Proteínas y balance nitrogenado

Vista previa del material en texto

Proteínas 
Macronutrientes formados por aminoácidos (aa), tienen distintas estructuras. 
 Forman parte de todas las células corporales. 
 Fundamental para los procesos biológicos. 
 
Las proteínas son: enzimas catalizadoras, hormonas reguladoras (ej: glicemia; 
sube y disminuye), moléculas en sangre, anticuerpos. 
 
Funciones de las proteínas 
 Esenciales para el Crecimiento (grasas y carbohidratos no los pueden sustituir 
porque no poseen nitrógeno y no intervienen en este). 
 Proveen los aminoácidos esenciales fundamentales para la síntesis tisular: 
ejemplo, para la elastina la cual le da elasticidad a la piel, queratina (presente 
en pelo y uñas.) 
 Son materia prima para la formación de jugos gástricos, hormonas, proteínas 
plasmáticas, hemoglobina, vitaminas y enzimas. En cuanto a las enzimas 
todas son proteínas pero no todas las proteínas son enzimas. 
 Es una fuente de energía NO inmediata. 
 Funcionan como amortiguadores, ayudando a mantener la relación de 
distintos medios como el plasma. 
 Actúan como defensa. Los anticuerpos son proteínas de defensa natural contra infecciones o agentes extraños. Llamados también 
glóbulos blancos o inmunoglobulinas. 
 Actúan como catalizadores biológicos acelerando la velocidad de reacciones químicas del metabolismo, son necesarias para desarrollar 
reacciones químicas dentro de la célula. 
 
3 grupos de proteínas: 
Proteína estructural: huesos, piel, musculo, órganos, genera tejidos, estructuras nuevas. 
Proteína de actividad biológica: que forman parte de alguna reacción en el organismo. 
Proteínas alimentarias: no toxicas, necesarias para el ser humano. 
 
Digestión y absorción de proteínas. 
 Considera la cantidad de proteínas según distribución normal de la molécula calórica: 15% proteína animal y vegetal. 
 Proteínas enzimáticas de la digestión: 50 a 70gr. 
 
Si comemos carne cruda esas proteínas no se van a poder utilizar 
porque nuestro cuerpo no la puede metabolizar. 
 
 Preparación: modificación química y mecánica de las proteínas 
de los alimentos. 
 Boca: Digestión mecánica, ruptura membranas Vegetales y fibras 
animales. Bolo alimenticio mezcla semisólida con saliva. 
 Estómago: acción de la pepsina (pepsinógeno) Ph: 1,6 a 3,2. 
Estimula secreción de colecistoquina. 
Ácido clorhídrico: activado de pepsina. Hidrolisis fibras 
colagenasas. 
 Intestino: 
Digestión final: luz intestinal, borde en cepillo, citoplasma 
de células de la mucosa. 
Los aa, dipéptidos, tripéptidos, tetra péptidos y polipéptidos obtenidos se unen a amino péptidos 
Requerimientos de proteínas 
Absorción en ribete estriado 
 Absorción de los aa: transportes específicos y presencia de sodio (ayuda en proceso de traspasar la membrana). 
 Transportadores: 
Tirosina, fenilalanina (aromáticos neutros) 
Leucina, valina, metionina (alifáticos) 
Lisina, arginina (básicos) 
Glicina, prolina, hidroxiprolina. 
Aspártico y glutámico. 
 
Metabolismo proteínas: 
 Ocurre en la sangre. 
 Hígado importante para el metabolismo. 
 Se producen las desviaciones a las rutas que se desarrollan a 
partir de los aa. 
 
-Aa absorbidos tienen 2 caminos: síntesis de proteínas y 
degradación. 
No hay acumulación de aa en el organismo, fuente principal de 
sustancias nitrogenadas, Equilibrio. 
 
Balance nitrogenado: 
o Adultos normales  0 ingesta (excreción). 
o Niño (crecimiento), mujeres embarazadas  balance + 
o Ayuno, desnutrición proteica y fiebres y otros  Balance – 
(degradación). 
 
Metabolismo síntesis proteica aa activado aa guiado por ARN. 
 Uniones guiadas por ADN. 
 
 Degradación para producción de E° Grupo nitrogenado 
 Residuo no nitrogenado 
 
Grupo Nitrogenado 
 Desanimación: separación del nitrógeno, resultando como amonio. 
 
 Amonio: Ingreso al ciclo de la urea, compuestos nitrogenados no proteicos (creatina, creatinina, purinas, ácido úrico), transaminacion 
(traspaso del grupo amino), formación de aminas. 
 
 Proceso para eliminar amoniaco. 
 
Residuos Nitrogenados 
Denominado cetoácido. Puede seguir ruta glucogénica o cetogénica. 
RUTA GLUOCOGÉNICA: acido pirúvico (generando glucosa) y ciclo de Krebs. 
RUTA CETOGÉNICA: ciclo oxidativo. 
 
Absorción Intestinal Degradación proteica Síntesis de aa 
 
 
Síntesis proteínas corporales Sint. Compuestos nitro no prot. Catabolismo 
Prot. tejidos, plasma, hemoglobina hormonas, colina, creatina, amoniaco(urea) Cetoacidos(glucosa: 
y enzimas. Hormonas. Purinas y coenzimas. Cuerpo cetónico) 
aa 
Balance Nitrogenado (BN): permite suponer de información global con respecto a la cantidad de N en el organismo. BN= NI-
(NU+NF+NS) 
USO MAS FRECUNTE DE FORMA SIMPLE: Alimentación enteral: sonda BN=NI-(N ureico+4) 
 Alimentación parental: BN=NI-(N ureico +2) 
 
 Se considera NI según la prescripción dietética 
 N ureico mediante laboratorio. 
 Factores por estimación de N fecal y otros. 
 
Importancia: -permite estimar la existencia de un estado catabolismo o anabolismo. 
 -Por otra parte, permite estimar la dieta o régimen que deben llevar los pacientes. 
 -Dato con mayor utilidad en pacientes con patologías. 
 
Factores que influyen en el balance nitrogenado 
Ingesta de proteínas: > ingesta de proteínas mejor BN (relación directa entre ingesta proteína y concentración en la alimentación). 
 
Para conocer la cantidad de proteínas de la dieta puede ser: 
 
P (g) x 100 (g) de alimentos o P (g). Energía y relación con Energía: E x total. 
 
 ¿Como se calcula el P%? AGUA: 0 PROTEINAS: 12 GRASA: 20 MINERALES: 0 HIDRATOS DE CARBONO: 60 = 92 Kcal. 
 
92---100 = *300 kcal aporte del 10% en proteínas: 10% ---- x = 30/4= 7,5 gr de proteínas 
12--- x 100%---300 
 
En caso de tener gr de nitrógeno y no de proteínas, se calcula: 1 gr de nitrógeno= gr de proteína/ 6,25. 
Efecto de la energía: existe un efecto en la relación energía/proteína. Adultos sanos. 
 
Dieta: Igual aporte de proteínas/ kg (misma calidad) 
 Diferentes aportes kcal/kg 
 
Ejemplo: sujeto A: 0,4 gr/kg + 30 kcal/kg sujeto B: 0,4 gr/kg + 20 kcal/kg. 
 Considerando lo anterior se obtuvo: BN mas con > ingesta energética 
 Mejor síntesis proteica y menos producto de energía: variables: g de proteínas y energía. 
 
Aporte de otros nutrientes 
Considerar un correcto aporte de vitaminas, minerales y ácidos grasos. 
 
Estado nutricional: paciente disminuido en su masa magra sin catabolismo reacciona mejor. 
 
Calidad de las proteínas 
Composición aa 
Requerimiento de aa  grupo etario. 
 
Para determinarlo se va a considerar: Aa esenciales: isoleucina, leucina, valina. 
 Aa azufrados: metionina, cistina, lisina, treonina, triptófano. 
 Aa aromáticos: fenilalanina y tirosina. 
 
CALIDAD PROTEICA: score o computo aminoacídico S= mg de aa/g de proteína/mg de aa/g de proteína (requerimiento) 
*el valor será correspondiente a la relación menor aa limitante (aa con consumo menos al requerimiento permitido).AA RAMIFICADOS: leucina, isoleucina, valina. 
Son aa que transfieren en el hígado (no capaces de sintetizar y por eso son derivados del musculo) y luego al musculo. 
 
Principales funciones: - Regular la síntesis y degradación de proteínas. 
 - Fuente de energía de la contracción muscular. 
 - Reducción de la fatiga a nivel de SNC. 
 - Estimulan producción de insulina, para ingreso de glucosa y aa.