Practico-Quimica

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Universidad Nacional Autónoma de México Facultad de 
Mexico 
 
 
 
CLASE “ QUIMICA” 
 
 
 
trabajo 
 
 
 
 
GRUPO:24 
 
 
 
NOMBRE DEL PROFESOR: JUAN GERMAN RIOS ESTRADA 
 
 
 
NOMBRE DEL ALUMNO: CORTES HERNANDEZ RICARDO 
 
 
 
 FECHA DE ENTREGA: 13 MARZO DEL 2023 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
PROTEÍNAS I ENSAYO DE RECONOCIMIENTO DE PROTEINAS: 
Las proteínas son compuestas de carbono, oxigeno hidrogeno y nitrógeno. La mayoría de 
ellas contienen además azufre, y algunos fósforos. Sus moléculas son de proporciones 
coloidales, todas son muy complejas molecularmente y tienen alto peso molecular. La 
molécula proteica esta compuesta de una combinación de aminoácidos por condensación. 
Las proteínas debido al gran tamaño de sus moléculas forman con el agua soluciones 
coloidales que pueden precipitar formándose coágulos al ser calentadas a temperaturas 
superiores a 70ºC o al ser tratadas con soluciones salinas, ácidos, alcohol, etc. 
La coagulación de las proteínas es un proceso irreversible y se debe a su 
desnaturalización por los agentes indicados que al actuar sobre la proteína la desordenan 
por destrucción de sus estructuras secundaria y terciaria. 
Objetivo: 
Extraer la caseína de la leche y reconocer su naturaleza proteica. Y saber como 
reaccionan con los reactivos Biuret y xantoproteica, con la leche, gelatina, entre otra 
cosas. 
Materiales y Sustancias: 
• Vaso de bohemia 
• Varilla de vidrio 
• Mechero 
• Soporte 
• Tela metálica 
• Gradilla 
• Tubos de ensayo 
• Termómetro 
• Papel de filtro 
• Leche en polvo 
• Ácido etanoico 2,0 M 
• Hidróxido de sodio al 10% 
• Sulfato cúprico al 1% 
• Acido nítrico concentrado. 
 
FUNDAMENTO TEORICO: 
La leche es una emulsión (una mezcla de líquidos inmiscibles de manera más o menos 
homogénea) de materia grasa (principalmente triacilgliceridos) en un medio acuoso. 
También es una suspensión de materia proteica (caseína, albúmina, globulina) en un 
medio acuoso y una solución acuosa de sales minerales y lactosa. Contiene además 
cantidades menores de lecitina, vitaminas enzimas, nucleótidos y gases disueltos. La 
composición es variable según la especie considerada. 
http://es.wikipedia.org/wiki/Mezcla
http://es.wikipedia.org/wiki/L%C3%ADquido
http://es.wikipedia.org/wiki/Miscibilidad
 
Dentro de los componentes proteicos encontramos: 
- Caseína: complejo de proteínas fosforadas. Constituye el 80% del total de los 
compuestos nitrogenados 
- Proteínas del lactosuero: albuminas y globulinas. Se insolubilizan por acción del 
calor antes de los 100°C 
- Proteosas- peptonas: glicoproteínas poco abundantes en la leche 
CASEINA: 
Es una proteína de carácter acido debido a su elevada 
proporción de aminoácidos ácidos (PI=4,6). La caseína 
humana es más rica en cistina y en glúcidos que la vaca lo 
que hace la hace más apropiada para el bebe. Reacciona 
con las bases formando caseinatos utilizados en la industria 
para la fabricación de colas y adhesivos. También se utilizan 
en la industria textil. 
La caseína precipita por acción de los ácidos. Esto puede 
ocurrir a través de la formación de acido láctico por la acción 
bacteriana sobre la lactosa o mediante el agregado de un 
acido hasta alcanzar el pH correspondiente a su punto 
isoeléctrico. La precipitación puede producirse por la acción 
enzimática de la quimiotripsina. 
 
Fundamentos de la técnica para la caseína: 
Los ensayos de Biuret y xantoproteico permiten determinar el carácter proteico de la 
caseína. Así, mientras el ensayo de biuret pone de manifiesto la presencia de enlaces 
peptídicos, el xantopotecio identifica la presencia de restos aromáticos, en particular el 
grupo fenólico de la tirosina. 
El objetivo es ver si da positivo o negativo, con las reacción de Biuret y de Xantoproteica, 
nos damos cuenta ya que para que la reacción de Biuret de positiva tiene que pasar de 
azul a violeta, y si este no cambia da negativo. En cambio con la reacción xantoproteica 
para que de positiva tiene que pasar de amarillo a anaranjado y si este queda amarillo es 
porque dio negativo. 
 
 
Método de Biuret: 
La producen los péptidos y las proteínas, pero no los aminoácidos, ya que se debe a la 
presencia del enlace peptídico (-CO-NH-) que se destruye al liberarse los aminoácidos. 
Cuando una proteína se pone en contacto con álcali concentrado, se forma una sustancia 
compleja denomina Biuret, que en contacto con una solución de sulfato cúprico diluida, da 
una coloración violeta característica. 
Reacción xantoproteica: 
Se da debido a la formación de un compuesto aromático nitrado de color amarillo, cuando 
las proteínas son tratadas con acido nítrico concentrado. La prueba da resultado positivo 
en aquellas proteínas con aminoácido portadores de grupos bencénicos, especialmente 
en presencia de tirosina. Si una vez realizada la prueba se neutraliza con un álcali al 
40%, se pone en un color amarillo, muy parecido a anaranjado. 
Procedimiento: 
Primera parte: extracción 
1. Coloque aproximadamente 25mL de leche en polvo en un vaso de Bohemia. 
2. Caliente hasta aproximadamente 40°C agitando con varilla de vidrio. 
3. Adicione ácido etanoico 2.0 M (gota a gota) agitando en forma continua hasta 
coagulación total. 
4. Separe el coágulo de caseína del suero mediante filtración. 
5. Seque cuidadosamente la caseína con la ayuda del papel de filtro. 
6. Separe dos porciones del solido obtenido de aproximadamente 1 cm3 y colóquelas 
en dos tubos de ensayo. 
 
 
 
 
 
Segunda parte: caracterización 
a. Reacciones de Biuret: agregue sobre la caseína de uno de los tubos 20 gotas de 
NaOH al 10%. Luego agregue 2 gotas de solución CuSO4 al 1%. Anote sus 
observaciones. 
b. Reacción xantoproteica: agregue sobre la caseína del segundo tubo 10 gotas de 
HNO3 concentrado. Espere un par de minutos y anote sus observaciones. 
Reacción Biuret Reacción Xantoproteica 
 
 
GELATINA: 
La gelatina es una mezcla coloide (sustancia semisólida), incolora, translúcida, 
quebradiza e insípida, que se obtiene a partir del colágeno procedente del tejido conectivo 
de despojos animales hervidos con agua. a gelatina es una proteína compleja, es decir, 
un polímero compuesto por aminoácidos. Como sucede con los polisacáridos, el grado de 
polimerización, la naturaleza de los monómeros y la secuencia en la cadena proteica 
determinan sus propiedades generales. Una notable propiedad de las disoluciónes de 
esta molécula es su comportamiento frente a temperaturas diferentes: son líquidas en 
agua caliente y se solidifican en agua fría. 
Al ser proteína en estado puro, ésa es su mayor propiedad nutritiva: proteína (84-90%), 
sales minerales (1-2%) y agua (el resto). La gelatina se utiliza en la fabricación de 
alimentos para el enriquecimiento proteínico, para la reducción de hidratos de carbono y 
como sustancia portadora de vitaminas. 
La gelatina cuaja cuando está a la temperatura ambiente, a 18 °C o menos, pero siempre 
por encima del punto de congelación. Si se le calienta a 27 °C, poco a poco se convertirá 
en una mezcla acuosa; si se le enfría, volverá a cuajar. Este comportamiento está 
determinado por un ingrediente especial que cuaja la mezcla: la grenetina, que está hecha 
de colágeno, proteína fibrosa que se encuentra en el tejido conjuntivo del cuerpo. 
http://es.wikipedia.org/wiki/Col%C3%A1geno
http://es.wikipedia.org/wiki/Tejido_conjuntivo
http://es.wikipedia.org/wiki/Animalia
http://es.wikipedia.org/wiki/Agua
http://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna
http://es.wikipedia.org/wiki/Pol%C3%ADmero
http://es.wikipedia.org/wiki/Amino%C3%A1cido
http://es.wikipedia.org/wiki/Polisac%C3%A1rido
http://es.wikipedia.org/wiki/Mon%C3%B3mero
http://es.wikipedia.org/wiki/Disoluci%C3%B3n
http://es.wikipedia.org/wiki/Mol%C3%A9cula
http://es.wikipedia.org/wiki/Grenetina
 
Procedimiento: 
Una vez que se prepara la gelatina, se debe de colocarlaen dos tubos de ensayo para 
luego poder realizar las reacciones de Biuret y Xantoproteica. 
Reacción de Biuret Reacción Xantoproteica 
 
ASPARTAMO: 
El aspartamo se comercializa como edulcorante de mesa (Natreen, Canderel o 
Nutrasweet, por ejemplo). También está incorporado en numerosos productos alimenticios 
en todo el mundo, entre otros en bebidas, postres y dulces (se corresponde con el código 
europeo E951). El aspartamo es un polvo blanco e inodoro, unas 200 veces más dulce 
que el azúcar, que se obtiene mediante la combinación de fenilalanina y de ácido 
aspártico. Su principal impureza es la dicetopiperazina, que no posee propiedades 
edulcorantes. 
El aspartamo es estable en estado seco o en los productos congelados. No obstante, 
cuando se conserva en líquidos a temperaturas por encima de los 30°C, se convierte 
progresivamente en diketopiperazina, que se descompone en metanol, ácido aspártico y 
http://www.greenfacts.org/es/glosario/def/fenilalanina.htm
http://www.greenfacts.org/es/glosario/abc/acido-aspartico.htm
http://www.greenfacts.org/es/glosario/abc/acido-aspartico.htm
http://www.greenfacts.org/es/glosario/def/dicetopiperazina-DKP.htm
http://www.greenfacts.org/es/glosario/mno/metanol.htm
http://www.greenfacts.org/es/glosario/abc/acido-aspartico.htm
fenilalanina. Estas transformaciones resultan en una pérdida de poder edulcorante. Es por 
ello que el aspartamo no puede ser utilizado en alimentos cocinados o esterilizados. 
 
Procedimiento: 
En dos tubos de ensayo se coloca un poco de edulcorante y se agrega un poco de agua. 
Posteriormente se realizan las reacciones de Biuret y Xantoproteica nuevamente. 
Reaccion de Biuret Reaccion Xantoproteica 
 
OVOALBUMINA: 
La ovoalbúmina es la principal proteína de la clara del huevo (60-65% del peso de la 
clara de huevo). Pertenece a la superfamilia proteínica de las serpinas, aunque a 
diferencia de la mayoría de éstas la ovoalbúmina no es capaz de inhibir cualquier 
peptidasa. La función biológica de la ovoalbúmina es desconocida, aunque se presume 
que sea una reserva de proteínas para la cria del ave. Otros autores señalan la capacidad 
que posee la ovoalbúmina de anular los enzimas digestivos y por esta razón señalan que 
es un mecanismo protector contra las bacterias exteriores agresoras al huevo. 
La ovoalbúmina (y, de hecho, toda la clara del huevo, también llamada albumen) no forma 
parte del óvulo original ni de sus cubiertas, sino que se forma por secreciones 
(mayoritariamente proteicas) del epitelio del oviducto durante su paso por él. 
http://www.greenfacts.org/es/glosario/def/fenilalanina.htm
http://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna
http://es.wikipedia.org/wiki/Huevo_%28alimento%29
http://es.wikipedia.org/wiki/Clara_de_huevo
http://es.wikipedia.org/wiki/Serpina
http://es.wikipedia.org/wiki/Peptidasa
http://es.wikipedia.org/wiki/Aves
http://es.wikipedia.org/wiki/Albumen
http://es.wikipedia.org/wiki/%C3%93vulo
http://es.wikipedia.org/wiki/Epitelio
http://es.wikipedia.org/w/index.php?title=Oviducto_durante&action=edit&redlink=1
 
 
Procedimiento 
En un vaso de Bohemia se coloca clara de huevo y agua. Posteriormente se coloca en 
dos tubos de ensayo un poco de lo obtenido en el vaso de bohemia y realizar las 
reacciones de Biuret y Xantoproteica. 
Reaccion de Biuret Reaccion Xantoproteica 
 
 
GLICINA: 
La glicina o glicocola (Gly, G) es uno de los aminoácidos que forman las proteínas de 
los seres vivos. En el código genético está codificada como GGT, GGC, GGA o GGG. 
Es el aminoácido más pequeño y el único no quiral de los 20 aminoácidos presentes en la 
célula. Su fórmula química es NH2CH2COOH y su masa es 75,07. La glicina es un 
aminoácido no esencial. Otro nombre (antiguo) de la glicina es glicocola. 
http://es.wikipedia.org/wiki/Amino%C3%A1cido
http://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna
http://es.wikipedia.org/wiki/C%C3%B3digo_gen%C3%A9tico
http://es.wikipedia.org/wiki/Quiralidad_%28qu%C3%ADmica%29
http://es.wikipedia.org/wiki/Amino%C3%A1cido#Seg.C3.BAn_su_obtenci.C3.B3n
 
 
Procedimiento 
En un tubo de ensayo colocar la glicina, agregar agua y realizar las reacciones de Biuret 
y Xantoproteicas. 
Reaccion de Biuret Reaccion Xantoproteica 
 
 
Descripción del modo de acción de los reactivos (Biuret y HNO3 concentrado): 
Para saber si una sustancia desconocida, es una proteína se utiliza el Reactivo de Biuret 
que detecta la presencia de proteínas, péptidos cortos y otros compuestos con dos o más 
enlaces peptídicos en sustancias de descomposición desconocida. Está hecho de 
hidróxido potásico (KOH) y sulfato cúprico (CuSO4), junto con (KNaC4O6·4H2O). El reactivo 
al principio tiene un color azul que cambia a violeta en presencia de proteínas, y a rosa 
cuando se combina con poli péptidos de cadena corta. El Hidróxido de Potasio no 
participa en la reacción, pero proporciona el medio alcalino necesario para que tenga 
lugar. 
Cuando las proteínas se tratan por ácido nítrico concentrado dan una coloración amarilla 
que pasa a naranja por adicción de amoniaco. Se debe a los núcleos aromáticos que se 
nitran formando ácidos pícrico y después de amonio por el amoniaco, este es el reactivo 
de HNO3 concentrado 
 
Si a la solución de la proteína se le agrega unas gotas de solución de sulfato de cobre, 
aparece una coloración violeta, la dan las proteínas y polipéptidos, pero no los 
aminoácidos y los dipéptidos esto se debe a la presencia de los enlaces peptídico. 
 
Debido a su carácter anfótero, las proteínas reaccionan con los ácidos y con las bases. 
 
Descripción de los ensayos efectuados con cada muestra e interpretación de los 
resultados obtenidos: 
Los resultados que obtuvimos son: 
MUESRTRA BIURET HNO3 
CASEINA POSITIVO POSITIVO 
GELATINA POSITIVO NEGATIVO 
ASPARTAMO NEGATIVO NEGATIVO 
OVOALBÚMINA POSITIVO POSITIVO 
GLICINA NEGATIVO NEGATIVOS 
 
Discusión de errores sistemáticos y asistemáticos: 
Los errores pueden ser: 
1. en la medida 
2. Que la solución no este bien preparada. 
3. Que el instrumento no estaba del todo limpio, y le vaya quedado restos de otra 
sustancia. 
4. Que la solución no sea de la concentración indicada, o este mal formulada. 
 
 
 
PROTEÍNAS II: Diálisis de una proteina 
Objetivo: Estudiar si la proteína es capaz de atravesar la membrana semipermeable 
Procedimiento y Conclusión 
En el dializador se coloca una sustancia rica en proteínas y cloruro de sodio. El dializador 
es colocado a continuación en un vaso de bohemia que contiene agua destilada. Al cabo 
de unos minutos se realiza la prueba de biuret y se coloca nitrato de plata en el exterior 
del dializador. Se obtendrá un precipitado blanco que nos lleva a concluir que el cloruro de 
sodio atravesó las membranas permeables y por lo tanto la diálisis dio resultado. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Integrantes: Valentina Tedesco, Celina Sagasti, Ylana Wolf