Diapos Teórico Moléculas Orgánicas Complejas (1)

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MOLECULAS ORGANICAS COMPLEJAS
MOLÉCULAS ORGÁNICAS PEQUEÑAS
PM: 100 – 1000 (no más de 30 átomos de C)
Proteínas Ácidos nucleicos Polisacáridos Lípidos
Macromoléculas: polímeros de alto peso molecular
(PM: 5x103 – 109)
Bajo peso molec.
(PM: 750 – 1500)
Aminoácidos Nucleótidos Azúcares Simples Ácidos Grasos
BIOMOLÉCULAS MAS ABUNDANTES
Las pequeñas moléculas son los sillares estructurales a partir de los cuales se 
construyen las moléculas orgánicas complejas y se denominan monómeros cuando la 
molécula se genera por polimerización de ellos como en el caso de las 
macromoléculas
4 Grupos
4 Familias
Los lípidos incluyen a un grupo heterogéneo de moléculas 
orgánicas complejas (PM: 750-1500) que presentan como 
característica común su insolubilidad en agua.
“Los ácidos grasos forman parte de algunos lípidos pero no de todos”
Según la presencia o ausencia de ácidos grasos en su molécula
01La palabra lípido proviene del término griego lipos, que significa «grasa»
contienen ácidos grasos No presentan ácidos grasos
se clasifican en:
Lípidos Saponificables
Por hidrólisis alcalina con NaOH o KOH 
producen jabones (sales sódicas o 
potásicas de ácidos grasos)
Lípidos Insaponificables
LÍPIDOS 
SAPONIFICABLES
Lípidos Polares
(anfipáticos)
Función: estructural, componentes de 
membranas biológicas
Glicerofosfolípidos Esfingofosfolípidos Esfingoglucolípidos
Fosfolípidos Glucolípidos
Esfingolípidos
 
 
G
li
ce
ro
l 
 Ácido graso 
 Ácido graso 
 
PO4
3- Amino alcohol 
 
 Ácido graso 
 
PO4
3- 
 Ácido graso 
 
E
sf
in
go
si
n
a 
 Colina 
 
 Ácido graso 
 Ácido graso 
 
E
sf
in
g
o
si
n
a 
 Mono- o 
Oligosacárido 
Lípidos Polares
(anfipáticos)
Función: estructural, componentes de 
membranas biológicas
Glicerofosfolípidos Esfingofosfolípidos Esfingoglucolípidos
Fosfolípidos Glucolípidos
Esfingolípidos
 
 
G
li
ce
ro
l 
 Ácido graso 
 Ácido graso 
 
PO4
3- Amino alcohol 
 
 Ácido graso 
 
PO4
3- 
 Ácido graso 
 
E
sf
in
g
o
si
n
a 
 Colina 
 
 Ácido graso 
 Ácido graso 
 
E
sf
in
g
o
si
n
a 
 Mono- o 
Oligosacárido 
Lípidos Neutros 
(hidrofóbicos)
Función: reserva energética 
y protección
Ceras
Protección
Triacilglicéridos
Reserva energética
 
 
G
li
ce
ro
l 
 Ácido graso 
 Ácido graso 
 Ácido graso 
 
Ácido grasoAlcohol de 
 Cadena larga 
Lípidos Neutros 
(hidrofóbicos)
Función: reserva energética 
y protección
Ceras
Protección
Ceras
Protección
Triacilglicéridos
Reserva energética
 
 
G
li
ce
ro
l 
 Ácido graso 
 Ácido graso 
 Ácido graso 
Triacilglicéridos
Reserva energética
Triacilglicéridos
Reserva energética
 
 
G
li
ce
ro
l 
 Ácido graso 
 Ácido graso 
 Ácido graso 
 
Ácido grasoAlcohol de 
 Cadena larga 
Los lípidos saponificables se 
dividen en dos grandes grupos:
02
LÍPIDOS NEUTROS
Triacilglicéridos
Se forman por la esterificación del glicerol con tres moléculas de ácidos grasos
Al perderse los grupos hidroxilo en 
la esterificación, los triacilglicéridos
son moléculas apolares.
03
Pueden contener 2 o 3 ácidos grasos diferentes
Triacilglicéridos mixtos
Ácido: esteárico linoleico palmítico
04
Grasas y aceites
en mamíferos se acumulan 
en adipocitos.
se almacena en semillas 
en especial de 
oleaginosas.
¿Por qué?
¿Por qué? 05
Ceras
Acido palmítico 1- Triacontanol
Tienen elevado punto de fusión.
06
Éster formado por un ácido graso saturado y un alcohol de cadena larga (16-30 C)
Ejemplo:
Principal función: protección
• Previene pérdida de agua en hojas y frutas
• Genera película resistente al agua en animales
LÍPIDOS POLARES
07Glicerofosfolípidos
Son los fosfolípidos más abundantes y principales constituyentes de las membranas biológicas
Aminoalcohol
o Polialcohol
Aminoalcohol
o Polialcohol
OO
Glicerofosfolípido
(estructura general)
Ácido graso saturado
(ej. ác. Palmítico)
Grupo sustituyente
en cabeza polar
Ácido graso insaturado
(ej. ác. Oleico)
08
Distintos tipos de glicerofosfolípidos según grupo sustituyente en cabeza polar 
Inositol
Fosfatidilcolina Fosfatidilserina Fosfatidiletanolamina Fosfatidilinositol
09
Esfingolípidos
Esfingosina
Ácido graso
 
 Ácido graso 
 
PO4
3- 
 Ácido graso 
 
E
sf
in
g
o
si
n
a 
 Colina 
 
 Ácido graso 
 Ácido graso 
 
E
sf
in
g
o
si
n
a 
 Mono- o 
Oligosacárido 
Esfingofosfolípidos Esfingoglucolípidos
10
11
Nombre del esfingolípido Nombre de X Fórmula de X
Ceramida ---
Esfingomielina Fosfocolina
Glicosilcerebrósido Glucosa
Lactosilceramida di, tri o tetra
sacárido
Gangliósido GM2 Oligosacárido
complejo
1. Fosfoesfingolípidos
2. Glicoesfingolípidos
Gangliósidos
Cerebrósidos
Globósidos
a) Glicolípidos neutros
b) Glicolípidos ácidos
Esfingosina
Ácido graso
Esfingosina
Ácido graso
12
13
LÍPIDOS 
INSAPONIFICABLES
Los lípidos insaponificables se dividen en tres grupos:
Isoprenoides
Derivados del isopreno 5C
• Ubiquinona
• Dolicol
• Vitaminas A, E y K
Esteroides
Derivados del hidrocarburo 
tetracíclico perhidro-
ciclopentanofenantreno
� Esteroles: colesterol y 
fitosteroles
� Derivados del colesterol:
- Vitaminas D
- Hormonas: testosterona, 
estradiol, aldosterona y 
cortisol
- Sales biliares
Eicosanoides
Derivados del ácido 
araquidónico (20:4)
• Prostaglandinas
• Tromboxanos
• Leucotrienos
14
ISOPRENOIDES
Derivados del isopreno, un alqueno de 5 carbonos
Dolicol: un transportador de azúcares del retículo endoplasmático (n= 9 a 22)
Ubiquinona: un transportador de electrones mitocondrial (coenzima Q); (n= 4 a 8)
Isopreno
15
Vitamina A1: precursores y derivados
Deficiencia:- Piel, ojo, mucosas secas
- Retraso desarrollo y crecimiento
- Ceguera nocturna
16
Otros isoprenoides o derivados
Vitamina K1:
Un cofactor de la 
coagulación 
sanguínea
Vitamina E:
Un antioxidante
17
20:4∆∆∆∆5,8,11,1420:4∆∆∆∆5,8,11,14
Químicamente son derivados del ácido araquidónicoQuímicamente son derivados del ácido araquidónico
EICOSANOIDES
Acido 
araquidónico
Leucotrieno A4
Tromboxano A2
Prostaglandina E1
(PGE1)
Este ácido se libera desde los fosfolípidos de membrana por acción de la enzima fosfolipasa A2.
NSAID: Fármacos antiinflamatorios no esteroideos (aspirina, ibuprofeno) inhiben la 
prostaglandina H2 sintasa (COX)
18
ESTEROIDES
Derivados del Ciclopentanoperhidrofenantreno o Estrano
(3 anillos de ciclohexano y 1 anillo de ciclopentano fusionados)
A B
C D
A B
C D
19
A B
C D
A B
C D
Componente de las membranas 
celulares de animales
(ausente en vegetales)
Precursor a partir del cual se sintetizan
Vitamina D Hormonas 
esteroideas
Sales biliares
El colesterol corporal se obtiene de la ingesta de carnes, leche y huevo y también es 
sintetizado en el organismo fundamentalmente en hígado y órganos esteroideogénicos. 
20
7-Dehidrocolesterol
1 paso en hígado
1 paso en riñon
2 pasos en piel
Colecalciferol (vitamina D3) 1,25-Dihidroxicolecalciferol
(1,25-dihidroxivitamina D3)
Vitamina D3
Vitamina liposoluble
Regula:
1. La captación de Ca2+ en intestino
2. El calcio y los fosfatos en hueso
Deficiencia: Raquitismo
Forma activa
21
Testosterona Estradiol
Cortisol Aldosterona
Hormonas
sexuales
Hormonas
corticales
Ácidos biliares
(Ác. Taurocólico)
22
Cadenas de cientos o miles de monosacáridos unidos por enlaces O-glicosídicos
POLISACARIDOS
Se clasifican
Homopolisacáridos
(un único tipo de monosacárido)
Lineal Ramificado
Homopolisacáridos
(un único tipo de monosacárido)
Lineal Ramificado
Heteropolisacáridos
(2 o más tipos de monosacárido)
Lineal Ramificado
Heteropolisacáridos
(2 o más tipos de monosacárido)
Lineal Ramificado
Según su composición
23
24
Homopolisacáridos
de RESERVA
Homopolisacáridos
ESTRUCTURALES
Ambos polímeros de glucosa, pero 
difieren en el tipo de organismos en el 
que se encuentran y en su estructura
Polímero de glucosa 
presente en paredes 
celulares de plantas
GlucógenoAlmidón Celulosa Quitina
Polímero de 
N-acetil-D-glucosamina 
presenteexoesqueleto 
animal
25
Almidón
� Homopolisacárido constituido por monómeros de glucosa
Formado por una mezcla de dos polímeros
Polímero lineal. Formado por 
moléculas de αααα-D-glucosas unidas 
por enlaces glicosídicos αααα (1����4) 
que adoptan un arrollamiento 
helicoidal. 
Polímero ramificado. Formado por 
moléculas de αααα-D-glucosas unidas 
por enlaces glicosídicos αααα (1����4) y 
ramificaciones cada 15 o 30 
monómeros con enlaces glicosídicos
αααα (1����6). 
� Función: reserva de energía en vegetales
Se acumula en forma 
de gránulos en el 
interior de plastos
26
Extremo
No reductor
Extremo
reductor
Cadena
principal
Ramificación
Punto de 
Ramificación
(α 1→ 6)
Extremos
reductores
Extremos
No reductores
Amilosa
(15-20%)
Amilopectina
(80-85%)
27
Glucógeno
� Homopolisacárido ramificado constituido por monómeros de glucosa
� Función: reserva de energía en animales
Se acumula en forma de 
gránulos en el hígado y 
músculo esquelético
Polímero ramificado. Formado por moléculas de αααα-D-glucosas 
unidas por enlaces glicosídicos αααα (1����4) y ramificaciones cada 8 o 
12 monómeros con enlaces glicosídicos αααα (1����6). 
Estructura similar a la AMILOPECTINA más ramificada
Las ramificaciones permiten obtener glucosa libre más 
rápido debido a que las enzimas hidrolizan enlaces 
glicosídicos desde los extremos
28
Triacilglicéridos vs Glucógeno 
en su rol de almacenadores de energía
Ventaja de los triacilglicéridos: almacenan energía mas eficientemente
1- Dado que los átomos de C de los ácidos grasos están mas reducidos que los de 
la glucosa, por oxidación completa hasta CO2 + H2O de un gramo de TAG se 
obtiene mas del doble de energía que la obtenida a partir de un gramo de glucógeno 
(9kcal/g vs 4kcal/g).
2- Dado que los TAG son completamente hidrofóbicos, los organismos que 
almacenan energía bajo esta forma no deben soportar el peso extra del agua de 
hidratación que sí está presente en el glucógeno.
Ventaja de los polisacáridos: son una fuente energía rápidamente 
accesible 
1- Dado que el glucógeno es muy ramificado y se halla hidratado, las enzimas 
correspondientes (glucógenofosforilasas) pueden degradarlo rápidamente a glucosa 
desde todo el volumen del gránulo. En cambio las lipasas que hidrolizan los TAG 
solo pueden ejercer su efecto desde la superficie de la gota.
2- La glucosa liberada tras la hidrólisis del glucógeno es muy soluble en agua y 
fácilmente llevada por el torrente sanguíneo hasta los distintos tejidos que lo 
requieran. Por el contrario los ácidos grasos liberados tras la hidrólisis de los TAG 
son insolubles en agua y para ser trasladados por sangre a los tejidos deben unirse 
a un proteína (albúmina). 
29Celulosa
� Homopolisacárido lineal constituido por moléculas de glucosas unidas entre sí por 
enlaces O-glicosídicos ββββ (1→→→→ 4)
� Función: Estructural en vegetales.
Forma las paredes de 
las células vegetales
Es un polisacárido indigerible
por los animales 
Constituye la fibra dietética
30
Mas del 50% de los carbohidratos de la dieta está constituido por almidón (presente en tubérculos y 
cereales) y sacarosa (azúcar de mesa). En menor proporción se encuentran: glucógeno, 
glucosa, maltosa, fructosa y otros azúcares. Además hay una elevada proporción de celulosa 
(constituyente de las fibras no digeribles).
Para poder ser absorbidos a nivel intestinal, deben los polisacáridos complejos deben ser digeridos 
hasta monosacáridos mediante hidrólisis secuencial de los enlaces glicosídicos. La acción es 
catalizada por una serie de enzimas hidrolíticas que reciben en conjunto en nombre de 
glicosidasas.
Las glicosidasas pueden separarse en dos grupos:
1. α-amilasas: se encuentran en la saliva y en la secreción derivada del páncreas exócrino. 
Catalizan la hidrólisis de enlaces glicosídicos (α1-4) que no se encuentren próximos a la 
terminación de una cadena (a 2 residuos de un extremo) o de una ramificación. Transforman al 
polisacárido en una mezcla de oligosacáridos lineales de 2, 3 y hasta 6 glucosas y 
oligosacáridos ramificados de 5-9 residuos de glucosa denominados α-dextrinas.
2. Oligosacaridasas: presentes en el borde en cepillo de las células de la mucosa intestinal 
(preferentemente yeyuno e íleon), actúan sobre oligosacáridos. Dentro de ellas se encuentran:
− α-glucosidasa: es una exo-(α1-4)-glucosidasa. Cataliza la hidrólisis de enlaces (α1-4) iniciando 
su acción desde el extremo no reductor liberando moléculas de glucosa. Ejerce su acción 
únicamente sobre oligosacáridos lineales.
− α-dextrinasa o isomaltasa: cataliza la hidrólisis de enlaces glicosídicos (α1-6) actuando también 
sobre los (α1-4). Degrada oligosacáridos ramificados hasta glucosa. Esta enzima y la anterior 
completan la degradación del glucógeno y almidón hasta glucosa.
- Lactasa o β-galactosidasa: cataliza la hidrólisis de lactosa generando galactosa y glucosa.
- Sacarasa: cataliza la hidrólisis de sacarosa generando glucosa y fructosa
31
ÁCIDOS NUCLEICOS
PROTEÍNAS
PROTEÍNASÁCIDOS NUCLEICOS
MACROMOLÉCULAS INFORMATIVAS
Información almacenada en una 
secuencia de nucleótidos
La información almacenada en 
el ADN se ejecuta a través de 
las proteínas
a través del conjunto de 
reglas que proporciona 
el código genético
se traduce en la secuencia de 
aminoácidos de una proteína
Información contenida en la 
secuencia de aminoácidos
se traduce en un 
plegamiento específico
estructura 
tridimensional o 
conformación única
FUNCIÓN 
de la proteína
dando por 
resultado
directamente 
relacionada
32
PROTEÍNAS
Macromoléculas lineales cuyos monómeros constituyentes son los aminoácidos
33
PROTEÍNAS
Moléculas de mayor trascendencia en los seres vivos
Cuantitativamente
representan aprox. el 50% 
del peso seco de la célula
Funcionalmente
las moléculas mas versátiles
de los seres vivos
responsables de
capacidad 
metabólica
morfología
34
• Enzimas � ADN polimerasa, Catalasa, Hexoquinasa, Citocromo c
• Reserva � Ovoalbúmina, Ferritina, Caseína, Gliadina
• Transporte � Hemoglobina, Mioglobina, Seroalbúmina, Transferrina 
• Contráctiles � Miosina, Actina, Dineína
• Defensa � Inmunoglobulinas (anticuerpos), Complemento, Trombina, Fibrinógeno
• Hormonal � Insulina, Hormona del crecimiento, Hormona adrenocorticotrópica
• Toxinas � Toxina diftérica, Toxina botulínica, Venenos de serpiente, Ricina
• Estructurales � Colágeno, Elastina, Queratina, Glucoproteínas
Clasificación de las Proteínas Según su Función
35
Tipos y ejemplos Localización o función 
Enzimas 
Hexoquinasa 
Lactato-deshidrogenasa 
Citocromo c 
ADN-polimerasa 
Fosforila glucosa 
Deshidrogena lactato 
Transfiere electrones 
Replica y repara ADN 
Proteínas de reserva 
Ovoalbúmina 
Caseína 
Ferritina 
Gliadina 
Ceína 
Proteína de la clara de huevo 
Proteína de la leche 
Reserva de hierro en el bazo 
Proteína de la semilla de trigo 
Proteína de la semilla de maíz 
Proteínas transportadoras 
Hemoglobina 
Hemocianina 
Mioglobina 
Seroalbúmina 
β1-Lipoproteína 
Globulina que liga hierro 
Ceruloplasmina 
Transporta O2 en la sangre de los vertebrados 
Transporta O2 en la sangre de algunos invertebrados 
Transporta O2 en el músculo 
Transporta ácidos grasos en la sangre 
Transporta lípidos en la sangre 
Transporta hierro en la sangre 
Transporta Cu en la sangre 
Proteínas contráctiles 
Miosina 
Actina 
Dineína 
Filamentos estacionarios 
Filamentos móviles en las miofibrillas 
Cilios y flagelos 
Proteínas protectoras en la sangre de los vertebrados 
Anticuerpos 
Complemento 
Fibrinógeno 
Trombina 
Forman complejos con proteínas extrañas 
Complejos con algunos sistemas antígeno-anticuerpo 
Precursor de la fibrina en la coagulación sanguínea 
Componente del mecanismo de coagulación 
Toxinas 
Toxina de Clostridium botulinum 
Toxina diftérica 
Venenos de serpiente 
Ricina 
Gosipina 
Origina envenenamiento bacteriano de los alimentos 
Toxina bacteriana 
Enzimas que hidrolizan los fosfoglicéridos 
Proteínatóxica de la semilla del ricino 
Proteína tóxica de la semilla del algodón 
Hormonas 
Insulina 
Hormona adrenocorticotrópica 
Hormona del crecimiento 
Regula el metabolismo de la glucosa 
Regula la síntesis de corticosteroides 
Estimula el crecimiento de los huesos 
Proteínas estructurales 
Proteínas recubrimiento viral 
Glucoproteínas 
α-Queratina 
Esclerotina 
Fibroína 
Colágeno 
Elastina 
Mucoproteínas 
Cubierta alrededor del cromosoma 
Recubrimientos celulares y paredes 
Piel, plumas, uñas, pezuñas 
Exoesqueletos de los insectos 
Seda de los capullos, telarañas 
Tejido conectivo fibroso (tendones, hueso, cartílago) 
Tejido conectivo elástico (ligamentos) 
Secreciones mucosas, fluido sinovial 
 
FUNCIÓN DE UNA PROTEÍNA
depende de
Estructura tridimensional 
o conformación
Información necesaria para adquirir la Conformación
se halla en
Secuencia de aminoácidos de la cadena polipeptídica
preservada por
Unión de los aa a través de enlaces covalentes fuertes
36
¿Cómo la secuencia de aminoácidos 
determina la conformación de las 
proteínas y por lo tanto su función?
37
“Distribución espacial de grupos sustituyentes que tienen libertad de 
adoptar distintas posiciones en el espacio sin necesidad de romper enlaces 
covalentes, gracias a la libertad de rotación del enlace que los une”
Estado estructural que puede interconvertirse con otros estados 
estructurales sin romper enlaces covalentes.
Esto quiere decir que una simple rotación de dos 
grupos de átomos a través de un enlace covalente 
simple ocasiona un cambio conformacional
CONFORMACIÓN
38
E
n
er
g
ía
 P
o
te
n
ci
al
 (
kJ
/m
o
l)
Angulo de torsión (grados)
Eclipsada Extendida o 
alternada
H H
H - C – C – H
H H
Etano
39
El esqueleto covalente de una cadena polipeptídica posee muchos 
enlaces covalentes simple que permiten libre rotación de los átomos que 
unen, por lo tanto la molécula proteica puede adoptar un número 
ilimitado de conformaciones posibles.
40
A pH y temperatura normal las cadenas polipeptídicas se pliegan 
adoptando una sola conformación particular, biológicamente activa, que es 
la energéticamente mas favorable (menor energía libre G) y por lo tanto la 
mas estable.
Estabilizada fundamentalmente por un gran número de interacciones 
débiles (no covalentes) intramoleculares y con el agua circundante
La conformación energéticamente mas favorable y 
biológicamente activa se denomina
“CONFORMACIÓN NATIVA”
41
Interacciones débiles que estabilizan a la conformación nativa
1) Interacciones electrostáticas (que se dan entre un grupo que presenta carga 
y otro grupo que posea carga o δ de carga opuesta): ión – ión; ión – dipolo.
2) Fuerzas de van der Waals: interacciones electrostáticas débiles que se dan 
entre grupos de átomos no unidos entre sí como consecuencia de la existencia 
de dipolos (permanentes o instantáneos): dipolo-dipolo; dipolo-dipolo inducido; 
dipolo instantáneo-dipolo inducido. 
3) Puentes de hidrógeno: interacción electrostática compleja que se establece 
entre un átomo de H unido a un elemento muy electronegativo (O, N, F) y un
átomo electronegativo que presente densidad negativa de carga.
4) Interacciones hidrofóbicas: fuerzas a través de las cuales los compuestos 
hidrofóbicos tienden a agruparse en un medio acuoso, no porque exista 
atracción real entre ellas sino porque son repelidos por las moléculas de agua 
circundantes. 
42
Puente disulfuro
(-S-S-)
único enlace covalente 
que puede estabilizar la 
conformación proteica
resultante de la unión de las 
cadenas laterales de 2 Cys por 
reacción de oxidación
sólo se encuentran en proteínas 
extracitosólicas dado que el 
citosol es un ambiente reductor
43
Tipo, número y posición de las interacciones
Mayor número de interacciones posibles
CONFORMACIÓN NATIVA
“La energéticamente más favorable” Más estable
aquella que permita el
Secuencia de aminoácidos de la proteína
determinado por
Cada proteína posee composición química definida que determina una 
conformación nativa y por lo tanto una forma característica 
44
Clasificación de las proteínas según:
Clase Grupo Prostético Ejemplo 
Lipoproteínas 
Glicoproteínas 
Fosfoproteínas 
Hemoproteínas 
Flavoproteínas 
Metaloproteínas 
 
 
Lípidos 
Carbohidratos 
Grupos Fosfato 
Hemo (Fe-profirina) 
Flavin Nucleótidos 
Hierro 
Cinc 
Calcio 
Molibdeno 
Cobre 
ββββ1-Lipoproteína de sangre 
Inmunoglobulina G 
Caseína de leche 
Hemoglobina 
Succinato deshidrogenasa 
Ferritina 
Alcohol deshidsrogenasa 
Calmodulina 
Dinitrogenasa 
Plastocianina 
 
COMPOSICIÓN QUÍMICA
Simples Conjugadas
FORMA
Globulares Fibrosas
45
Ejemplo Ejemplo Ejemplo Ejemplo 
LactoglobulinaLactoglobulinaLactoglobulinaLactoglobulina
OvoglobulinaOvoglobulinaOvoglobulinaOvoglobulina
SeroalbSeroalbSeroalbSeroalbúúúúminaminaminamina
GlutelinaGlutelinaGlutelinaGlutelina
Participan en constitución de 
estructuras de sostén
Ej. pelos, uñas, cuernos y plumas (α-
queratina)
fibras del tejido conectivo (colágeno en 
tendones; elastina en pared de venas y 
arterias).
FORMA
Globulares Fibrosas
Son solubles en medio acuoso
Cadenas polipeptídicas
forman
ovoide o esferoide
Gran actividad funcional
Ej: enzimas, anticuerpos, algunas 
hormonas, la hemoglobina, etc,
se pliegan sobre sí mismas se ordenan paralelamente
fibras o láminas extendidas
Insolubles en medio acuosos
en general
Clasificación de las proteínas según:
NÚMERO DE SUBUNIDADES
46
Estructura
Primaria
Estructura
Secundaria
Estructura
Terciaria
Estructura
Cuaternaria
Residuos
de aminoácidos
αααα-hélice Cadena
Polipeptídica
Subunidades
Ensambladas
En la conformación de una proteína es posible distinguir niveles jerárquicos de 
organización crecientes. Clásicamente se describen 4 niveles estructurales:
En la actualidad se conocen otros niveles adicionales que están entre la 
estructura secundaria y la terciaria: estructuras supersecundarias y dominios.
47
Estructura Primaria
Resulta de la condensación de aminoácido por 
unión de tipo amida y define eje central o 
esqueleto de las proteínas
“Secuencia de aminoácido en la 
cadena polipeptídica, que a su 
vez está determinada por la 
secuencia de bases en el gen”
Unión
Peptídica
Unión
Peptídica
Unión
Peptídica
Unión
Peptídica
La secuencia es única para cada proteína
Determina la estructura tridimensional de 
las proteínas y por lo tanto su función
La estructura es estabilizada por:
Enlaces peptídicos
48
Estructura Secundaria
Disposición que adoptan en el espacio los restos de aminoácidos 
adyacentes de una zona de la cadena polipeptídica
Las más importantes son
Plegamiento de la estructura primaria a lo largo de un eje
o sea
Existen varios tipos de estructuras secundarias particularmente 
estables y ampliamente distribuidos en las proteínas
αααα-hélice Conformación ββββ
Lámina ββββ
49
αααα-hélice
Ejemplo:α-queratinas 
(constituyentes mayoritarios 
de pelos, escamas, cuernos 
y uñas)
La estructura es estabilizada por:
Puentes de H intracatenarios
entre el grupo CO de un aa y el H unido al 
N de otro aa ubicado 4 restos más arriba
Hélice dextrógira
3,6 restos de aa por vuelta de hélice
50
51Lámina ββββ
ANTIPARALELA
PARALELA
Vista de arriba Vista de costado
Conformación ββββ
Ejemplo:
Fibroína de la seda
La estructura es estabilizada por:
Puentes de H intercatenarios
1
2
3
4
1
2
3
4
Giros o Codos ββββ
Conectan tramos sucesivos de hélice α α α α o conformaciones ββββ
Integrados por 4 residuos de aa (usualmente Gly y Pro) que forman un giro de 180°
La estructura es estabilizada por puentes de H intracatenarios
“región de una cadena polipeptídica no posea una estructura regular”
Otros tipos de estructura secundaria
En ciertas proteínas particulares
Colágeno
Hélice de colágeno
hélice levógira
Elastina
Hélice de elastina
hélice dextrógira ≠ de α-hélice
Disposición al azar o Enrollamiento al azar
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ProteínasFibrosas
Único tipo de
estructura secundaria
Globulares
regiones con ≠ tipos de
estructura secundaria
53Estructura Terciaria
Estructura tridimensional completa que resulta del plegamiento tridimensional 
de una cadena polipeptídica sobre sí misma (en proteínas globulares)
La estructura es estabilizada fundamentalmente por interacciones hidrofóbicas
y otras interacciones débiles (no covalentes) como las interacciones electrostáticas, los 
puentes de H, fuerzas de van der Waals. 
El único enlace covalente que puede estabilizar esta estructura es l puente disulfuro
FUERZAS QUE ESTABILIZAN LA ESTRUCTURA TERCIARIA 54
Estructura Cuaternaria
Es la descripción de la disposición espacial que adoptan las subunidades 
(protómeros) de una proteína oligomérica
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58
Nivel estructural que se encuentra entre estructura secundaria y terciaria
DOMINIOS ESTRUCTURALES
Entidades geométricas definidas que 
corresponden a regiones de las cadenas 
polipeptídicas que se pliegan en forma 
independiente del resto de la cadena: 
Unidad Básica de Plegamiento.
Resultan de la asociación de segmentos 
en hélice a, lámina b y regiones al azar
La asociación de dominios da por resultado la proteína globular completa. 
DOMINIOS FUNCIONALES
Un dominio estructural por sí mismo o en 
asociación con otros origina un DOMINIO 
FUNCIONAL, región de la cadena 
polipeptídica autónoma desde el punto de 
vista funcional.
59
Agentes Desnaturalizantes
Agentes que rompen los enlaces débiles de las proteínas produciendo la desnaturalización 
proteica:
-Altas temperaturas
-pH extremos (tanto altos como bajos)
-Detergentes (Ej: SDS: dodecilsulfato de sodio)
-Soluciones de elevada fuerza iónica (Ej: (NH4)2SO4) 
-Sustancias que interfieren con la estructura del agua (Ej: urea)
-Sustancias que rompen puentes disulfuro (Ej: β-mercaptoetanol)
DESNATURALIZACIÓN
Pérdida de la conformación nativa por ruptura de los enlaces débiles que la estabilizan. 
En la desnaturalización se pierden la estructura cuaternaria, terciaria y/o secundaria (que se 
hallan estabilizadas por enlaces débiles) pero no de la estructura primaria.
Consecuencias de la Desnaturalización
-Pérdida de la función biológica: ya que la función de una proteína depende de su 
conformación. 
-Insolubilización en agua de las proteínas globulares: la pérdida de la estructura terciaria de 
las proteínas globulares determina que los restos de aa hidrofóbicos, que se hallaban 
confinados al interior de la esfera, queden expuestos al entorno acuoso tornándose insoluble 
en agua. 
60
En muchos casos (pero no en todos) la desnaturalización es reversible y removiendo el agente 
desnaturalizante la proteína recupera su conformación nativa.
desnaturalizada
nativa
ÁCIDOS NUCLEICOS
Macromoléculas lineales cuyos monómeros constituyentes son los nucleótidos
Según tipo de nucleótido constituyente
desoxirribonucleótidos ribonucleótidos
constituido por
Acido desoxirribonucleico 
ADN
Acido ribonucleico
ARN
61
-El grupo hidroxilo en 5’ de un nucleósido está
unido al grupo hidroxilo 3’ del siguiente 
nucleósido por un “enlace fosfodiéster”
-Unidades alternas de grupos fosfato y residuos 
de pentosas constituyen el “Esqueleto 
covalente” de los ac. nucleicos (hidrofílico y 
cargado negativamente) 
-Se distingue un extremo donde hay un fosfato 
libre unidos al C5’ : extremo 5’ y un extremo 
donde hay un hidroxilo libre unido al C3’: extremo 
3’: Se dice que las cadenas tienen “polaridad”.
-Las bases púricas y pirimídicas son hidrofóbicas
y se disponen en las cadenas perpendiculares al 
esqueleto covalente apiladas entre sí de modo 
que los planos de sus anillos se encuentren 
paralelos.
-Por convención la estructura de una hebra o 
cadena simple de ac. nucleico se escribe siempre 
con el extremo 5’ a la izquierda y el 3’ a la 
derecha. 
La secuencia de nucleótidos puede representarse 
esquemáticamente:
62
En un tubo de ensayo el ARN se hidroliza rápidamente en condiciones alcalinas 
dando nucleósido 2’,3’-monofosfato cíclico.
Esta hidrólisis en medio alcalino no se observa en el ADN dado que no posee el –OH
unido al C2’ a través del cual ejercen su acción los iones hidroxilo del medio.
63
Función: almacenamiento de la información biológica
En las moléculas de ADN se encuentran especificadas la secuencia de 
nucleótidos de todas las moléculas de ARN y la secuencia de aa de 
todas las proteínas (y por lo tanto la estructura y función de las mismas).
“Un segmento de ADN que contiene la información necesaria para la 
síntesis de un ARN funcional recibe el nombre de GEN”
En último término todos los componentes celulares son producto de la 
información programada en la secuencia de nucleótidos del ADN.
64
ACIDO DESOXIRRIBONUCLEICO
ADN
Estructura Tridimensional del ADN
Modelo de Watson y Crick
•Constituido por dos cadenas polinucleotídicas una de ellas 
dispuesta en dirección 5’→3’ y la otra en dirección 3’→5’: 
son “ANTIPARALELAS”.
•Las dos cadenas o hebras están enrolladas alrededor del 
mismo eje formando una doble hélice dextrógira: αααα hélice.
•Los esqueletos covalentes de ambas cadenas se hallan en 
el exterior de la doble hélice en contacto con el agua 
circundante.
•Las bases nitrogenadas de ambas cadenas están apiladas 
en el interior de la doble hélice y en posición perpendicular 
al eje longitudinal de la hélice.
•Cada base de una cadena está apareada con una base de 
la otra cadena y ambas están situadas en el mismo plano y 
unidas entre sí por enlaces puente de hidrógeno.
•Las bases apiladas en el interior de la doble hélice están 
separadas por una distancia de 0,34nm y hay 10 residuos 
de nucleótidos en cada cadena por vuelta completa de la 
doble hélice. (Se ha comprobado que en realidad el número 
de residuos es 10,5)
•La relación espacial entre las dos cadenas da lugar a la 
formación de un surco menor y otro surco mayor.
5’ 3’
5’ 3’
(36 Å)
65
66
Por cuestiones geométricas para mantener constante la distancia 
entre los esqueletos covalentes
se aparean
Base púrica
de una cadena
Base pirimídica
de la otraEspecíficamente
Adenina (A) Timina (T)
Guanina (G) Citosina (C)
Patrón de apareamiento según el cual se forman el mayor 
número posible de enlaces puente de hidrógeno
Por cuestiones geométricas para mantener constante la distancia 
entre los esqueletos covalentes
se aparean
Base púrica
de una cadena
Base pirimídica
de la otraEspecíficamente
Adenina (A) Timina (T)
Guanina (G) Citosina (C)
Patrón de apareamiento según el cual se forman el mayor 
número posible de enlaces puente de hidrógeno
Reglas de Chargaff: - Nº de residuos de A = Nº de residuos de T (A = T)
- Nº de residuos de G = Nº de residuos de C (G = C)
- Nº de residuos de purinas = Nº de residuos pirimidinas (A+G = T+C)
son COMPLEMENTARIAS
entre ellas
no son idénticas en 
secuencia ni en 
composición de bases 
Las cadenas antiparalelas
Siempre que hay A en una 
cadena hay T en la otra y si 
está presente G en una 
cadena la otra presentará C.
∴∴∴∴
67
DESNATURALIZACIÓN DEL ADN
68
69
ACIDO RIBONUCLEICO
ARN
Clases
funciones
ARNm ARNt ARNr Otros
transportan la 
información desde un 
gen hasta el ribosoma 
donde es traducido en 
secuencia de aa de 
proteína codificada por 
el gen
moléculas 
adaptadoras que 
permiten traducir con 
fidelidad la 
información 
contenida en el 
ARNm en una 
secuencia de aa de 
una proteína
componentes 
estructurales de los 
ribosomas, complejos 
de gran tamaño que 
llevan a cabo la 
síntesis proteica
desempeñan otras 
funciones específicas 
que discutiremos 
oportunamente
Estructura del ARN
•Independientemente de la clase de ARN que se considere, 
todos están constituidos por una cadena simple: 
MONOCATENARIOS O MONOHEBRA.
•La naturaleza monohebra de estas moléculas no implica 
que su estructura sea al azar.
•Las monohebras tienden a adoptar una conformación 
helicoidal con giro a derecha, dirigida por el apilamiento de 
bases.
•Cualquier secuencia autocomplementariadará lugar a 
estructuras mas complejas y específicas.
Las regiones apareadas 
adoptan por lo general una 
estructura en hélice dextrógira
70
ARNm
La longitud mínima del ARNm viene determinada por la longitud de la cadena 
polipeptídica que codifica. Para codificar una cadena polipeptídica de n aa se 
requiere que el ARNm tenga al menos 3 x n nucleótidos.
71
Porción del ARN celular total que traslada la información genética desde el 
ADN a los ribosomas
Actúan como moldes que sirven para especificar la secuencia de aa de las 
cadenas polipeptídicas
Cada aa está codificado por un triplete de nucleótidos presentes en el ARNm
denominado “CODON”
El proceso de formación de un ARN 
sobre un molde de ADN se conoce 
como trascripción (la información 
pasa de una molécula a otra usando 
en mismo idioma: nucleótidos)
El proceso de formación de una 
proteína sobre un molde de ARN 
se denomina traducción (la 
información pasa de una molécula 
a otra traduciendo de un idioma de 
4 nucleótidos a otro de 20 aa).
Capaces de unirse:
-Covalentemente a los aa: a través de 
un enlace éster entre el –OH del 
extremo 3’ del ARNt y el grupo –COOH
del aa) y,
- Por apareamiento de bases al codón 
del ARNm que codifica a dicho 
aminoácido: a través de un triplete de 
bases complementario al codón 
presente en el ARNt denominado
ANTICODON.
72ARNt
Moléculas adaptadoras
73Tiene una estructura en hoja de trébol en la 
cual se distinguen regiones doble hebra 
resultantes del apareamiento de bases de 
segmentos autocomplementarios.
En el extremo de una de las regiones se 
localiza a los extremos 5’ y 3’ del ARNt.
Las otras regiones presentan en sus extremos 
bucles en horquilla debido a la presencia de 
segmentos no autocomplementarios.
En uno de los bucles se localiza al anticodón: 
triplete de bases complementario del codón 
presente en el ARNm.
Los otros bucles presentan bases raras.
La hoja de trébol 
se pliega 
adquiriendo en el 
espacio una 
conformación en 
forma de L
74
Componentes estructurales de los ribosomas
ARNr
Apliquemos las reglas de Chargaff y conocimientos estructurales del ADN
1) Un gen I contiene 10% de A.
a) ¿cuál es el porcentaje de las otras bases?
b) Sabiendo que contiene 2000 A, ¿cuál es la longitud del gen expresada en 
pares de bases (pb) y en nm? 
2) El gen II contiene 10% de G y posee tiene idéntica longitud que el gen I
a) ¿cuál es el porcentaje de todas las bases presentes?
b) Si se dispone de dos tubos, uno contiene una solución 1M del gen I y el 
otro una solución 1M del gen II. Olvidó rotularlos pero observa que al 
someterlos al calor las moléculas de ADN presentes en el tubo A se 
desnaturalizan cuando la temperatura alcanza los 50°C y mientras que 
las del tubo B lo hacen a los 65°C ¿Cuál de los tubos contiene al gen I? 
3) El ARN que resulta de la transcripción del gen A tiene 10% de A, 30% de 
U y 40% de G
a) ¿cuál es el porcentaje de T y de C que posee el mismo?
b) ¿cuál es la composición porcentual de bases del gen A?