MODELO RESUELTO 2021-Respuestas Guía 6

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Nombre y apellido: MODELO RESUELTO-2021 DNI: Fecha: 
RESPUESTAS a la Guía de estudio 6: Metabolismo de aminoácidos y proteínas 
Conteste a cada pregunta de la guía de estudio 5 en el recuadro correspondiente. En el Use el espacio que sea necesario para cada 
respuesta, luego guarde el archivo con su APELLIDO Y NOMBRE seguido de Respuestas Guía 6, y súbalo en el sitio de entrega de 
tareas de la guía 6 en el aula Moodle. 
 
1 Observe la siguiente estructura general de los aminoácidos. Rotule e indique las características distintivas 
de los aminoácidos. 
 
Características distintivas de los aminoácidos: 
Los aminoácidos son moléculas cargadas, y a pH fisiológico (pH entre 6,8 a 7,4) están ionizados, son 
anfóteros, son zwitteriones, o iones dipolares, aunque su carga neta puede ser cero. 
Según el aminoácido y el pH, el comportamiento del aminoácido cuando se ioniza, puede funcionar como 
ácido o base. 
Ópticas: el átomo de carbono alfa es quiral, o asimétrico, porque tiene cuatro grupos diferentes unidos a él. 
La excepción es la glicina, cuyo grupo R sólo es un átomo de hidrógeno (la molécula no es quiral, porque el 
átomo de carbono a está unida a dos átomos idénticos de hidrógeno). Los aminoácidos logran desviar el 
plano de polarización, en el cual interviene un rayo de luz que atraviesa la luz polarizada. Los aminoácidos 
que conforman las proteínas son levógiros. 
Se nombran de acuerdo al nombre del grupo R, que es distinto para cada uno de ellos, y determina sus 
propiedades químicas y biológicas. Las cadenas laterales pertenecen a las siguientes clases químicas: 
alifática, aromática, sulfurada, alcohol, base, ácido y amida. De acuerdo al grupo R algunos son muy 
hidrofóbicos, y otros son muy hidrofílicos. 
Son sólidos, en general solubles en agua, cristalizables, incoloros o poco coloreados y con un punto de fusión 
alto, por encima de los 200 °C. 
2 Las proteínas son polímeros de aminoácidos que se forman por la unión que se establece entre los α-
aminoácidos llamada unión peptídica. Explica qué tipo de unión es, como se forma y que características 
presenta. 
La unión peptídica es una unión del tipo covalente, se forma por reacción del grupo carboxilo de un 
aminoácido que reacciona con el grupo amino de otro aminoácido en una reacción de condensación con 
pérdida de agua, y es catalizado por la enzima peptidiltransferasa. Los dos átomos que intervienen en el 
enlace peptídico, junto con sus cuatro sustituyentes (el átomo de oxígeno carbonílico, el átomo de 
hidrógeno de amida y los dos átomos adyacentes de carbono) constituyen el grupo peptídico. 
Una de las características del enlace peptídico es que puede hacer híbridos de resonancia. La deslocalización 
electrónica y el carácter parcial de doble enlace de la unión peptídica evitan que haya rotación libre en torno 
al enlace C—N. El resultado es que los átomos del grupo peptídico están en el mismo plano, y como 
consecuencia la unión peptídica es rígida y plana; no existe libertad de rotación alrededor de este enlace 
por que posee carácter parcial de doble enlace (amida). Las restricciones a la rotación libre determinan en 
último término la conformación tridimensional de una proteína. 
Otra característica importante es que el grupo peptídico es polar, el oxígeno carbonílico presenta una carga 
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negativa parcial y puede servir como aceptor de hidrógeno en puentes de hidrógeno; el nitrógeno cuenta 
con una carga positiva parcial y el grupo —NH puede servir como donador de hidrógeno en puentes de 
hidrógeno. 
La mayor parte de las cargas iónicas asociadas a una molécula de proteína se deben a las cadenas laterales 
de los aminoácidos componentes. Ello significa que la solubilidad y las propiedades iónicas de una proteína 
están determinadas en gran parte por su composición de aminoácidos. Además, las cadenas laterales de los 
residuos interaccionan y esas interacciones contribuyen a determinar la forma tridimensional y la 
estabilidad de una molécula de proteína 
3 ¿Que representa el N-terminal y el C-terminal? 
Representa los dos extremos de una cadena peptídica. Las proteínas tienen dirección, por convención: el N-
terminal indica el inicio del polipéptido y el C-terminal indica el final de la cadena, se lo representa desde 
izquierda (N-terminal) a derecha (C-terminal) respectivamente. Esta convención corresponde a la dirección 
en la síntesis de proteína. 
4 Los aminoácidos presentan Nitrógeno en su estructura. Investigue que tipo de organismos (haga 
un listado de las especies) fijan el nitrógeno atmosférico. 
El N2 atmosférico, que forma el 80% de la atmósfera, es la fuente original del nitrógeno biológico. 
Esta molécula puede ser metabolizada, o fijada, sólo por unas cuantas especies de bacterias que 
tienen la enzima NITROGENASA para catalizar esta reacción. Fijación del nitrógeno es el proceso 
por el cual el nitrógeno molecular inorgánico de la atmósfera (N2) se incorpora primero al NH3 y 
después a compuestos orgánicos útiles para los organismos. 
El nitrato: NO3- es otra forma de nitrógeno inorgánico presente en el suelo y en el agua que puede 
ser fuente de nitrógeno para la vida. Pero ya sea N2 o NO3-, primero deben ser reducidos (fijados) 
a amoniaco para ser usados en el metabolismo. El amoniaco producido se incorpora en los 
aminoácidos a través de glutamato, glutamina y carbamoíl fosfato. 
Principales especies de bacterias fijadoras: 
BACTERIAS SIMBIONTES: Rhizobium, Bradyrhizobium, que viven en simbiosis en los nódulos de 
raíces de muchas plantas. 
BACTERIAS DE VIDA LIBRE EN EL SUELO: Agrobacterium, Azotobacter, Klebsiella y Clostridium, 
BACTERIAS DE VIDA LIBRE EN EL OCÉANO: las cianobacterias, principalmente Trichodesmium spp. 
 
La mayor parte de las plantas requieren una fuente de nitrógeno reducido presente en el suelo 
proveniente de tejidos animales y vegetales descompuestos, compuestos nitrogenados 
excretados por bacterias y fertilizantes. 
Los animales obtienen nitrógeno fijado al ingerir materia vegetal o animal. 
5 Indique que gasto en ATP se requiere para fijar (reducir): N2 + 8 H+ + 8 e- → 2 NH3+ + H2 
Se requiere la hidrólisis de 16 moléculas de ATP para transferir 8 electrones desde la dinitrogenasa reductasa 
a la dinitrogenasa para facilitar la reducción de un N2 a dos moléculas de NH3 y dos iones hidrógeno a una 
molécula de H2. 
N2 + 8 H+ + 8 e- + 16 ATP → 2 NH3 + H2 + 16 ADP + 16 Pi 
6 Todos los fijadores de nitrógeno tienen el complejo nitrogenasa, describa como está formado 
este complejo enzimático, y que iones metálicos contiene. 
La nitrogenasa es un complejo enzimático formado por dos proteínas diferentes, con un sistema 
de transporte de electrones complicado. Los dos componentes son todos metaloproteínas: se los 
llama dinitrogenasa y dinitrogenasa reductasa. 
Dinitrogenasa (240 kD): tiene hierro proteína [Fe-S] y hierro-molibdeno proteína [Fe-Mo], es un 
heterotetrámero, tiene dos centros de óxido-reducción, uno con hierro en un grupo [Fe–S] y el otro 
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contiene hierro como molibdeno [Fe-Mo]. En total contiene dos átomos de molibdeno y 30 átomos 
de hierro. 
Dinitrogenasa reductasa (60 kD): tiene hierro proteína [Fe–S], es un dímero de subunidades 
idénticas. 
7 Nombre sobre qué sustrato se asimila el NH3+, qué enzima y coenzima interviene, y qué 
aminoácido/s se forma/n. 
El sustrato sobre el que se asimila el amonio es el alfa-cetoglutarato o el glutamato. 
La enzima que interviene es la glutamato deshidrogenasa (GH) que es una oxidoreductasa. 
Coenzima: NADH2 o NADPH 
Se forma glutamato 
El glutamato en presencia de la enzima glutamina sintasa y de ATP se forma el aminoácido glutamina. 
Glutamina es un aminoácido central ya que es una reserva de amonio. 
8 Defina aminoácidos esencialesy no esenciales. ¿Para qué organismos se aplica la distinción entre 
aminoácidos esenciales y no esenciales, y para cuáles organismos no se aplica? Fundamente. 
Aminoácidos esenciales: Son aquellos que los heterótrofos no pueden sintetizar por carecer de las enzimas 
necesarias y deben consumirlos con el alimento. Los aminoácidos no esenciales son aquellos que sí pueden 
sintetizar. 
Se aplica para los heterótrofos. Los autótrofos pueden sintetizar todos sus aminoácidos. 
 
9 Los aminoácidos además de tener el grupo amino tienen un esqueleto carbonado. Realiza un 
cuadro indicando de qué vías metabólicas provienen, lugar de célula donde ocurre, precursores 
y aminoácidos que se forman. 
 
 
Vía metabólica Lugar de la célula Precursor Aminoácidos 
GLUCOLISIS Citoplasma 3-fosfoglicerato 
 
 
Serina 
Cisteina 
glicina 
piruvato Alanina 
Valina 
leucina 
CICLO DE KREBS Matriz mitocondrial 
(eucariotas) 
Citoplasma 
(procariotas) 
oxaloactetato Aspartato 
Asparagina 
Lisina 
Metionina 
Cisteina 
Treonina 
Isoleucina 
 
α-cetoglutarato Glutamato 
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4 
 
Arginina 
Glutamina 
Prolina 
 
 
VIAS DE LAS PENTOSA Ribosa 5- fosfato + 
glutamato 
histidina 
Eritrosa 4 fosfato + 
fosfoenolpiruvato 
Fenilalanina 
Triptófano 
Tirosina 
 
10 
Reacciones de asimilación del grupo amonio: observe la imagen y responde: 
 
 
 
 
a) ¿Cuáles son los dos productos de asimilación de amonio en las plantas? 
Glutamato y glutamina 
b) ¿Cuál es el sustrato no aminoacídico aceptor de amonio? ¿De qué vía metabólica proviene? 
α-cetoglutarato, proviene del ciclo de Krebs 
c) ¿Cuál es el primer aminoácido que se forma? 
glutamato 
d) ¿Por qué la formación de la Glutamina es central en el metabolismo de las proteínas? 
Porque es una reserva de iones amonio 
 
11 Investigue sobre la biosíntesis de aminoácidos y responda: 
a) ¿Cómo se denomina el proceso por el cual se generan un aminoácido a partir de otro? 
Transaminación 
b) ¿Qué enzima y coenzima se requiere. 
Las enzimas que intervienen son las transaminasas. 
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La coenzima necesaria es el Piridoxal-P. 
c) ¿Qué aminoácido es el principal donante de grupo amino? 
glutamato 
d) ¿En qué lugar o lugares de la célula ocurre este proceso? 
Citoplasma y Mitocondria 
e) Indique cuales son los α-cetoácidos precursores de los aminoácidos alanina, aspartato y 
glutamato. 
Alanina: PIRUVATO 
Aspartato: OXALOACETATO 
Glutamato: α-CETOGLUTARATO 
 
12 Defina la unidad de medida “Dalton”. En promedio un aminoácido pesa 110 Daltons. ¿Cuántos 
aminoácidos aproximadamente hay en una proteína de 11000 Daltons (= 11 kDa)? 
Dalton: unidad de masa igual a una unidad de masa atómica 
110 Daltons---------1 aminoácido 
11000 Daltons------x= 100 aminoácidos 
Rta: En una proteína de 11 kDa hay aproximadamente 100 aminoácidos 
 
13 a)- 
Proteína Conformación 
estructural 
(número de 
subunidades y si 
son idénticas o no 
 
En inglés: Global 
stoichiometry 
Y protein chains 
Masa molecular 
en kD 
En inglés: total 
Structure 
weight 
Número de 
residuo de 
aminoácidos. 
En inglés: 
residue count 
 Función 
Nivel 
estructural 
Si tiene o no 
nivel 4° 
Hemoglobina 
(hemoglobin) 
3WTG 
 
Hetero 4-mer-α2-β2 66,40 Transporta el 
oxígeno en la 
sangre 
tetramerica 
Mioglobina 
(myoglobin) 
3V2Z 
 
 
Monómero α1 
 
 
 
17,87 Suministra oxígeno 
a tejidos 
musculares de 
aves, reptiles y 
mamíferos 
monomerica 
Hexoquinasa 
(hexokinase) 
1BDG 
 
Monómero α1 
 
 
207,17 Cataliza la primera 
reacción de la 
glucolisis 
monomerica 
 
b)- Indique: ¿Cuál de esta/s proteína/s tiene/n grupos prostéticos? Defina grupo prostético. 
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La hemoglobina y mioglobina tienen el grupo prostético hemo. Grupo prostético: son coenzimas que están 
estrechamente unidas a una enzima. A diferencia del sustrato permanece unido a un sitio especifico de la 
enzima a través del ciclo catalítico de la enzima. 
14 El catabolismo de las proteínas comienzan con la proteólisis. Una vez hidrolizadas las proteínas 
los aminoácidos libres son catabolizados. Indique y explique brevemente los pasos que permiten 
el catabolismo de los aminoácidos. 
En la célula hay dos maneras de iniciar la proteólisis: 
1. En el proteosoma o Sistema ubiquitina-proteosoma (citoplasma) es muy específico: la proteína 
objetivo se marca con un pequeño péptido con gasto de energía. Luego es reconocida por un 
complejo multienzimático cilíndrico PROTEOSOMA que la desdobla y la hidroliza a la proteína 
ubiquitinda, eliminando reciduos de pocos aa y que luego pueden ser reutilizados. 
2. En lisosomas donde la proteínas se hidrolizan por la acción de las enzimas hidrolíticas de los 
lisosomas. 
 
Pasos del catabolismo de los aminoácidos: se produce la 1)transaminación para formar glutamato 
luego por 2)desaminación del glutamato se forma α-cetoglutamato + el grupo amonio. 3)Este 
último tiene distintos destinos según si son organismos amoniotélicos, uritélicos o ureotélicos. En 
mamíferos ocurre el ciclo de la urea. En animales también el amonio libre forma glutamina: esto 
se llama detoxificación por síntesis de glutamina. 
 
15 Una vez que ocurre la desaminación oxidativa el ión amonio tiene distintos destinos de acuerdo 
a los organismos según el tipo de excreción; reconociendo los organismos amoniotélicos, 
uricotélicos y los ureotélicos. La mayoría de los vertebrados terrestres convierten el amoniaco 
de desecho en urea, producto menos tóxico, compuesto sin carga y muy soluble en agua, 
producido en el hígado y arrastrado por la sangre hasta los riñones donde es excretado como 
principal soluto en la orina. La urea fue descrita por primera vez alrededor de 1720, como la sal 
esencial de la orina. El nombre “urea” se deriva de “orina”. Observe la siguiente imagen y 
responde: 
 
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a) ¿Cómo se denomina el ciclo? 
Ciclo de la urea 
b) Indique las etapas previas que ocurren antes de la formación de la urea. 
Transaminación: por transaminación se forma glutamato 
Desaminación oxidativa: el glutamato + H2O forma α-cetoglutarato + NH4+ 
Formación de Carbamoil-P: el amonio + HCO3- , con gasto de 2 ATP forma carbamoil fosfato 
que al unirse a la ornitina forma citrulina 
c) ¿De dónde provienen los 2 átomos de Nitrógeno y el átomo de carbono de la urea? 
Los dos átomos de carbono uno proviene del glutamato y el otro de aspartato y el carbono del 
ácido carbónico 
d) ¿Cuál es balance energético durante la biosíntesis de urea? 
4 ATP 
 
 
 
 
>FIN<