cuestionario repaso tema proteina 2020

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Cuestionario de repaso Tema Proteínas 
 
1. Indique las principales propiedades de los L- aminoácidos. ¿Por qué se dice que 
los aminoácidos pueden existir en formas enantioméricas L y D? 
2. Escriba los enlaces peptídicos entre un aminoácido hidrofóbico y 2 aminoácidos 
hidrófilicos. 
3. Escriba el enlace peptídico entre fenilalanina y serina. Descripción 
4. En estudios de difracción de Rayos X se demostró que la longitud del enlace C-
N del enlace peptídico tiene 1,32 Angstrom, intermedia entre un simple y un 
doble enlace C-N. También observaron que el enlace peptídico es plano y los 2 
C alfa unidos al C-N se encuentran siempre en posición trans (en lados opuestos 
del enlace peptídico) a) ¿Qué indica la longitud de enlace C-N sobre la fortaleza 
del enlace? b) y sobre la facilidad de la rotación del enlace? 
5. En qué casos se encuentran los 2 Carbonos alfa adyacentes al enlace peptídico 
C-N en posición cis. 
6. - Marque la opción correcta: Los puentes disulfuro estabilizan las estructuras: 
- Primaria 
- Secundaria 
- Terciaria 
- Cuaternaria 
7. Explique qué tipo de interacciones intermoleculares estabilizan la estructura 
secundaria de una proteína 
8. Escriba las secuencias posibles de un oligopéptido de 4 aminoácidos: Glu, His, 
Met, Ala. 
9. Indique la longitud de una cadena polipeptidica de 80 residuos de aminoácidos 
que forman una hélice alfa continua 
10. La cisteína por oxidación del grupo sulfhidrilo o tiol puede formas cistina. A) 
Esquematice el proceso de formación de cistina. B) Indique qué tipo de enlace se 
forma C) Importancia del mismo para mantener la estabilidad de una proteína. 
11. Explique por qué se considera que la ondulación del cabello es un ejemplo de 
ingeniería bioquímica. 
12. Cuando se lavan suéteres de lana con agua caliente se encogen. En las mismas 
condiciones la seda no se encoge. ¿Explique por qué? Relación entre estructura 
proteica y función de las Proteínas 
13. ¿Cuáles son las interacciones intermoleculares que estabilizan la estructura 
terciaria de una proteína? 
14. Explique los términos: conformación nativa y desnaturalización de una proteína. 
Indique cuáles son los principales agentes desnaturalizantes de una proteina. 
15. ¿Por qué las proteínas tienen capacidad de amortiguar el pH de una solución? 
16. Realice un esquema clasificando a las proteínas de acuerdo a su composición 
química, de acuerdo a sus niveles de organización y de acuerdo a su función 
biológica. 
17. Considerando la siguiente secuencia de aminoácidos: 
 
1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 
Ile-Ala-His-Thr-Tyr-Gly-Pro-Phe-Glu-Ala- Ala-Met-Cys-Lys-Trp-Glu-Ala-Gln- 
19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 
Pro-Asp-Gly-Met-Glu-Cys-Ala-Phe-His-Arg 
 
¿Dónde podría haber giros beta? ¿En qué posiciones se podrían formar enlaces 
disulfuros intracatenarios? Teniendo en cuenta que esta secuencia es parte de 
una proteína globular más grande, indique la posible localización ya sea en el 
interior de la proteína o en su superficie externa, de los siguientes residuos de 
aminoácidos: Asp, Gln, Tyr, Ile 
18. Una proteína que es un homotrimero tiene una masa molecular de 18000 
Daltons. ¿Indique que masa molecular tiene cada una de sus subunidades? 
19. Explique los conceptos proteína nativa y proteína desnaturalizada. 
20. En los Videos de TP usted vio que la ovolbúmina se desnaturaliza frente a 
agentes químicos y físicos. Explique por qué. Que observa en cada caso. 
21. Defina punto isoeléctrico 
22. ¿Cómo se comporta la caseína en agua potable y en cerveza rubia? Explique 
brevemente. 
23. Explique cómo puede evidenciar la capacidad amortiguadora de una proteína 
24. En el primer TP de química biológica usted extraerá proteínas. Realice un 
esquema de extracción indicando cada paso que se realiza y el fundamento del 
mismo? 
25. ¿Cómo cuantifica los niveles de proteína en cada paso de extracción? Explique 
brevemente el método utilizado y su fundamento.