan ocultas al entorno acuoso y las cabezas hidrofíl icas
quedan expuestas al mismo.
Monocapas
Estructura en la que las colas hidrófobas quedan expuestas
al aire, evitando de esta manera el contacto con el agua, las
cabezas hidrofílicas se extienden en la fase acuosa.
Bicapa
Separan dos compartimientos acuosos, las estructuras hi -
drocarbonadas se extienden hacia el interior desde las dos su-
perficies para formar un núcleo hidrocarbonado interno y las
cabezas hidrofílicas se encaran hacia el exterior y se extienden
hacia la fase acuosa.
Cuando la bicapa es continua se forma una vesícula cerrada
llamada liposoma.
74
LIPIDOS. PROPIEDADES METABOLICAS . HORMONAS ESTEROIDEAS
Definición y propiedades
Cinética enzimática
Inhibición enzimática
ENZIMASENZIMAS . CINETICA Y. CINETICA Y
PRPROPIEDOPIEDADESADES
Capítulo V
Indice
DEFINICION Y PROPIEDADES
Conceptos generales
Son macromoléculas de carácter proteico, el 99% son pro-
teínas globulares y el resto RNAs catalíticos, capaces de cata-
lizar una reacción química aumentando la velocidad de la reac-
ción, sin modificar la Ke (constante de equilibrio), dotadas de
una gran especificidad respecto a su sustrato, que actúan sin
degradarse ni producir subproductos y que son eficaces a con-
centraciones muy pequeñas comparadas con las de los reac-
cionantes.
Composición
Algunas enzimas están compuestas sólo por polipéptidos,
otros requieren un componente no proteico llamado Cofactor,
que puede ser de naturaleza:
Orgánica
En cuyo caso se denomina coenzima, que a su vez puede es-
tar unido covalentemente a la enzima y se le denomina Grupo
prostético. O puede estar unido no covalentemente la enzima y
se llama simplemente Coenzima; muchas vitaminas desempe-
ñan esta función.
Inorgánica
Iones metálicos como el Zn, Fe. También pueden unirse co-
valentemente llamándose M etaloenzimas, o no covalentemen-
te y se llaman Activadores metálicos. 
Isoenzima
Diferentes formas estructurales de una enzima que catalizan
una misma reacción.
Se originan en diferentes tejidos y tienen distinta secuencia
de aminoácidos. Se diferencian por las distintas propiedades
cinéticas (pH, Km, Vmáx ) y electroforéticas.
CINETICA ENZIMATICA (fig. 4)
Se encarga del estudio de la velocidad de una reacción enzi-
mática y de los factores que la modifican; éstos son:
— La propia concentración de la enzima.
75
Dra. MARTA MATEO MORALES
— La presencia de inhibidores, ya sean competit ivos o
no competitivos.
— La concentración de sustrato.
— La temperatura y el pH óptimos de esa enzima.
La relación que existe entre la velocidad de una reacción y
la concentración de sustrato viene representada por una curva
hiperbólica cuya expresión algebraica es la ecuación de M i-
chaelis -M enten: Vo = Vmáx * (Sustr) / Km + (Sust).
76
ENZIMAS. CINETICA Y PROPIEDADES
Y =
1
Vo
1
Km
1
Vmax
Pendiente =
Km
Vmax
X =
1
(S)
1,0
0,5
(S)
Vo
ORDEN 1
ORDEN MIXTO
ORDEN 0
Vmax
Fig. 4. Cinética enzimática.
En la que Vo es la velocidad inicial de la reacción, Km es la
concentración de sustrato con la que obtenemos la mitad de
la velocidad máxima y Vmáx es la velocidad hacia la que se
tiende cuando la concentración de sustrato es inf initamente
elevada.
En esta curva podemos distinguir tres tramos:
Tramo de Orden 1
Corresponde a la primera parte de la curva, a pequeñas con-
centraciones de sustrato, la velocidad de la reacción es direc-
tamente proporcional a la concentración de sustrato
Tramo de Orden Mixto
Es el tramo siguiente, aquí la velocidad de la reacción de-
pende de la concentración del complejo enzima-sustrato.
Tramo de Orden 0
A concentraciones altas de sustrato se obtiene un valor má-
ximo de la velocidad que es constante e independiente de la
concentración de sustrato, pues corresponde a la fase de satu-
ración de la enzima.
Transformación lineal de la ecuación de M ichaelis-M enten,
es la ecuación de Lineweaver-Bur, o ecuación de los dobles re-
cíprocos: 1/ Vo = Km/ Vmáx * 1/ (S) + 1/ Vmáx.
Es la ecuación de una recta del t ipo: y = ax + b, donde la
pendiente de la recta, es decir : a = Km/ Vmáx. b = 1/ Vmáx. y el
valor de x =1/ (S).
INHIBICION ENZIMATICA (fig. 5)
Las enzimas tienen un sitio activo o catalítico, lugar donde
se unen con el sustrato cuya reacción química van a catalizar.
Las enzimas pueden ser inhibidas por unos compuestos llama-
dos inhibidores que pueden ser de dos tipos:
Reversibles
A su vez se subdividen en dos grupos:
Competitivo
Compite con el sustrato por la unión en el sit io activo, no
modifica la velocidad máxima de la reacción pero aumentan su
Km. Su efecto puede aminorarse aumentando la cantidad de
sustrato.
No Competitivo
Se une a la enzima en un sitio distinto al que se une el sus-
trato, al unirse a la enzima altera su conformación e inactiva el
sit io catalít ico; a diferencia del anterior, éste no modif ica la
Km pero disminuye la velocidad máxima de la reacción.
77
2
BIOQUIMICA 
Y BIOFISICA
Señalar la opción correcta sobre los Isoenzimas:
1. Son enzimas que catalizan exclusivamente reacciones irreversi-
bles.
2. Siempre tienen un ión metálico en su molécula.
3. Son enzimas con propiedades diferentes que catalizan la misma
reacción.
4. Son enzimas iguales que catalizan distintas reacciones.
5. Conjunto de enzimas con el ph isoeléctrico.
En una reacción enzimática, un inhibidor competitivo:
1. Aumenta la Vmax.
2. Disminuye la Vmax.
3. Disminuye la Km.
4. Aumenta la Km y disminuye la Vmax.
5. Aumenta la Km.
¿Qué es falso sobre los inhibidores no competitivos?:
1. No modifican la Km.
2. Disminuyen la Vmax de la reacción.
3. Se unen a la enzima en el mismo sitio al qu se une el sustrato.
4. Su efecto no se aminora aumentando la concentración de sus-
trato.
5. Todas son falsas.Señalar la opción correcta acerca de los grupos prostéticos:
1. Porción no proteica de una enzima de naturaleza inorgánica.
2. Porción proteica de una proteína globular.
3. Porción no proteica de una proteína conjugada.
4. Sinónimo de Isoenzima.
5. Sinónimo de Coenzima.
¿Qué es falso sobre los enzimas?:
1. La mayoría son proteínas globulares.
2. Aumentan la velocidad de la reacción.
3. No se degradan.
4. Tienen especificidad respecto al sustrato.
5. M odifican la Ke, constante de equilibrio de la reacción.
21
22
23
24
25
RESPUESTAS:21: 3; 22: 5; 23: 3; 24: 3; 25: 5.
Irreversibles
La enzima y el inhibidor están unidos covalentemente o
permanentemente; estas enzimas quedan inactivadas, de ahí
que a este t ipo de inhibición se le llame algunas veces inacti-
vación.
78
ENZIMAS. CINETICA Y PROPIEDADES
INHIBIDOR COMPETITIVO
Vmax
INHIBIDOR NO COMPETITIVO
Vmax
0
0,5
(S)
Km
Sin Inh.
I. Comp.
Vmax
Vmax
0
0,5
(S)Km
Sin Inh.
I. no comp.
Fig. 5. Inhibición enzimática.
Conceptos generales Clasificación
VITVIT AMINAMIN ASAS
Capítulo VI
Indice
CONCEPTOS GENERALES
Las vitaminas son micronutrientes, es decir, sustancias que
se necesitan en la dieta humana en cantidades de miligramos
o microgramos por día. Este término sirve para diferenciarlos
de los macronutrientes, como los carbohidratos, las proteínas y
las grasas, que se necesitan en cantidades de centenares o al
menos docenas de gramos al día. En la actualidad se conocen
13 vitaminas diferentes, que se necesitan en la dieta humana y
de muchas especies de animales para un desarrollo normal.
Las vitaminas se dividen en dos clases: hidrosolubles y lipo-
solubles. Las vitaminas hidrosolubles incluyen a la tiamina, la
riboflavina, el ácido nicotínico, el ácido pantoténico, la pirido-
xina, la biotina, el ácido fólico, la vitamina B12 y el ácido as-
córbico. Se conoce la función de coenzima de casi todas ellas.
Se entiende por coenzima toda sustancia orgánica que forma
parte del componente no proteico de una enzima.
Las vitaminas liposolubles son las vitaminas: A, D, K y E.
Son sustancias aceitosas que no se disuelven bien en agua
y cuyas funciones no están bien comprendidas.
Además de estas vitaminas bien establecidas, existen otras
sustancias que se necesitan por unas pocas especies pero que
no se consideran generalmente como vitaminas. Se hallan en-
tre ellas la carnitina, el inositol y el ácido lipoico
CLASIFICACION
Vitamina B1 o Tiamina
Función: decarboxilación de cetoácidos, ej. piruvato deshi-
drogenasa. Patogenia: incapacidad para oxidar el piruvato en
el cerebro. Su déficit produce el beriberi: que afecta al SNC
con un síndrome de Wernicke-Korsakoff y polineuropatía. 
Vitamina B2 o Riboflavina
Interviene en reacciones de oxidación reducción, en forma
de FAD o FM N. Suele disminuir en embarazadas y durante pe-
ríodos de crecimiento. Su déficit cursa con edema e hiperemia
de mucosa faríngea y oral, dermatitis seborreica y anemia nor-
mocítica y normocrómica.
Acido nicotínico o Niacina
Interviene en reacciones de oxidación reducción como NAD
o NADP. Su déficit produce pelagra, que cursa con diarrea, de-
mencia, dermatitis y en último extremo muerte. Es una enfer-
medad muy frecuente en países que sólo toman maíz.
Acido Pantoténico
Es el coenzima A. Transporta grupos acilos mediante enla-
ces tioéster.
79
Dr. MARTA MATEO MORALES
Vitamina B6 o piridoxina
Interviene en la transferencia de grupos amino, papel impor-
tante en el metabolismo de los aminoácidos (recordar las tran-
saminasas), el fosfato de piridoxal actúa como transportador
transitorio intermedio del grupo amino.
Biotina
Interviene en reacciones de carboxilación, como en el paso
catalizado por la piruvato carboxilasa. La avidina, sustancia
presente en la clara de huevo, puede ligar biotina e impedir su
absorción.
Acido Fólico y vitamina B12
Acido Fólico
Interviene en la síntesis de novo de los folatos. Su forma co-
enzimática es el tetrahidrofolato, al cual llegamos tras el paso
de dihidrofolato a tetrahidrofolato, que es catalizado por la
dihidrofolato reductasa. Esta enzima es inhibida por el metotre-
xate, que de esta forma impide la síntesis de DNA.
Vitamina B12
Interviene en la síntesis de purinas, en el paso de dUM P a
dTM P. Su forma act iva es la metilcobalamina, que como su
nombre indica es necesaria para transferir grupos metilo. Se
necesita en la vía de síntesis de novo de folatos.
El déficit de cualquiera de ellas produce: anemia megalo-
blástica, alteraciones digestivas como queilosis, glositis y dia-
rrea. Las alteraciones digestivas son más graves en el déficit
de ácido fólico.
La disminución de vitamina B12 produce además alteracio-
nes neurológicas, como degeneración medular de cordones
posteriores y laterales.
Vitamina C
Interviene en reacciones de oxidación reducción.
Hidroxila la prolina, que pasa a hidroxiprolina: proteína que
se encuentra sobre todo en el colágeno. Su déficit produce Es-
corbuto: caracterizado por rotura de capilares, caída del pelo,
equimosis, hematomas, insuficiente cicatrización de las heri-
das y alteraciones óseas.
Vitamina E
Actúa como antioxidante, evita la oxidación de los lípidos de
membrana y otras estructuras.
Vitamina K
Carboxila el ácido glutámico y el grupo carboxilo que incor-
pora se encarga de fijar calcio, de ahí su importancia en proce-
sos como la coagulación.
Vitamina A
Interviene en funciones como la visión, el crecimiento o la
reproducción. Su déficit produce: xerolftalmía, xerostomía, de-
generación retiniana, e hiperqueratosis y sequedad de piel.
¿Qué proteína interviene en procesos de Carboxilación, como el catali-
zado por la Piruvato Carboxilasa?:
1. Biotina.
2. Vitamina K.
3. Vitamina B12.
4. Acido Fólico.
5. Vitamina A.
¿Cuál de las siguientes vitaminas no es hidrosoluble?:
1. Riboflavina.
2. La vitamina que carboxila al ácido glutámico.
3. Piridoxina.
4. Tiamina. 
5. Acido Fólico.
El enzima Piruvato Deshidrogenasa tiene como Coenzima:
1. Riboflavina. 
2. Niacina.
3. Tiamina.
4. Ac. Pantoténico.
5. Biotina.
El M etotrexate, inhibe la síntesis de DNA, al inhibir la enzima:
1. Piruvato Cobalaminasa.
2. Lactato Deshidrogenasa.
3. Dihidrofolato Kinasa.
4. Piruvato Carboxilasa.
5. Dihidrofolato Reductasa.
En la enfermedad de las tres D, se sabe a un déficit de la enzima:
1 Coenzima A.
2 Piridoxina, pues no se transfieren los grupos amino.
3 Niacina.
4. Ac. Fólico.
5. Vit. A.
80
VITAMINAS
26
27
28
29
30
RESPUESTAS:26: 1; 27: 2; 28: 3; 29: 5; 30: 3. 
Glucólisis. esquema y características
Destinos metabólicos del piruvato
Gluconeogénesis
Ciclo de Cory
Glucogenogénesis
METMET ABOLISMO DE ABOLISMO DE 
GLUCOSA Y GLUCOGENOGLUCOSA Y GLUCOGENO
Capítulo VII
Indice
GLUCOLISIS: ESQUEMA Y CARACTERISTICAS
Proceso mediante el cual la molécula de glucosa se degrada
enzimáticamente a través de una secuencia de 10 reacciones
para dar lugar a 2 moléculas de piruvato, que poseen cada una
3 átomos de carbono. Durante la glucólisis gran parte de la
energía libre de la glucosa se conserva en forma de ATP.
La glucólisis es anaerobia, en ella no se consume oxígeno.
Se realiza, bien cuando escasea el oxígeno, como en el ejer-
cicio intenso; o bien como paso intermedio para entrar des-
pués en el ciclo de Krebs desde el Piruvato (tabla II).
Localización: Intracelular, el citosol.
Las Fases 1, 2, 3 son preparatorias, reúnen todos los azúca-
res sencillos y los convierten en moléculas de Gliceraldehído.
Constituyen la primera parte.
Reacciones Irreversibles
De las 10 reacciones descritas en la tabla II, 3 son irreversi-
bles y corresponden a las reacciones catalizadas por las si -
guientes enzimas:
Glucoquinasa y Hexoquinasa
Son dos enzimas capaces de fosforilar la glucosa a 6P Glucosa.
Glucoquinasa
Sólo actúa cuando la concentración en sangre de glucosa es
bastante elevada, es exclusiva del hígado, es específica de la
D Glucosa, no se inhibe por el 6P de glucosa y posee una Km
para la glucosa mayor que el de laHexoquinasa.
Hexoquinasa
Está en numerosos tejidos, no es específica para la glucosa,
es inhibida por el 6p de glucosa y tiene una Km menor que el
de la Glucoquinasa.
Fosfofructoquinasa
Segundo punto de control de la Glucólisis, es una enzima re-
guladora que se acelera cuando disminuye el ATP o cuando
existen en exceso AM P o ADP, se inhibe con el citrato o los
ácidos grasos.
81
Dra. MARTA MATEO MORALES
Piruvato Quinasa
Es inhibida por el ATP, Acetil CoA, ácidos grasos de cadena
larga y la Piruvato Deshidrogenasa para evitar que se sobre-
cargue el ciclo de Krebs.
Reacciones de Fosforilación a Nivel de Sustrato
Están implicadas las reacciones: 5 (oxidación de Gliceralde-
hído a 1,3 Difosfoglicerato. Y la 6, en la cual se recoge la ener-
gía de activación en forma de ATP.
Con la reacción número 5 se inicia la segunda parte de la
glucólisis, que termina con la formación de dos moléculas de
Piruvato.
Balance de ATP
En la primera parte se consumen 2 ATP.
En la segunda parte se producen 4 ATP: 2 ATP en la reac-
ción 6 y 2 ATP en la reacción 9.
Balance de NADH+
Se producen 2 moléculas en la reacción 5.
Balance Global de la Glucólisis
Glucosa + 2pi + 2 ADP + 2 NAD+ — — - 2 Piruvato + 2 ATP + 
2 NADH + 2 H + 2 H2O.
DESTINOS METABOLICOS DEL PIRUVATO
Fermentación a Acido Láctico
En el músculo esquelético, que se contrae vigorosamente,
llega un momento en que el piruvato formado a part ir de la
glucosa no puede oxidarse más por falta de oxígeno. En estas
condiciones el Piruvato formado en la glucólisis se reduce a
Lactato. Este proceso es la l lamada glucól isis anaerobia y
82
METABOLISMO DE GLUCOSA Y GLUCOGENO
TABLA II
Reacciones de la Glucólisis
I. D. Glucosa
ATP
ADP Glucoquinasa
Hexoquinasa Irreversible
II. 6P de Glucosa
Fosfoglucoisomerasa
III. 6P de D Fructosa
ATP
ADP Fosfofructoquinasa Irreversible
IV. 1.6 Difosfato de D Fructosa
Aldolasa
V. 2 x 3. Fosfato de Gliceraldehído
NAD+
NADH+ Deshidrogenasa
VI. 2 x 1,3 Difosfoglicerato.
ADP
ATP Fosfoglicerato quinasa
VII. 2 x 3 Fosfoglicerato
Mutasa
VIII. 2 x 2 Fosfoglicerato
Enolasa
IX. 2 x Fosfoenolpiruvato
ADP
ATP Piruvato quinasa Irreversible
X. 2 x Piruvato.
constituye una importante fuente de ATP cuando se registra
una actividad física intensa.
En el proceso se producen 2 moléculas de ATP por cada glu-
cosa que se degrada. La ecuación sería:
Glucosa + pi + 2 ADP — — — 2 Lactato + 2 ATP + 2 H2O
Entrada en el ciclo del Acido Cítrico
El Piruvato formado en la Glucólisis se oxida, a continuación
pierde su grupo carboxilo en forma de C02 y origina el grupo
acetilo del Acetil-CoA, que entra en el ciclo de Krebs:
2 Piruvato + O2 — — — — — 2 Acetil-CoA + 2 CO2
Proceso catalizado por la Piruvato Deshidrogenasa.
Fermentación Alcohólica
En esta tercera vía el piruvato conduce a etanol, es caracte-
rístico de algunos microorganismos como las levaduras.
GLUCONEOGENESIS
Formación de carbohidratos a partir de precursores distintos
a los carbohidratos.
— Localización: parte en la mitocondria, parte en el cito-
sol.
— Organos principales donde se produce: Hígado 90%;
Riñón el 10%.
Sustratos
En hígado
Lactato, piruvato, glicerol, alanina y la mayoría de los pre-
cursores del ciclo de Krebs.
Corteza renal
Lactato, piruvato, glicerol y glutamina.
Aunque la mayoría de los precursores del ciclo de Krebs sir-
ven como sustrato para la gluconeogénesis, conviene destacar
que no puede sintetizarse Glucosa a partir de Acetil CoA. ya
que el paso regulado por la Piruvato Deshidrogenasa es irre-
versible. La reacción es: Piruvato — — — - Acetil-CoA.
Existe un importante paralelismo entre la Glucólisis y la Glu-
coneogénesis, de hecho siete reacciones enzimát icas de la
Glucólisis intervienen también en la Gluconeogénesis, pues
son reversibles con facilidad. Pero tres de las etapas de la Glu-
cólisis son esencialmente irreversibles (como se vio en el apar-
tado anterior) y deben ser sustituidas por un conjunto alternati-
vo de reacciones cuyas enzimas son (fig. 6):
Enzimas propias de la gluconeogénesis
Piruvato Carboxilasa
Regula el paso de Piruvato a Oxalacetato. Esta reaccion tie-
ne lugar en la mitocondria.
83
2
BIOQUIMICA 
Y BIOFISICA
RESPUESTAS: 31: 4; 32: 4; 33 3; 34: 2; 35: 4. 
¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre el metabolismo de los car-
bohidratos es correcta?:
1. La degradación glucolítica de la glucosa a piruvato es un pro-
ceso aerobio.
2. El producto final de la glucogenolisis en el músculo es la glu-
cosa libre.
3. El principal sustrato para la gluconeogénesis en los tejidos
animales es el Acetil-CoA.
4. El lactato formado en la glucolisis se utiliza como sustrato en
la síntesis de glucosa.
5. Todas las afirmaciones anteriores son correctas.
Respecto a la Glucokinasa, ¿qué es cierto?:
1. Se encuentra en numerosos tejidos.
2. Cataliza una de las reacciones reversibles de la glucólisis, el
paso de D. Glucosa a 6PD. Fructosa.
3. Es inhibida por al Glucosa 6 Fosfato.
4. Es específica de la D. Glucosa.
5. Es una enzima mitocondrial.
¿Cúal de las siguientes enzimas cataliza una reacción reversible?:
1. Glucokinasa.
2. Fosfofructokinasa.
3. Fosfogliceratokinasa.
4. Piruvatokinasa.
5. Hexokinasa.
El Piruvato obtenido en la glucolisis puede seguir los siguientes desti-
nos, excepto:
1. Fermentar a etanol mediante levaduras.
2. Incorporarse al ciclo de Krebs, oxidándose y decarboxilándose
para dar AcetilCoA, reacción mediada por la Piruvato Carboxi-
lasa.
3. Pasar a Lactato, produciendo 2 moléwculas de ATP.
4. Incorporarse a la gluconeogénesis, tanto en hígado como en
corteza suprarrenal.
5. Incorporarse al ciclo de Krebs, oxidándose y descarboxilándo-
se para dar AcetilCoA, reacción mediada por la Piruvato Deshi-
drogenasa.
En la Gluconeogénesis es cierto:
1. El órgano donde tiene lugar fundamentalmente es el músculo.
2. Es un proceso exclusivamente mitocondrial.
3. El principal sustrato es el AcetilCoA.
4. El coenzima de la Piruvato Carboxilasa es la Biotina.
5. La Fructosa 1,6 Bifosfatasa regula el paso de Piruvato a Oxala-
cetato.
31
32
33
34
35
El Oxalacetato formado sale al citosol y por acción de la
Fosfoenolpiruvato Carboxiquinasa se transforma en Fosfoenol-
piruvato.
Requiere: ATP, GTP y el coenzima Biotina.
El Acetil CoA es su modulador positivo.
Piruvato — - Oxalacetato — - Fosfoenolpiruvato
Piruv. Carboxilasa. Fosfpir. Carbox.Quinasa
De este modo se supera el primer paso irreversible de la
Glucólisis, donde es catalizado por la Piruvato Quinasa, que
controla el paso de Fosfoenolpiruvato a Piruvato.
Fructosa 1,6 Bifosfatasa 
Regula la segunda reacción irreversible permite el paso de:
- 1,6 Fructosa Bifosfato a — — — - Fructosa 6 Fosfato.
84
METABOLISMO DE GLUCOSA Y GLUCOGENO
CICLO DE CORY
HIGADO SANGRE MUSCULO
Glucosa
Gluconeogénesis
Piruvato
Lactato
Glucosa
Lactato
Glucosa
Glucosa GP Glucógeno
Glucólisis
Piruvato
Lactato
GLUCONEOGENESIS
2. Piruvato Fosfoenol piruvato
Piruvato carboxilasa
2. Fosfoenolpiruvato 2.2 fosfoglicerato
Enolasa
2.2 Fosfoglicerato 2.3 Fosfoglicerato
Mutasa
2.3 Fosfoglicerato 2.1.3. Difosfoglicerato
Fosfoglicerato quinasa
2.1.3.Difosfoglicerato 2.3 Fosfato de gliceraldehído
Deshidrogenasa
2.3 Fosfato de gliceraldehído 1.6 Difosfato de D. fructosa
Aldolasa
1.6 Difosfato de D. fructosa 6 P de D. fructosa
Fructosa 1.6 bifosfatasa
6 P de D. fructosa 6 P de glucosa
Fosfoglucoisomerasa
6 P de glucosa D. glucosa
Glucosa 6 fosfatasa
1
2
3
4
5
6
7
8
9
Fig. 6. Ciclo de Cory y gluconeogénesis.
Este paso se corresponde con el paso catalizado por la Fos-
fofructoquinasa en la Glucólisis.
El Citrato es su modulador positivo, el AM P y la Fructosa 2,6
Bifosfato son los moduladores negativos.
Glucosa 6 Fosfatasa
Esta enzima se encuentra principalmente en el hígado y en
menor proporción en el riñón. Es importante señalar que está
ausente en tejidos como el músculo o los eritrocitos, pues la
ausencia de esta enzima hace que el producto final de la Glu-
cogenólisis en estos tejidos sea Glucosa6 Fosfato y no Gluco-
sa libre.
La reacción es la siguiente:
Glucosa 6 Fosfato — — — — - Glucosa
Sus moduladores son los mismos de la enzima anterior .
En la glucólisis la reacción en sentido contrario es cataliza-
da por las enzimas: Glucoquinasa y Hexoquinasa.
Balance Energético
2 Piruvatos + 4 ATP + 2 GTP + 2 NADH + 2 H+ + 2 H2O 
Glucosa + 4 ADP + 2 GDP + 6 Pi + 2 NAD+ .
CICLO DE CORY (fig. 6)
Este ciclo consiste en un reciclaje continuo de carbonos de
glucosa entre el músculo (y otros órganos formadores de lacta-
to) y el hígado.
El Lactato, formado en el músculo en condiciones anaeróbi-
cas, pasa a la sangre, de aquí al hígado, donde pasa a piruvato
y éste a través de la gluconeogénesis pasa a glucosa. Ya he-
mos comentado antes que el músculo no forma glucosa desde
glucógeno por carecer de la enzima Fosfatasa de la Glucosa
(tabla II)I (f ig. 6).
GLUCOGENOGENESIS 
Reacciones:
— Glucosa — — — Glucosa 6 Fosfato. Enzima: Hexoqui-
nasa o Glucoquinasa.
— Glucosa 6 Fosfato — — — Glucosa 1 Fosfato. Enzima:
Fosfoglucomutasa.
— Glucosa 1 Fosfato + UTP — — — UDP Glucosa + PPi.
Enzima: Transferasa Uridil 1 Fosfato.
— La Sintetasa del Glucógeno une residuos y crea enla-
ces 1,4.
— La Transferasa del Glucógeno crea enlaces 1,6.
85
2
BIOQUIMICA 
Y BIOFISICA
36
Respecto al glucógeno del músculo, qué es cierto:
1. Es una fuente inmediata de glucosa para la sangre.
2. Se sintetiza en el propio tejido a partir de lactato y otros sustra-
tos glucogenéticos.
3. No puede transformarse en glucosa libre por falta de Glucosa 6
fosfatasa en este tejido.
4. Todo lo anterior es falso.
5. Todo lo anterior es verdadero.
¿Cuál de los siguientes compuestos es un buen sustrato para la gluconeo-
génesis en el hígado humano?:
1. Lactato.
2. Acidos grasos libres.
3. Acetoacetato.
4. Betahidroxibutirato.
5. Acetilcoa.
En la síntesis del glucógeno el donador de las unidades de glucosa al glu-
cógeno cebador es:
1. Glucosa-1-P.
2. Glucosa-6-P.
3. M altosa-1-P.
4. GM P-glucosa.
5. UDP-glucosa.
¿Qué es falso sobre la Gluconeogénesis?:
1. Su actividad aumenta en situaciones como el ayuno o la diabe-
tes.
2. Es inhibida por la Insulina.
3. Es activada por el glucagón y las catecolaminas.
4. No es funcionante en la etapa fetal.
5. Tiene lugar unicamente en el hígado.
La intolerancia a la fructosa produce hipoglucemia uando se ingiere fruc-
tosa, porque:
1. Se inhibe la gluconeogénesisa nivel de la Fructosa 1-6 bifosfato
aldolasa.
2. Se inhibe la Glucosa 6 fosfatasa.
3. Se inhibe la síntesis de glucógeno.
4. La fructosa no llega a fosforilarse.
5. Disminuye la disponibilidad de sustratos gluconeogenéticos.
37
38
39
40
RESPUESTAS: 36:3; 37: 1; 38: 5; 39:5; 40: 1. 
86
METABOLISMO DE GLUCOSA Y GLUCOGENO
TABLA III
Gluconeogénesis
— Se produce glucosa desde:
Lactato.
Piruvato.
Aminoácidos.
Glicerina.
Intermediarios ciclo Krebs.
— No se produce glucosa desde: 
Acetil-CoA→etapa irreversible, paso previo 
al ciclo de Krebs: Piruvato → Acetil CoA. Enz.= piruv. deshidrog.
No confundir:
— Piruvato quinasa: Enzim. de la glucólisis. Reacc.: Fosfenolpiruv→Piruvato.
— Piruvato carboxilasa: Enz. de la gluconeogénesis. Reacc. Piruvato →
Oxalacetato.
— Piruvato deshidrogenasa: Etapa previa al ciclo de Krebs. Reacc: Piruvato→
- Acetil CoA.
Enzimas limitantes:
Glucólisis: Fosfofructoquinasa.
C. Krebs: Citrato sintetasa.
Oxidación ac. grasos: Carnitin aciltransferasa I.
Biosíntesis colesterol: Hidroximetilglutaril CoA reductasa.
Ciclo de la urea: carbamil fosfato sintetasa.
CIiclo del ácido cítrico
Vía de las pentosas fosfato
Cadena de transporte electrónico
CICLO DE KREBSCICLO DE KREBS . VIA DE. VIA DE
LAS PENTLAS PENTOSAS FOSFOSAS FOSFAATTOO..
CADENCADENA RESPIRAA RESPIRATTORIAORIA
Capítulo VIII
Indice
CICLO DEL ACIDO CITRICO (fig. 7)
M ecanismo metabólico cíclico en virtud del cual se logra la
oxidación completa de la función acetilo del Acetil-Coa que
rinde CO2 y átomos de hidrógeno ricos en energía que pasarán
a la cadena respiratoria, y se unirán con el O2 formando H2O y
liberando ATP en este transporte electrónico.
En el capítulo correspondiente a catabolismo de carbohidra-
tos hemos estudiado la descarboxilación oxidativa del Piruva-
to, que consiste en la formación de Acetil-CoA desde el piruva-
to formado principalmente en la degradación de carbohidratos
y a partir de ciertos aminoácidos.
Esta descarboxilación del Piruvato constituye un eslabón en-
tre la glicólisis y el ciclo de Krebs sin formar parte de ninguno
de ellos. Aunque sí supone un elemento de control en el ciclo
por ser la vía de abastecimiento de Acetil-CoA del mismo.
El ATP, el NADH, los ácidos grasos de cadena larga y el
Acetil-CoA inhiben esta reacción y el calcio la estimula. 
El ciclo del ácido cítrico se lleva a cabo en la mitocondria,
donde las enzimas se encuentran de forma ordenada y próxi-
mas a las de la cadena respiratoria, lo que favorece el acopla-
miento entre el ciclo y la cadena.
Algunas enzimas son extramitocondriales: aconitasa, fuma-
rasa y malato deshidrogenasa.
Objetivos:
— Producir CO2.
— Producir NADH y FADH2 (coenzimas reducidas) que
pasarán a la cadena respiratoria.
— Producir precursores para biosíntesis metabólica.
El ciclo del ácido cítrico es un sistema enzimático circular, a
diferencia de la glucólisis, que se produce mediante una se-
cuencia lineal de etapas catalizadas por enzimas.
En cada vuelta del ciclo, una molécula de Acetil-CoA cede
su grupo acetilo al Oxalacetato, compuesto de 4 carbonos, pa-
ra formar el Citrato de 6 carbonos. El Citrato se transforma a
87
Dra. MARTA MATEO MORALES
continuación en Isocitrato, que es también una molécula de 6
carbonos, la cual se deshidrogena con pérdida de CO2 y se
transforma en α-Oxoglutarato, compuesto de 5 carbonos. Este
último pierde, a continuación, CO2 y rinde después Succinato,
con 4 carbonos, que después de tres reacciones, en las que pa-
sa primero a Fumarato y después a L-M alato, pasa a Oxalace-
tato, con el que comenzó el ciclo.
La reacción global quedaría como sigue:
Acetil-CoA + 3NAD + FAD + GDP + Pi + H2O — — ->
HSCoA + 3NADH + FADH2 + GTP + CO2.
Del ciclo se obtienen 3 moléculas de NADH, cada una de las
cuales formará 3 ATP al entrar en la cadena respiratoria.
Del mismo modo se obtiene una molécula de FADH2, que
por fosforilación oxidativa producirá 2 ATP.
Por últ imo se produce una molécula de GTP, que rinde 1
ATP.
El balance total es: 3 * 3ATP + 1 * 2ATP + 1ATP = 12 ATP.
A continuación se detallan los pasos en los que se producen
las moléculas de NADH, FADH2 y GTP:
— Reacciones en que se producen NADH : Las mediadas
por las enzimas: Piruvato Deshidrogenasa, Isocitrato
Deshidrogenasa, α-Cetoglutarato Deshidrogenasa y
M alato Deshidrogenasa.
— Reacción en que se produce FADH2: M ediada por la
enzima Succinato Deshidrogenasa.
88
CICLO DE KREBS. VIA DE LAS PENTOSAS FOSFATO . CADENA RESPIRATORIA
Piruvato
Acetil CoA CO2
Oxalacetato
Malato
Fumarato
Succinato Succinil-CoA
α-oxoglutarato
Isocitrato
Citrato
E. L. Malato
deshidrogenasa
E. Fumarasa
E. Succinato
Deshidrogenasa
E. Succinil CoA Sintetasa
E. α cetoglutarato
Deshidrogenasa
E. Isoatrato 
Deshidrogenasa
E. Aconitasa
E. ditrato suitetasa
E. ditrato suitetasa
E. Piruvato Deshidrogenasa
Fig. 7. Ciclo de Krebs.
— Reacción en la que se que produce GTP: M ediada por
la enzima Sintetasa del Succinil CoA.
— Enzimas que necesitan H2O: Citrato Sintetasa e Hidra-
tasa del Fumarato.
Regulación del Ciclo de Krebs
Como antes hemos señalado, la Piruvato Deshidrogenasa
cataliza una etapa previa del ciclo de Krebs, que permite su re-
gulación, por su localización al inicio del mismo; no obstante,
la enzima limitante es la citrato sintetasa, pues la piruvato
deshidrogenasa no es una enzima del ciclo, sino que cataliza
una reacción previa al mismo.
VIA DE LAS PENTOSAS FOSFATO
La reacción global es: 6P Glucosa + 2 NADP + H2O — -> 5P
D-Ribosa + CO2 + 2 NADPH +2H.
Conduce a dos productos en los tejidos animales:el NADPH
y el 5P de Ribosa.
El NADPH es un transportador de energía química en forma
de capacidad de reducción. Con él impedimos que los ácidos
grasos no saturados de la membrana celular experimenten re-
acciones anormales con el oxígeno y sufran peroxidaciones ha-
ciendo anormal la membrana del hematíe y favoreciendo su
destrucción.
El déficit de cualquiera de las enzimas de la vía (siendo más
frecuente el déficit de Glucosa 6P Deshidrogenasa, que se he-
reda ligado al cromosoma X) produce alteraciones en los he-
matíes dando lugar a crisis hemolíticas que pueden desenca-
denarse como consecuencia de: infecciones, fármacos (antipa-
lúdicos, primaquina, sulfamidas, analgésicos), alimentos como
las habas (fabismo).
La 5 P de Ribosa se utiliza en la síntesis de ácidos nucleicos.
Es una vía muy activa en algunos tejidos como el hígado,
donde la NADPH es necesaria para la síntesis de ácidos grasos
y de las lipoproteínas VLDL y el tejido adiposo.
CADENA DE TRANSPORTE ELECTRONICO
Constituye la fase final de la degradación por oxidación de
los carbohidratos, grasa y proteínas, en la cual los electrones
son transportados hasta el oxígeno molecular, al que se unen
para formar agua, liberándose energía que se conserva en for-
ma de ATP.
Está formada por una serie de proteínas que llevan asocia-
dos grupos capaces de transportar electrones (fig. 8).
1.ª Etapa
La deshidrogenasa del NADH, acepta electrones desde el
NADH procedente del ciclo de Krebs; en este paso se forma
una molécula de ATP.
89
2
BIOQUIMICA 
Y BIOFISICA
RESPUESTAS: 41: 3; 42: 5; 43: 1; 44: 5; 45: 2. 
La enzima limitante del ciclo de Krebs es:
1. SuccinilCoA sintetasa.
2. Piruvato Deshidrogenasa.
3. Citrato Sintetasa.
4. Fumarasa.
5. Isocitrato Deshidrogenasa.
¿En qué etapa del ciclo de Krebs se produce NADH?:
1. Etapa mediada por la Piruvato Deshidrogenasa.
2. Etapa mediada por Isocitrato Deshidrogenasa.
3. Etapa mediada por alfa cetoglutarato deshidrogenasa.
4. Etapa mediada por M alato Deshidrogenasa.
5. En todas las anteriores.
Vía delas Pentosas Fosfato. ¿Qué es falso?:
1. El déficit de Glucosa 6P, se hereda de forma recesiva, por delec-
ción del brazo corto del cromosoma 7.
2. El NADPH es un transportador de energía en forma de potencial
reductor.
3. Su función es la síntesis de NADPH y Ribosa 5P.
4. Las sulfamidas pueden desencadenar crisis hemolíticas en per-
sonas con déficit de Glucosa 6P deshidrogenasa.
5. El NADPH impide la peroxidación de los ácidos grasos de la
membrana eritrocitaria.
De las siguientes enzimas, una no interviene en el ciclo de Krebs:
1. Isocitrato Deshidrogenasa.
2. Alfacetoglutarato deshidrogenasa.
3. M alato Deshidrogenasa.
4. Aconitasa.
5. Piruvato Fumarasa.
En la cadena de Transporte electrónico, en qué orden se produce la cesión
de electrones:
1 Ubiquinona, cit. A, cit. B, cit. oxidasa.
2 ubiquinona, cit. B, cit. C1, cit. C, citocromo oxidasa.
3. Cit. B, cit. C1, cit. C.
4. Cit. A1, cit. B, cit. B1, cit. C.
5. Citocromo oxidasa, cit. C, cit. C1, cit. B, ubiquinona.
41
42
43
44
45
2.ª Etapa
La ubiquinona capta los electrones procedentes de la NADH
Deshidrogenasa y es capaz de aceptar también los electrones
procedentes de la FADH2. A continuación, esos electrones pa-
san al Citocromo B y de éste al Citocromo C1.
Formándose de esta secuencia otra molécula de ATP. Re-
cordemos que el FADH2 entraría directamente desde la Ubi-
quinona.
3.ª Etapa
Los electrones del Citocromo C1 pasan al Citocromo C y de
aquí a la Citocromo Oxidasa, que reacciona directamente con
el oxígeno y se obtiene una molécula de H2O y otra de ATP.
Cada NADH rinde 3 moléculas de ATP.
Cada FADH rinde 2 moléculas de ATP.
Las reacciones de transferencia de electrones son reaccio-
nes de óxido reducción, quien cede los electrones es el reduc-
tor y quien los acepta es el oxidante; cada par conjugado rédox
posee un potencial de reducción y por convenio cuando la ten-
dencia es a perder electrones, se dan valores de potencial de
acción cada vez más negativos; así pues los elementos de la
cadena de transporte respiratorio se disponen en orden cre-
ciente de su potencial rédox.
90
CICLO DE KREBS. VIA DE LAS PENTOSAS FOSFATO . CADENA RESPIRATORIA
NADH
NADH Deshidrogenasa
Ubiquinona
Citrocromo b
Citocromo C1
Citocromo C
Citocromo oxidasa
2e-
2H++1/2O2
H2O
ADP+Pi
ATP
2e-
2e-
2e-
2e-
2e-
2e-
ADP+Pi
ATP
ADP+Pi
ATP
Fig. 8. Cadena respiratoria.
Síntesis del colesterol
Compuestos derivados del colesterol
Síntesis de ácidos grasos
Betaoxidación de ácidos grasos
Cetogénesis
METMET ABOLISMO DEL ABOLISMO DEL 
COLESTERCOLESTEROL. HORMONOL. HORMON AS AS 
ESTERESTEROIDEASOIDEAS . SINTESIS Y. SINTESIS Y
BETBETAAOOXIDXID AACION DE CION DE 
AACIDOS GRASOSCIDOS GRASOS. . 
CETCETOGENESISOGENESIS
Capítulo IX
Indice
SINTESIS DEL COLESTEROL (tabla IV)
Existen tres etapas principales:
— 1.a Etapa: Paso de AcetilCoA a M evalonato.
— 2.a Etapa: Paso de M evalonato a Escualeno.
— 3.a Etapa: Paso de Epóxido de Escualeno a Lanosterol.
1.ª Etapa
En una primera fase, tres moléculas de AcetilCoA se unen
para formar 3hidroximetilglutarilCoA, mediante la enzima Hi-
droximetil-glutarilCoA-sintetasa (HM GCoA). Compuesto de 6
átomes de carbono, que se reduce a M evalonato por la enzima
Hidroximetilglutaril CoA reductasa. Consumiendose 2 molécu-
las de NADPH.
91
Dra. MARTA MATEO MORALES
Esta fase constituye la etapa limitante de la síntesis de co-
lesterol y es una etapa irreversible.
2.ª Etapa
M evalonato (6 carb) + 3 ATP — — > Isopentenil PPi (5 carb)
+ Pi + 3 ADP + CO2.
Dos moléculas de Isopentenil (5 carb) se unen para formar
una molécula de Geranil pirofosfato (10 carb).
Geranil PPi + Isopentenil PPi — — -> Farnesil (15 carb).
Dos moléculas de Farnesil PPI forman el Escualeno (30 carb).
3.ª Etapa
Escualeno — -> Epoxiescualeno — -> Lanosterol — -> Colesterol.
Factores reguladores 
Los principales reguladores de la vía actúan sobre la enzima
Hidroximetilglutari lCoAreductasa, enzima que existe en dos
formas distintas: Fosforilada o Inactiva y Defosforilada o Acti-
va. El paso de una forma a otra está regulado por una fosfata-
sa en el caso de la forma activa y una quinasa en el caso de la
forma inactiva. El paso de una forma a otra depende de la con-
centración de colesterol que existe en el medio.
Estimuladores de la síntesis de colesterol: Tiroxina, Insulina.
Inhibidores de la síntesis de colesterol: Altas concentracio-
nes de colesterol en el medio, igual si existen altas concentra-
ciones de mevalonato. El colesterol aportado con la dieta, ni-
veles elevados de otros esteroides en los tejidos, la unión a
ciertas lipoproteínas plasmáticas transportadoras de colesterol
y ciertos fármacos como la Lovastatina.
COMPUESTOS DERIVADOS DEL COLESTEROL
Acidos biliares
Se sintetizan en el hígado a partir del colesterol mediante
una secuencia de cinco reacciones: Tres reacciones de hidroxi-
lación, en distintas posiciones de la molécula de colesterol, a
saber: posición 7, posición 12 y posición 3. Una reacción de
cambio de un grupo hidroxilo por un grupo cetona.
Una última reacción de acortamiento de la cadena lateral de
colesterol, pues este último posee 27 carbonos y los ácidos bi-
liares sólo poseen 24.
Acidos biliares primarios
Son el ácido cólico y el quenodesoxicólico, se conjugan con
taurina y glicina para formar los ácidos biliares conjugados o
sales biliares: glicocólico y taurocólico.
Acidos biliares secundarios
Desoxicolato y litocolato, se forman en el intest ino como
consecuencia del metabolismo bacteriano sobre los ácidos bi-
liares primarios, al producirse la desconjugación de los mis-
mos.
Funciones de los ácidos biliares 
Facilitan la excreción biliar de colesterol y gracias a su pro-
piedad de formar micelas solubilizadoras producen la emulsión
y de los lípidos facilitando tanto su digestión como su absor-
ción intestinal.
La cantidad total de ácidos grasos es de 2 a 4 gramos apro-
ximadamente, esta cantidad sufreuno o varios ciclos entero-
hepáticos según la cantidad y la composición de los alimentos
ingeridos. La absorción intestinal de ácidos biliares tiene una
eficacia del 95%, así la pérdida fecal es muy pequeña y se
compensa fácilmente por una síntesis equivalente de ácidos
biliares por parte del hígado.
Hormonas esteroideas
Corticosteroides
Hormonas sintetizadas por la corteza suprarrenal que se cla-
sifican en dos grupos:
Glucocorticoides
Se sintetizan en la zona fasciculada de la corteza suprarre-
nal, afectan fundamentalmente al metabolismo de los carbohi-
dratos y grasas.
Mineralocorticoides
Se sintetizan en la zona glomerular de la corteza suprarre-
nal. Intervienen en el balance de los electrólitos y el agua.
92
METABOLISMO DEL COLESTEROL
TABLA IV
Síntesis del colesterol
1.ª Etapa
Acetil - CoA
HMG - CoA
↓ HMG CoA reductasa
2.ª Etapa
Mevalonato
3.ª Etapa
Escualeno
Lanosterol
Colesterol
Hormonas sexuales
Andrógenos
Se sintetizan en las células de Leydig del testículo, en las
células de la teca ovárica y en la suprarrenal, son responsables
del desarrollo de los órganos sexuales y de los órganos sexua-
les secundarios.
Estrógenos
Se sintetizan en las células de la granulosa del ovario, cor-
teza suprarrenal y unidad fetoplacentaria, de ellos depende la
aparición de los órganos sexuales femeninos.
Progestágenos
Se producen en cuerpo lúteo del ovario, en suprarrenal y en
placenta: preparan al útero para la recepción y el desarrollo
del óvulo fecundado, gracias a la transformación del endome-
trio proliferativo a endometrio secretor.
Vitamina D
Interviene en el metabolismo del calcio, es necesaria para
una correcta mineralización del hueso.
SINTESIS DE ACIDOS GRASOS (tabla V)
Localización en el citosol, a diferencia de la beta oxidación,
que es intramitocondrial.
Fases:
— Transporte del AcetilCoA fuera de la M itocondria.
— Síntesis del M alonilCoA.
— Síntesis propiamente dicha.
Transporte citosólico del AcetilCoA 
Para poder abandonar la mitocondria el AcetilCoA se une a
una molécula de oxalacetato, formándose citrato, en una reac-
ción catalizada por la enzima citrato sintetasa, una vez forma-
do el citrato pasa al citosol utilizando el sistema de transporte
de la lanzadera del citrato, aquí mediante la liasa del citrato
obtenemos de nuevo AcetilCoA y oxalacetato.
Síntesis de MalonilCoA
El M alonilCoA se obtiene de la siguiente reacción:
AcetilCoA + ATP + H2O + CO2 — — -> M alonilCoA + ADP + Pi.
Está catalizada por la Carboxilasa del AcetilCoA, cuyo grupo
prostético es la Biotina o vitamina B1, encargada de la transfe-
rencia de grupos COO-.
Constituye la etapa limitante de la síntesis de ácidos gra-
sos; esta enzima es inhibida por el palmitoilCoA, producto de
la síntesis de ácidos grasos y es estimulada por el citrato.
93
2
BIOQUIMICA 
Y BIOFISICA
46
El colesterol es el precursor de los siguientes compuestos, excepto:
1. Cortisol.
2. Acido quenodesoxicólico.
3. Aldosterona.
4. Estradiol.
5. Glucagón.
Señale la respuesta correcta, en lo referente a la biosíntesis del colesterol: 
1. La enzima Citratoaconitasa es la enzima limitante del ciclo.
2. El M evalonato, se une con el ácido acético para formar Isopente-
nil.
3. Dos moléculas de Farsenil se unen para formar el Geranil Fosfa-
to.
4. Geranil e Isopentenil forman el Farnesil, compuesto de 15 áto-
mos de carbono.
5. La tiroxina y la insulina inhiben la síntesis de colesterol.
Síntesis de Acidos Grasos, señale la opción falsa:
1. Es un proceso citosólico.
2. El paso de AcetilCoA a Citrato lo cataliza la Citrato Liasa.
3. La síntesis de M alonilCoA, se inhibe por el PalmitoilCoA y se es-
timula por el citrato.
4. La enzima Carboxilasa del AcetilCoA interviene en el proceso.
5. La síntesis propiamente dicha de los ácidos grasos consta de 6
reacciones catalizadas por el complejo de la Sintetasa de los áci-
dos grasos.
Señalar la afirmación correcta sobre la Beta Oxidación de los ácidos grasos:
1. La enzima Sintetasa del AcilCoA es de localización citosólica.
2. La enzima Carnitínaciltransferasa I se localiza en la superficie in-
terna de la membrana mitocondrial interna.
3. La Carnit ínacilt ransferasa II interviene en la transferencia del
resto acilo desde la carnitina al HSCoA mitocondrial.
4. Puede tener lugar tanto en la itocondria como en el citosol, sólo
depende su localización de la cantidad de Acetil CoA existente.
5. El M alonil CoA es el principal activador de la enzima Carnitínacil-
transferasa I.
Señalar la afirmación incorrecta, sobre la Cetogénesis:
1. Los cuerpos cetónicos son acetoacetato, acetona e hidroxibutirato.
2. El exceso de Glucagón favorece la Beta oxidación de los ac. gra-
sosal aumentar el contenido de M alonil CoA.
3. El déficit de Insulina favorece la lipolisis y aumenta la concentra-
ción plasmática de ac. grasos en plasma.
4. En el ayuno, el de´ficit de oxalacetato deriva el acetilCoA a la
formación de cuerpos cetónicos.
5. El acetoacetato se reduce a betahidroxibutirato por la deshidro-
genasa del butirato.
47
48
49
50
RESPUESTAS: 46: 5; 47: 4; 48: 2; 49: 3; 50: 2.
Síntesis propiamente dicha
Consta de seis reacciones catalizadas por el complejo de la
sintetasa de los ácidos grasos. Este complejo posee dos gru-
pos sulfhidrilo (SH) a los cuales se unen los grupos acilo que
se transfieren. En una primera reacción, se transfiere un grupo
acet i lo al primer grupo sulfhidri lo; este acet i lo procede del
AcetilCo (1 carb.). En una segunda reaccion se transfiere un
grupo M alonil (2 carb.) al segundo grupo sulfhidrilo.
El paso siguiente consiste en una condensación del grupo
acetilo y malonilo, formándose acetoacetilo y liberándose una
molécula de CO2 que es es el dióxido de carbono, que se intro-
dujo inicialmente en el M alonilCoA por la reacción de la carbo-
xilasa del AcetilCoA (explicada anteriormente).
De este modo hemos producido una unidad de dos carbonos
que van constituyendo la cadena del ácido graso, pues la reac-
ción se repite varias veces.
Finalmente se producen una serie de reacciones de: Con-
densación, Reducción con NADPH y Deshidratación, cuyo pro-
ducto final es el ácido graso, que una vez sintetizado se suelta
del complejo de la sintetasa, se elonga y se satura (Ejemplo :
Síntesis del Acido Palmítico:
8 AcetilCoA + 7ATP + 14 NADPH — — > Palmitato (16 carbonos))
BETAOXIDACION DE ACIDOS GRASOS
(tabla VI)
Los triglicéridos poseen el contenido energético más eleva-
do, entre los principios nutrit ivos principales, el 95 % de su
energía reside, en sus tres componentes ácidos grasos de cade-
na larga., mientras que la glicerina sólo contribuye con un 5% .
En este capítulo se examinan las rutas metabólicas y el ren-
dimiento energético de las mismas, que se obtiene a través de
la β oxidación.
Se localiza: en la matriz mitocondrial.
Este proceso tiene lugar en dos fases:
— Transporte del ácido graso al interior mitocondrial.
— Beta Oxidación propiamente dicha.
Transporte del ácido graso al interior mitocondrial
Se produce a través de tres pasos catalizados por tres enzi-
mas cuya localización es la siguiente:
— Sintetasa del AcilCoA - M embrana mitocondrial externa.
— Carnitinaciltransferasa I - Superficie Externa de la M b.
mitocondrial interna.
— Carnit inaci l t ransferasa II - Superf icie Interna de la
M b. mitocondrial interna.
94
METABOLISMO DEL COLESTEROL
TABLA V
Síntesis de ácidos grasos
Oxidación del piruvato
↓ E: piruvato deshidrogenasa Citrato sintetasa Lanzadera
Acetil CoA + Oxalacetato → Citrato → Citrato
↑ ↓
Oxalacetato Oxalacetato
↑ ↓
Malato ← Malato
Liasa del citrato • Citosol
Citrato → Oxalacetato + Acetil CoA
+
ATP + H2O + CO2
↓ E= Carboxilasa del Acetil CoA
Malonil CoA + ADP + Pi
↓
Síntesis propiamente dicha
Primer paso
Activación del ácido graso con HSCoA.
Reacción: Acido Graso + ATP + CoA-SH — — > Acilograso-CoA +
+ AM P + PPi. Enzima: Sintetasa del AcilCoA.
Segundo paso
Transferencia del resto acilo del AcilCoA a la carnitina.