Biología - Eldra Solomon, Linda Berg, Diana Martin - 9 Edición-comprimido-198

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164 Capítulo 7 
Los científi cos clasifi can en 
grupos a las enzimas que catalizan 
reacciones similares, no obstante 
que cada enzima particular en el 
grupo pueda catalizar sólo una 
reacción específi ca. La TABLA 7-1 
describe las seis clases de enzimas 
aceptadas por los biólogos. Cada 
clase está dividida en múltiples 
subclases. Por ejemplo, la ya men-
cionada sacarasa, se conoce como 
glicosidasa ya que parte de un en-
lace glicosídico. Las glicosidasas 
son una subclase de las hidrolasas 
(vea la fi gura 3-8b para la hidrólisis 
de la sacarosa). Las fosfatasas, enzi-
mas que eliminan grupos fosfatos 
mediante hidrólisis, también son 
hidrolasas. Las quinasas, enzimas 
que transfi eren grupos fosfatos a 
sustratos, son transferasas.
Muchas enzimas requieren cofactores
Algunas enzimas sólo consisten de una proteína. La enzima pepsina, 
que se secreta por el estómago animal y digiere proteína del alimento 
rompiendo ciertos enlaces péptidos, es exclusivamente una molécula de 
proteína. Otras enzimas tienen dos componentes: una proteína llamada 
apoenzima y un componente químico adicional llamado cofactor. Ni 
la apoenzima ni el cofactor solos tienen actividad catalítica; solamente 
cuando ambos se combinan permiten que la enzima funcione. Un cofac-
tor puede ser inorgánico, o puede ser una molécula orgánica.
Algunas enzimas requieren un ion metálico específi co como un co-
factor. Dos cofactores inorgánicos muy comunes son los iones de mag-
nesio y los iones de calcio. La mayoría de los elementos traza, como el 
hierro, cobre, zinc y manganeso, que todos los organismos requieren en 
muy pequeñas cantidades, funcionan como cofactores.
Un compuesto orgánico, no polipéptido que se une a la apoenzima 
y sirve como un cofactor, es una coenzima. La mayoría de las coenzimas 
transportan moléculas que transfi eren electrones o parte de un sustrato 
de una molécula a otra. En este capítulo ya se introdujeron algunos ejem-
plos de coenzimas. NADH, NADPH y FADH2 son coenzimas; éstas 
transfi eren electrones.
noácidos. En la mayoría de las enzimas, los sitios activos se localizan 
aproximadamente en la superfi cie. Durante la reacción, las moléculas de 
sustrato que ocupan esos sitios se juntan para reaccionar entre sí.
La forma de la enzima no parece exactamente complementaria a 
la del sustrato. El enlace del sustrato a la molécula de la enzima causa 
un cambio, conocido como ajuste inducido, en la forma de la enzima 
(FIGURA 7-11b). Normalmente, la forma del sustrato también cambia un 
poco, de manera que se puedan distorsionar sus enlaces químicos. La 
proximidad y orientación de los reactivos, junto con las tensiones en sus 
enlaces químicos, facilitan el rompimiento de los viejos enlaces y la for-
mación de nuevos enlaces. Así, el sustrato es cambiado a un producto, 
que se difunde lejos de la enzima. Entonces la enzima queda libre para 
catalizar la reacción de más moléculas del sustrato para formar más mo-
léculas del producto.
Las enzimas son específi cas
Las enzimas catalizan a prácticamente todas las reacciones que ocurren 
en un organismo. Debido a que la forma del sitio activo está íntimamente 
relacionada a la forma del sustrato, la mayoría de las enzimas están alta-
mente especializadas y sólo catalizan a unas pocas reacciones químicas 
cercanamente relacionadas, o en muchos casos, sólo a una reacción par-
ticular. La enzima ureasa, que descompone urea a dióxido de carbono y 
amoniaco, no ataca a otros sustratos. La enzima sacarasa sólo divide saca-
rosa; no actúa sobre otras disacáridas, tales como la maltosa o la lactosa. 
Unas pocas enzimas son específi cas sólo en cuanto a que requieren que 
el sustrato tenga un cierto tipo de enlace químico. Por ejemplo, la lipasa, 
secretada por el páncreas, divide los enlaces éster conectando el glicerol 
y ácidos grasos de una amplia variedad de grasas.
Los científi cos normalmente nombran a las enzimas agregando el 
sufi jo asa al nombre del sustrato. La enzima sacarasa, por ejemplo, des-
compone sacarosa en glucosa y fructosa. Pocas enzimas retienen nom-
bres tradicionales que no terminan en -asa; algunas de ellas fi nalizan 
en -zima. Por ejemplo, la lisozima (del griego lysis, “una relajación”) que 
es una enzima que se encuentra en las lágrimas y la saliva; rompe las 
paredes celulares bacteriales. Otros ejemplos de enzimas con nombres 
tradicionales son la pepsina y la tripsina, que descomponen enlaces pép-
tidos en proteínas.
(a) Antes de la formación de un complejo ES, 
el sitio activo de la enzima es el surco 
en donde se unirá el sustrato.
Sitio 
activo
A
m
ba
s:
 C
or
te
sí
a 
de
 T
ho
m
as
 A
. S
te
itz
(b) El enlace del sustrato al sitio activo 
induce un cambio en la conformación del sitio.
FIGURA 7-11 Un complejo enzima-sustrato
Este modelo computacional gráfi co muestra la enzima hexoquinasa (azul) y su sustrato, glucosa (rojo).
Clases importantes de enzimas
Clase de enzima Función
Oxidorreductasas Catalizan reacciones redox.
Transferasas Catalizan la transferencia de un grupo funcional de 
una molécula donadora a una molécula aceptora
Hidrolasas Catalizan reacciones de hidrólisis
Isomerasas Catalizan la conversión de una molécula de una 
forma isomérica a otra
Ligasas Catalizan ciertas reacciones en las cuales dos 
moléculas se unen en un proceso acoplado a la 
hidrólisis del ATP
Liasas Catalizan ciertas reacciones en las cuales se for-
man o se rompen enlaces dobles
TABLA 7-1
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	Parte 2 Transferencia de energía a través de sistemas vivos 
	7 Energía y metabolismo
	7.6 Enzimas
	Las enzimas son específicas
	Muchas enzimas requieren cofactores
	Tabla 7.1 Clases importantes de enzimas