Aminoacidos

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AMINOÁCIDOS
Reacciones generales	
UNIVERSIDAD DE SUCRE | PROGRAMA DE MEDICINA | SINCELEJO-SUCRE | 2017
MARÍA LUISA MÁRQUEZ GUTIÉRREZ. 
MD, ESP BIOQUÍMICA
¿Qué son los aminoácidos?
Cada aminoácido tiene un carbono central denominado Carbono α, al cual se unen cuatro grupos diferentes. Es un carbono quiral por lo tanto hay enantiomeros (isomeros ópticos).
Esenciales: 
Los aminoácidos esenciales no los puede producir el cuerpo. En consecuencia, deben provenir de los alimentos.
EN ADULTOS: 8
– Fenilalanina
– Isoleucina
– Leucina
– Lisina
– Metionina
– Treonina
– Triptófano
– Valina
• EN NIÑOS: los anteriores y:
– Arginina (Desarrollo)
– Histidina (Desarrollo)
No esenciales:
Significa que nuestros cuerpos producen un aminoácido, aun cuando no lo obtengamos de los alimentos que consumimos.
Los aminoácidos no esenciales incluyen: 
Alanina
Asparagina
Ácido aspártico
Ácido glutámico
Propiedades de los aminoácidos	
1. Los aminoácidos son compuestos sólidos.
2. compuestos cristalinos
3. Presentan un elevado punto de fusión.
4. Son solubles en agua.
5. Tienen actividad óptica
6. Presentan un comportamiento químico anfótero.
Metabolismo de las proteínas de la dieta y endógenas
Relación con el metabolismo central las proteínas del músculo y los lípidos del tejido adiposo se consumen para respaldar la gluconeogénesis durante el ayuno y la inanición.
Digestión y absorción de las proteínas de la dieta: Para que las proteínas de la dieta contribuyan al metabolismo energético o a las reservas de aminoácidos esenciales deben dirigirse hasta el nivel de aminoácidos libres o pequeños péptidos y absorberse a través del intestino. La digestión de las proteínas empieza en el estómago con la acción de la pepsina, una proteasa de grupo carboxílico qué es activada al pH bajo hallado en el estómago. 
La digestión continua vaciarse el contenido del estómago en el intestino delgado y mezclarse con las secreciones pancreáticas es secreciones son alcalinas y contienen precursores inactivos de varias serina proteasas como tripsina quimotripsina y elastasa junto con carboxipeptidasas.
Recambio de las proteínas endógenas
Degradación de proteínas
Las proteínas se degradan a sus aminoácidos constituyentes, bien sean las procedentes de la dieta o las proteínas intracelulares. para la síntesis de las proteínas propias. Consideraremos aquí cuatro mecanismos de degradación proteica: 
La degradación digestiva de proteínas
1
La degradación lisosómica
2
La degradación mediada por ubicuitina/proteasoma 
3
La degradación apoptótica. 
4
TRANSAMINACIONES
Son reacciones donde se traspasa el grupo amino desde un α-aminoácido a un α-cetoácido, convirtiéndose el 1º en α-cetoácido, y el 2º en un α-aminoácido. Las enzimas que catalizan estas reacciones son las transaminasas y necesitan el piridoxal fosfato (PLP) como coenzima.
Desaminaciones oxidativas 
Estas reacciones producen cetoácidos a partir de aminoácidos mediante un proceso oxidativo. En un caso se trata de una deshidrogenasa, la glutamato deshidrogenasa, reacción fácilmente reversible; en otros, son reacciones oxidásicas (como la D-aminoácido oxidasa y L-aminoácido oxidasa), que son irreversibles.