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ECUACIÓN Y
GRÁFICA DE 
MICHAELIS- 
MENTEN
ASIGNATURA
BIOQUIMICA CLINICA 
ENZIMATICA
16 DE FEBRERO, 2023
ARACELI
LABOURDETTE
CALDERÓN
Ecuación y gráfica de Michaelis-Menten 
En 1913, Leonor Michaelis y Maud Menten, desarrollaron esta teoría y propusieron 
una ecuación de velocidad que explica el comportamiento cinético de los enzimas. 
Para explicar la relación observada entre la velocidad inicial (v0) y la concentración 
inicial de sustrato ([S]0, Michaelis y Menten propusieron que las reacciones 
catalizadas enzimáticamente ocurren en dos etapas: En la primera etapa se forma 
el complejo enzima-sustrato y en la segunda, el complejo enzima-sustrato da lugar 
a la formación del producto, liberando el enzima libre. 
El mecanismo de Michaelis-
Menten implica una enzima E 
primero combina reversiblemente 
con el sustrato S para formar el ES 
un complejo enzima-sustrato, a continuación, este último se descompone en una 
segunda etapa a partir de la enzima libre y el producto P. 
Esta es la ecuación de Michaelis-Menten, la 
ecuación de velocidad para una reacción 
catalizada por la enzima de un sustrato. Se 
trata de una declaración de la relación 
cuantitativa entre v, Vmax y [S], todos 
relacionados a través de la KM constante de Michaelis-Menten. Michaelis determinó 
la denominada constante de Michaelis (Km) que establece la afinidad entre una 
enzima y su sustrato. Predijo y explicó la 
velocidad de reacción, es decir la cantidad 
de sustrato que reacciona con la enzima 
por unidad de tiempo, así como los factores 
que estimulan o inhiben dicha velocidad de 
reacción. Demostró que las sucesivas 
adiciones de sustrato al medio de la 
reacción provocan un abrupto incremento de la velocidad de reacción hasta un 
cierto punto en el que la enzima se satura y la adición posterior de sustrato ya no 
afecta a la velocidad; es el momento en el que se alcanza la velocidad máxima de 
reacción (Vmax). 
 
Inhibidores 
Las enzimas pueden ser reguladas por otras moléculas que aumentan o bien 
disminuyen su actividad. Las moléculas que aumentan la actividad de una enzima 
se conocen como activadores, mientras que aquellas que disminuyen la actividad 
de una enzima se llaman inhibidores. 
Un inhibidor puede unirse a una enzima y 
bloquear la unión del sustrato, por ejemplo, al 
pegarse al sitio activo. Esto se conoce 
como inhibición competitiva porque el inhibidor 
"compite" con el sustrato por la enzima. Es 
decir, solo el inhibidor o bien el sustrato puede 
estar unido a la enzima en un momento dado. 
Si un inhibidor es competitivo, disminuirá la 
velocidad de reacción cuando no hay mucho 
sustrato, pero si hay mucho sustrato, este 
"ganará". Es decir, la enzima de cualquier 
forma puede alcanzar la velocidad máxima de reacción siempre que haya suficiente 
sustrato. En ese caso, casi todos los sitios activos de casi todas las moléculas de 
enzima estarán ocupadas por el sustrato en lugar del inhibidor. 
En la inhibición no competitiva, el inhibidor no bloquea la unión del sustrato con el 
sitio activo, sino que se pega a otro sitio y evita que la enzima haga su función. Se 
dice que esta inhibición es "no competitiva" porque el inhibidor y el sustrato pueden 
estar unidos a la enzima al mismo tiempo. Si un inhibidor es no competitivo, la 
reacción catalizada por la enzima jamás llegará a su velocidad de reacción máxima 
normal, incluso en presencia de mucho sustrato. Esto se debe a que las moléculas 
de enzima que están unidas al inhibidor no 
competitivo están "envenenadas" y no pueden 
hacer su función, independientemente de la 
cantidad disponible de sustrato. 
El inhibidor mixto se une tanto a la encima libre 
como al complejo enzima- sustrato, por tanto 
interfiriendo la unión del sustrato y la formación 
del producto. 
 
 
Fuentes bibliográficas: 
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enzimática. Recuperado 14 de febrero de 2023, 
de https://bqexperimental.files.wordpress.com/2010/01/inhibicic3b3n-
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febrero). TESIS. Recuperado 15 de febrero de 2023, 
de https://cimat.repositorioinstitucional.mx/jspui/bitstream/1008/479/1/TE_15
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• López Nicolás, J. M., & García Carmona, F. (2015). Los cuatro mosqueteros 
de la cinética enzimática. Revista Eubacteria. 
https://www.um.es/eubacteria/Los_cuatro_mosqueteros_de_la_cinetica_enz
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• GRANADOS MORENO, A. E. (2014). Cinética Enzimática. UNIVERSIDAD 
NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA ESCUELA DE CIENCIAS 
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