FISIOLOGÍA HUMANA-665

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que, mientras se efectúa ejercicio máximo con cicloergó-
metro respirando aire ambiental (F1O2, O, 21), la PO2
media estimada en el capilar muscular es de aproxima-
damente 40 mm Hg y la PO2 en sangre venosa femoral es
de alrededor de 25 mm Hg. En el presente capítulo se des-
arrollan los aspectos relacionados con el transporte sanguí-
neo de los gases respiratorios y se analizan los mecanismos
básicos de intercambio periférico y del consumo de O2 en la
célula.
TRANSPORTE DE O2 EN SANGRE
La sangre transporta la mayor parte del O2 combina-
do de forma reversible con la hemoglobina (Hb). Sólo una
pequeña parte de este gas, menos del 2%, se encuentra
disuelto en el plasma. Dicha proporción se debe a la ele-
vada capacidad de combinación del O2 con la molécula de
hemoglobina (1.39 mL O2 por cada gramo de hemoglobi-
na, Hb) y al bajo coeficiente de solubilidad del O2 en el
plasma (0.003 mL O2 · 100 mL
-1 plasma · 0.13 mm Hg-1).
Este último se explica por la apolaridad de la molécula de
O2 que dificulta el establecimiento de interacciones entre
el O2 y las moléculas de agua del plasma y, en general, con
la fase acuosa de los diferentes compartimientos intra y
extracelulares. Por el contrario, las características de la
hemoglobina hacen de esta molécula un excelente trans-
portador de O2 en el medio sanguíneo. La hemoglobina es
la proteína de mayor tamaño de los hematíes. La molécu-
la consiste en un tetrámero formado por 574 aminoácidos
con un peso molecular de aproximadamente 64 500. En
ella deben distinguirse: 1) una parte proteica la globina; y
2) el grupo hemo. Cada uno de los cuatro grupos hemo de
la hemoglobina está formado por un átomo de Fe unido a
un anillo porfirínico (protoporfirina IX). Dicho átomo de
Fe es el que se combina de forma reversible con el O2. Uno
de los aspectos de mayor interés que ofrece la molécula de
hemoglobina son las interacciones entre la parte proteica y
los respectivos grupos hemo. La configuración alostérica
de las globinas y la interacción entre el aminoácido histi-
dina y la molécula de Fe del grupo hemo determinan la afi-
nidad de este ion metálico por el O2, mientras que el grupo
hemo informa a la parte proteica de la existencia o no de
O2 en su medio. En realidad, el grado de oxigenación de la
molécula de hemoglobina modula la afinidad de esta pro-
teína para combinarse con iones de hidrógeno, CO2 y fos-
fatos inorgánicos intraeritrocitarios. La multiplicidad de
las combinaciones químicas que puede establecer la hemo-
globina con estos diferentes compuestos explica las inter-
acciones entre el transporte de O2 y el del CO2 en la
sangre, que serán tratadas más adelante en este mismo
capítulo.
La cantidad total de O2 transportado por la sangre
arterial o contenido arterial de O2 (CO2, mL de O2 · 100
mL-1 dL plasma) es la suma del O2 combinado con la
hemoglobina más el disuelto en el plasma. El CAO2 pue-
de calcularse con la siguiente expresión:
CaO2 = [1.39 � Hb x SaO2] + [ 0.003 � PAO2] (2)
donde SaO2 indica el porcentaje de saturación de la
oxihemoglobina en sangre arterial.
La afinidad del O2 por la hemoglobina viene definida
por la posición de la curva de disociación de la oxihemo-
globina, que relaciona el porcentaje de hemoglobina com-
binada con O2 (SO2 con la presión parcial de O2). Tal
como indica la Figura 50.2, dicha curva tiene una caracte-
rística forma sigmoidea. Su posición puede cuantificarse
mediante la variable P50, que corresponde a la PO2 en la
que la SO2 es del 50%. El valor normal de P50 es de 27 mm
Hg. Cuanto más alta es la P50 mayor es el desplazamiento
de la curva de disociación de oxihemoglobina hacia la
derecha y, por tanto, menor es la afinidad de la hemoglo-
bina por el oxígeno, y viceversa. La P50 presenta una rela-
ción directa con: 1) la concentración de iones de
hidrógeno; 2) los fosfatos inorgánicos intraeritrocitarios
(2,3-DPG); y 3) la PCO2. La forma sigmoidea de esta cur-
va es altamente rentable desde el punto de vista fisiológi-
636 F I S I O L O G Í A D E L S I S T E M A R E S P I R AT O R I O
20
20
60
40
80
100
20
60
40
80
100
20
60
40
80
100
40 60 80
2.7
5.3
10.7
S O
2%
PCO2
PCO2
PCO2
PO2 (mm Hg) PO2 (mm Hg) PO2 (mm Hg)
S O
2%
S O
2%
Ph 7.6
Ph 7.4
Ph 7.2 43 ºC
37 ºC
20 ºC
100 20 40 60 80 100 20 40 60 80 100
Figura 50.2. Efectos del pH, PCO2 y temperatura sobre la curva de disociación de la oxihemoglobina. Véase explicación en el texto.