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Proteinas
¿Qué son las proteínas? ¿Cuáles son sus funciones?
Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos que están unidos por un tipo de enlaces conocidos como enlaces peptídicos. Todas las proteínas están compuestas por carbono, hidrogeno, oxigeno, nitrógeno y la mayoría contiene azufre y fosforo.
La función principal de las proteínas es la estructural, es decir, nos ayuda a fabricar, regenerar y mantener nuestros tejidos como la piel, las uñas, etc. Además de esta, desempeñas otras funciones como lo son la energética, reguladora, transporte, defensa, enzimática, homeostática, entre muchas otras.
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Estructura de las proteínas
Las proteínas tienen 4 niveles de estructura: primario, secundario, terciario y cuaternario. 
· Estructura primaria: hace referencia a la secuencia de aminoácidos, es decir, al orden en que se colocan los diferentes aminoácidos para formar la cadena peptídica. 
 
· Estructura secundaria: se refiere a estructuras plegadas localmente, que se forman dentro de un polipéptido debido a las interacciones entre los átomos del esqueleto. Los dos tipos de estructuras secundarias más comunes son la hélice-α y la lámina plegada β. Ambas estructuras mantienen su forma mediante puentes de hidrógeno, que se forman entre el O del grupo carbonilo de un aminoácido y el H del grupo amino de otro.
· Estructura terciaria: Es la estructura plegada y completa de la cadena en 3D. Ocurre cuando ciertas atracciones están presentes entre hélices alfa y hojas plegadas. Es específica de cada proteína y determina su función. Las características físicas y químicas de la molécula dependen de su estructura terciaria. La estructura terciaria define las interacciones entre los diferentes dominios que la forman.
· Estructura cuaternaria: es la estructura que adoptan las proteínas que constan de más de una cadena polipeptídica, cada una puede actuar como un monómero, de manera que varias subunidades. Las diferentes cadenas polipeptídicas se unen entre si mediante interacciones del mismo tipo que se usaron para estabilizar la estructura terciaria, tanto las interacciones no covalentes como los puentes disulfuro.
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Clasificación de las proteínas
 Punto de vista funcional
1. Proteínas monoméricas: constan de una sola cadena polipeptídica, como la mioglobina.
2. Proteínas oligomericas: constan de varias cadenas polipeptídicas.
 Criterios físicos
1. Albúminas: proteínas que son solubles en agua o en disoluciones salinas diluidas
2. Globulinas: requieren concentraciones salinas más elevadas para permanecer en disolución
3. Prolaminas: solubles en alcohol
4. Glutelinas: sólo se disuelven en disoluciones ácidas o básicas
5. Escleroproteínas: son insolubles en la gran mayoría de los disolventes.
 Criterios químicos
1. Proteínas simples: formadas exclusivamente por a-aminoácidos, como es el caso de la ubiquitina, una proteasa intracelular formada por 53 AA.
2. Proteínas conjugadas: que contienen además de la cadena polipeptídica un componente no aminoacídico llamado grupo prostético
 Forma molecular
1. Proteínas globulares: la cadena polipeptídica aparece enrollada sobre sí misma dando lugar a una estructura más o menos esférica y compacta.
2. Proteínas fibrosas: si hay una dimensión que predomina sobre las demás, se dice que la proteína es fibrosa. Las proteínas fibrosas, por lo general, tienen funciones estructurales.
Propiedades químicas y físicas de las proteínas
· Solubilidad: se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad.
· Capacidad electrolítica: se denomina a través de la electroforesis, técnica analítica en la cual si las proteínas se trasladan al polo positivo es porque su molécula tiene carga negativa y viceversa.
· Especificidad: cada proteína tiene una función específica que está determinada por su estructura primaria.
· Amortiguador de pH: actúan como amortiguadores de pH debido a su carácter anfótero, es decir, pueden comportarse como ácidos o como bases.
· Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos son queratina, colágeno y fibrina para fortalecer el cabello.
· Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas globulares.
· Desnaturalización: consiste en la perdida de la configuración espacial característica, es decir, la determinada por las condiciones celulares, adoptando una configuración al azar, lo que conlleva a una pérdida de función biológica.
Metabolismo de las proteínas
El metabolismo de las proteínas se divide en 3 fases
Transaminacion: transferencia de un grupo amino desde un aa hasta un cetoácido. Se obtiene el cetoácido del aa inicial y el aa del cetoácido inicial.
Desaminación: proceso metabólico en el cual a partir de un aa se obtiene el cetoácido correspondiente y amoniaco.
Descarboxilación: da lugar a diferentes aminas entre las cuales algunas tienen una gran importancia metabólica.
Enfermedades relacionadas con las proteínas
Enfermedades por falta de proteínas:
· Marasmo
· Síndrome nefrótico
· Kwashiorkor
· Metabolismo lento
· Déficit de crecimiento
· Bajo rendimiento intelectual
· Anemias graves
· Enfermedad celiaca
· Edemas
Enfermedades por exceso de proteínas:
· Enfermedades cardiovasculares
· Obesidad
· Cálculos de riñón
· Cansancio y cefaleas
Enfermedades por proteínas sanguíneas anormales:
· Amiloidosis
· Crioglobulinemia
· Purpura hipergammaglobulinemica
· Síndrome de hiperviscosidad
Actividades de repaso
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