AMINOÁCIDOS, PROTEÍNAS y NUCLEOTIDOS

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Aminoácidos 
Compuestos orgánicos formados por un grupo 
amino primario (NH2) y un grupo carboxilo 
(COOH), unidos a un mismo átomo de carbono. 
Algunos aminoácidos se encuentran libres como 
neurotransmisores, otros se unen entre sí 
formando péptidos como hormonas, o formando 
proteínas con múltiples funciones. 
2 
Estructura General 
C 
COO¯ 
R 
H H3N
+ 
α 
3 
Predomina a pH fisiológico 
Formas de los Aminoácidos 
C 
COO¯ 
R 
H H3N
+ 
C 
COOH 
R 
H H2N
 
zwitterión 
Ión híbrido 
  
4 
C 
COO¯ 
CH3 
H H3N
+ 
Isomerismo de los Aminoácidos 
(excepto la glicina) 
C 
COO¯ 
CH3 
H 
+
NH3 
L- Alanina D- Alanina 
Imágenes quirales (no superponibles) 
Carbono 
asimétrico 
Enantiómeros o isómeros especulares 
Poseen actividad óptica: rotan el plano de la luz polarizada hacia la 
derecha (dextrógiros) o hacia la izquierda 
(levógiros). 5 
1) Componentes o no de las proteínas 
Clasificación de los aminoácidos 
Aminoácidos proteicos: 
glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, 
serina, treonina, cisteína, metionina, tirosina, 
triptófano, fenilalanina, glutamato, glutamina, 
aspartato, asparagina, histidina, lisina, y arginina. 
Aminoácidos no proteicos: 
ornitina, citrulina, ácido gamma-aminobutírico 
(GABA), etc. 
6 
2) Según su capacidad de interaccionar con el agua: 
Apolares 
Polares 
Ácidos: 
Básicos: 
glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina 
metionina y prolina. 
Alifáticos: 
Aromáticos: Fenilalanina y triptófano. 
serina, treonina, cisteína, glutamina, 
tirosina y asparagina 
histidina, lisina y arginina. 
glutamato, aspartato. 
Neutros: 
7 
Glicina, Gly, G 
Valina, Val, V 
Alanina, Ala, A 
Leucina, Leu, L Metionina, Met, M Isoleucina, Ile, I 
Aminoácidos Apolares Alifáticos: 
Prolina, Pro, P 
8 
Aminoácidos Apolares Aromáticos: 
Fenilalanina, Phe, F 
Triptofano, Trp, W 
9 
Aminoácidos Polares Neutros: 
Serina, Ser, S 
Treonina, Thr, T Cisteína, Cys, C 
Asparagina, Asn, N Glutamina, Gln, Q 
Tirosina, Tyr, Y 
10 
Aspartato, Asp, D 
Glutamato, Glu, E 
Aminoácidos Polares Ácidos: 
11 
Aminoácidos Polares Básicos: 
Lisina, Lys, K 
Arginina, Arg, R 
Histidina, His, H 
12 
13 
Selenocisteina, Sec, U 
Pirrolisina, Pyl, O 
Aminoácidos proteicos nuevos 
3) Esencialidad nutricional 
Nutricionalmente esenciales: 
no sintetizados por el organismo (valina, leucina, isoleucina, 
treonina, metionina, lisina, fenilalanina y triptófano). 
b) Se sintetizan en cantidades adecuadas para el estado adulto 
pero no para el estado de crecimiento o la preñez (arginina e 
histidina). 
a) Sintetizados a partir de aminoácidos esenciales (cisteína, a 
partir de metionina y tirosina, a partir de fenilalanina). 
Nutricionalmente semiesenciales: 
pueden ser sintetizados por el organismo (glicina, alanina, 
prolina, serina, glutamato, glutamina, aspartato, asparagina). 
Nutricionalmente no esenciales: 
14 
Comportamiento Ácido – Base 
R-COOH R-COO¯ + H+ 
 R-NH3+ R-NH2 + H+ 
Ácido Base conjugada 
 
Los aminoácidos son moléculas anfóteras 
 ya que pueden actuar como ácidos o como bases 
Ácido= Sustancia capaz de ceder protones 
Base= Sustancia capaz de aceptar protones 
15 
Las fuerzas relativas de los ácidos débiles se 
expresan en términos de la constante de 
disociación del ácido (KA) o de su pKA 
pKA = - log KA pH= - log H+ 
pKA = Valor del pH en el cual el aminoácido se 
encuentra 50% disociado y 50% no disociado. 
Presenta máximo poder amortiguador 
16 
Formas iónicas de los Aminoácidos en disolución 
Debido a que los aminoácidos poseen al menos dos grupos 
ionizables en su estructura (el – COOH y el –+NH3) , la forma iónica 
predominante de estas moléculas en disolución depende del pH. 
C 
COOH 
CH3 
H H3N
+ C 
COO¯ 
CH3 
H H3N
+ C 
COO¯ 
CH3 
H H2N
 
Medio ácido 
pH bajo 
Medio neutro 
pH fisiológico 
Medio básico 
pH alto 
Carga neta = +1 Carga neta = 0 Carga neta = -1 
17 
Estados de disociación de los grupos ionizables del 
L- -aminoácido Histidina 
pKA -COOH pKA Imidazol pKA -+NH3 
Carga neta= +2 Carga neta= +1 Carga neta= 0 Carga neta= –1 
pH Ácido pH Básico 
pI= 
pKA Imidazol + pKA -+NH3 
2 
18 
Curva de valoración de la histidina 
pKA -COOH 
pKA Imidazol 
pKA -+NH3 
Equivalentes de ¯OH 19 
pI 
Propiedades químicas de los aminoácidos 
1. Formación de sales 
sal + agua Ácido + base 
2. Formación de ésteres 
Ácido + alcohol éster + agua 
péptido + agua 
3. Formación de enlace peptídico 
 Amino + carboxilo 
20 
21 
C 
CH2 
H H3
+
N 
CH2 
COOH 
H 
Ácido -aminobutírico (GABA) 
Aminoácidos precursores de compuestos especializados 
Neurotransmisor, considerado un 
mediador de la sinapsis de tipo 
inhibidor 
C 
CH2 
H H3
+
N 
C – N 
C – N 
H 
CH 
H 
H 
Histamina 
Mediador local potente en las 
reacciones alérgicas, interviene en 
el control de la secreción de HCl 
por el estómago 
22 
C 
CH2 
H H3
+
N 
COO¯ 
HO 
OH 
L-Dopa 
Dopamina 
Derivado de L-Tirosina es un 
neurotransmisor relacionado con las 
funciones motrices, emociones y 
sentimientos de placer 
C 
CH2 
H H3
+
N 
H 
HO 
OH 
Derivado de L-Tirosina es precursor 
de la dopamina 
23 
C 
H – C – OH 
H H3
+
N 
H 
HO 
OH C 
H – C – OH 
H CH3- NH 
H 
HO 
OH 
Adrenalina o epinefrina 
Noradrenalina o norepinefrina 
Derivado de L-Tirosina es una hormona que 
actúa sobre diversos órganos facilitando la 
transmisión del impulso nervioso, incrementa 
el ritmo cardíaco, disminuye el flujo sanguíneo 
en los intestinos y lo aumenta en los músculos 
esqueléticos, aumenta la glicemia y es 
broncodilatador 
Derivado de L-Tirosina, interviene en la 
relajación intestinal, vasoconstricción y 
dilatación de las pupilas, incrementa la 
frecuencia y contractilidad cardíaca, la 
vasodilatación, la broncodilatación y la lipólisis 
24 
Tiroxina (T4) 
Derivado de L-Tirosina es una 
prohormona que estimula el 
metabolismo basal. 
C 
CH2 
H H3
+
N 
COO¯ 
I 
O 
OH 
I 
I 
I 
C 
CH2 
H H3
+
N 
COO¯ 
I 
O 
OH 
I 
I 
Triyodotironina (T3) 
Derivado de L-Tirosina es una 
hormona tiroidea que estimula el 
metabolismo basal, su efecto es 
80% superior al de la T4. 
25 
Producto de la condensación de L-Glicina y 
Succinil~CoA, hasta formar un anillo tetra-
pirrolico, dentro del cual se encuentra un 
átomo metálico. 
Porfirinas 
Serotonina 
Derivado del Triptófano, regula el apetito, 
deseo sexual, temperatura corporal, las 
actividades motoras y las funciones 
perceptivas y cognitivas, provoca la 
contracción del músculo liso 
Melanina 
Es un pigmento de color negro a pardo negruzco derivado de la 
Tirosina, el cual se encuentra en la piel, cabello y recubrimiento 
de la retina de los vertebrados, medula adrenal, zona reticular 
de la glándula adrenal, oído interno, sustancia negra del cerebro, 
locus coeroleus. 
Péptidos 
Compuestos nitrogenados formados por 2 ó 
más residuos de aminoácidos, unidos por 
uno ó más enlaces peptídicos. 
Enlace peptídico: Es un enlace amida que se 
forma cuando el par de e¯ sin compartir del 
grupo -amino de un aminoácido ataca al 
carbono -carboxilo de otro aminoácido. 
27 
Formación de un enlace peptídico 
+ 
+ 
Glicina Alanina 
Glicilalanina, Gli-Ala, GA 
Agua 
Enlace 
peptídico 
α 
α 
α 
α 
28 
C 
COOH 
H 
H H2N
 + C 
COOH 
CH3 
H H2N
 
HOH 
C 
COOH 
CH3 
H N 
C 
C 
H 
H H2N
 
O 
H 
Formación de un dipéptido 
Glicina, Gly Alanina, Ala 
Glicil-alanina, Gly-Ala 
29 
30 
Características del enlace peptídico 
La unidad peptídica es rígida y plana 
• Presenta un carácter 
parcial de doble enlace. 
• Es un híbrido de 
resonancia con electrones 
deslocalizados a lo largo 
de los enlaces (C – N) y 
(C – O). 
• Los átomos involucrados 
en el enlace peptídico son 
coplanares. 
• Trans: El hidrógeno del 
grupo amino sustituido, 
está casi siempre ubicado 
opuesto al oxígenodel 
grupo carbonilo. 
Nomenclatura de los péptidos 
Ala-Ser-(Cis-Lis-Fen)-His-Tre 
AS(CKF)HT 
Los péptidos se nombran comenzando por el extremo N y se 
les da el sufijo “il” a los aminoácidos excepto al último, es 
decir, se nombran como derivados del aminoácido del 
extremo carboxilo 
Alanil-seril-cisteil-lisil-fenilalanil-histidil-treonina 
Abreviaturas o símbolos separados por guiones, y colocando 
entre paréntesis los aminoácidos dudosos: 
Por ejemplo: 
31 
Representación de los péptidos 
1. En zig-zag, con extremo amino a la izquierda. 
2. Abreviaturas separadas por guiones, colocando entre 
paréntesis los aminoácidos dudosos: 
AS(CKF)HT 
3. Derivados del aminoácido del extremo carboxilo. 
Alanil-seril-(cisteil-lisil-fenilalanil)-histidil-treonina 
Ala-Ser-(Cis-Lis-Fen)-His-Tre 
32 
H3N
+ 
C 
O 
C 
N 
C 
C 
N 
C 
C 
H 
H 
O 
O 
 O¯ 
H 
H 
H 
CH2 
OH 
CH2 
COO¯ 
CH2 
OH 
Representación de un tripéptido 
Aspartil-tirosil-serina 
Amino terminal 
Carboxilo terminal 
Asp-Tir-Ser DYS 
33 
Clasificación de los péptidos 
 
 
 
 
 
 
 
1. Según el número de los residuos de aminoácidos (1 sola 
cadena): 
•Dipéptido (2 residuos de aminoácidos), 
•Tripéptido (3 residuos de aminoácidos) 
•Oligopéptido (4 a 10 residuos de aminoácidos) 
•Polipéptido (mas de 10 residuos de aminoácidos). 
2. Según el número de cadenas: 
•Monómero (1 cadena): Glucagon 
•Dímero (2 cadenas): insulina 
34 
Funciones: 
Descomposición del H2O2. 
Metabolismo de sustancias tóxicas. 
Antioxidante intracelular. 
Transporte de aminoácidos 
Glutatión: Tripéptido (gamma glutamil-cisteil-glicina). 
H3N
+ C 
O 
C 
N 
C 
C 
N 
C 
C 
H 
H 
O 
O 
O¯ 
CH2 
COO¯ 
H H 
CH2 
SH 
H 
CH2 
H 
Péptidos de importancia fisiológica 
35 
Hormonas pancreáticas 
Conformada por 2 cadenas, con un total 
de 51 aminoácidos, responsable de la 
entrada de glucosa en las células del 
tejido muscular y adiposo. 
Es una cadena de 29 aminoácidos, 
aumenta los niveles de glucosa en 
sangre, y la movilización de ácidos 
grasos del tejido adiposo. 
Glucagón: 
Insulina: 
36 
Hormonas hipotalámicas 
Hormona liberadora de tirotropina (tripéptido). 
Hormona liberadora de gonadotropina (decapéptido). 
Estimula la secreción de LH y FSH. 
La LH estimula el desarrollo celular y la síntesis de hormonas 
sexuales en ovarios y testículos. 
La FSH promueve la ovulación y la síntesis estrógenos en ovarios 
y desarrollo de espermatozoides en los testículos. 
Estimula la secreción de TSH y Prolactina. 
La TSH estimula la síntesis de las hormonas tiroideas, y la 
Prolactina estimula la producción de leche en las glándulas 
mamarias de las hembras y participa en la regulación del sistema 
reproductor del macho 
37 
38 
Hormonas hipotalámicas 
Hormona liberadora de corticotropina 
(41 amino-ácidos). 
Hormona liberadora de la hormona de crecimiento 
(44 aminoácidos). 
Estimula la secreción de ACTH, la cual estimula la 
síntesis de esteroides en la corteza suprarrenal 
Estimula la secreción GH, la cual promueve efectos 
anabólicos generales en muchos tejidos. 
Hormonas hipofisiarias 
Vasopresina ADH : 
nonapéptido, promueve la resorción de 
agua desde los túbulos renales distales 
para el mantenimiento del equilibrio 
hídrico del organismo. Regula la presión 
sanguínea 
nonapéptido, promueve la expulsión de 
leche de las glándulas mamarias y la 
contracción del músculo liso uterino. 
Oxitocina: 
39 
Proteínas 
Cadenas polipeptídicas de mas de 100 
aminoácidos, con estructuras primaria, 
secundaria y terciaria por lo menos (algunas 
también cuaternaria). 
Compuesto orgánico nitrogenado formado por 
aminoácidos, que cumple múltiples funciones 
en los seres vivos. 
40 
Funciones de las Proteínas 
 Catálisis enzimática 
 Transporte y almacenamiento 
 Protección inmune 
 Generación y transmisión del impulso nervioso 
 Control del crecimiento y diferenciación 
 Movimiento coordinado y soporte mecánico 
41 
42 
Proteínas: diversas formas y tamaños 
Clasificación de las proteínas 
 
 
 
 
1)Según su forma 
a) Globulares: 
Relación longitud/ancho < 10 
Solubles en soluciones salinas acuosas. 
Ejemplos: Enzimas, mioglobina, hemoglobina 
b) Fibrosas: 
Relación longitud/ancho > 10 
Insolubles en soluciones salinas acuosas. 
Ejemplos: Colágeno, queratina. 
43 
2) Según su función 
a) Catalítica (enzimas) 
b) Transportadoras (hemoglobina, lipoproteínas) 
c) Almacenadoras (mioglobina, ferritina) 
d) Protectoras (inmunoglobulinas) 
e) Estructurales (colágeno) 
f) Reguladoras (hormonas, proteínas unidas a ADN) 
g) Contráctiles o de movimiento (actina, miosina) 
44 
3) Según su composición 
a) Simples: formadas solamente por residuos de 
aminoácidos. 
b) Complejas: Contienen residuos de aminoácidos y otro(s) 
componente(s) 
 fosfoproteína (PO4H3) 
Ejemplos: 
Grupo prostético: parte no proteica 
Apoproteína: parte proteica 
Ejemplo: Albúmina 
glucoproteína (glúcido) 
lipoproteína (lípido) 
metaloproteína (metal) 
45 
4) Según el número de cadenas 
a) Monoméricas: 1 sola cadena polipeptídica. 
b) Oligomérica: más de 1 cadena polipeptídica 
Hemoglobina (tetramérica) 
Ejemplo: 
Mioglobina 
Ejemplo: 
46 
5) Según su solubilidad 
a) Solubles en soluciones salinas acuosas: 
Proteínas globulares (albúmina, globulinas) 
b) Insolubles en soluciones salinas acuosas: 
Proteínas fibrosas (colágeno, queratina) 
47 
Niveles estructurales: 
Estructura Primaria: 
Estructura Secundaria: 
Estructura Terciaria: 
Secuencia de aminoácidos unidos 
por enlaces peptídicos 
Ordenamiento espacial de los 
residuos de aminoácidos cercanos 
entre sí 
Se refiere a la conformación 
tridimensional resultante del 
plegamiento de una cadena 
polipeptídica 
Estructura Cuaternaria: Asociación de dos o más cadenas 
polipeptídicas (varias subunidades 
o monómeros) 
48 
Lys 
Lys 
Gly 
Gly 
Leu 
Val 
Ala 
His 
Estructura primaria 
Estructura secundaria 
Estructura terciaria Estructura cuaternaria 
Niveles estructurales: 
49 
Fuerzas que estabilizan los niveles estructurales de las proteínas 
1) Enlaces covalentes (fuertes) compartición de electrones: 
a. Enlace peptídico: entre el grupo alfa NH2 de un aminoácido y el 
grupo carboxilo de otro aminoácido 
b. Enlace disulfuro: entre 2 cisteínas, inter o intra-cadena 
2) Enlaces débiles (transferencia de electrones): 
a. Puentes de hidrógeno: entre el N (NH2) y el O (COOH o del H2O), 
un átomo de hidrógeno es compartido por dos átomos diferentes 
b. Electrostáticos o salinos: entre grupos con cargas opuestas (+NH3) 
y (COO¯) 
c. Hidrófobos: Fuerzas de repulsión entre cadenas laterales no 
polares y el H2O, interaccionando grupos hidrófobos entre sí. 
d. Van der Waals: Fuerzas de atracción o de repulsión dipolar a 
distancias cortas 
50 
Entre el grupo 
hidroxilo de un 
alcohol y el 
agua 
Entre el grupo 
carbonilo de 
una cetona y el 
agua 
Entre los enlaces 
peptídicos de 
polipéptidos 
Entre bases 
complementarias 
del ADN 
Adenina 
Timina 
Puentes de hidrógenos 
51 
Estructura Primaria 
Enlaces que la conforman: 
 Enlace peptídico 
 Puente disulfuro (si lo hubiera). 
Es la secuencia lineal de los residuos de aminoácidos 
Esta secuencia es la que determina la estructura 
tridimensional y la función de la proteína 
Está especificada por la información genética 
Las alteraciones en la estructura primaria provocan 
enfermedades moleculares 
52 
Estructura secundaria 
Plegado local, el la conformación que se repite de 
modo regular en la cadena polipetídica. 
Los tipos de estructura secundaria que se 
observan con más frecuencia son la α- Hélice y la 
lámina β -plegada. 
Ambas conformaciones se encuentran 
estabilizadas por puentes de hidrógenos entre los 
grupos carbonilo (C = O) y el amino (N –H) del 
esqueleto polipeptídico y por interacciones de Van 
der Waals. 
53 
Alfa-hélice (α-hélice) 
54 
Hélice derecha 
Estabilizadas por Puentes de hidrógeno 
y Fuerzas de Van der Waals 
Longitud: entre 4 y 50 residuos (12) 
Poseen 3,6 residuos por vuelta 
Se repite cada 18 residuos 
Grupos R dirigidos hacia afuera 
55 
Los puentes de hidrógeno se forman 
dentro de una única cadena 
polipeptídica, entre los oxígenos 
carbonilos y el hidrógeno amida 
cuatro reciduos delante en el 
polipeptido 
Hélice 310 Hélice  Hélice  
Tipos de Hélices o espirales 
56 
Lámina plegada beta 
57 
58 
Cadenas plegadas en abanico. 
Esqueleto peptídico extendido casi por completo. 
Implican tramos de 5 a 10 aminoácidos. 
Puentes de hidrógeno, Fuerzas de Van der Waals. 
Las tiras pueden ser paralelas (igual dirección) o 
antiparalelas (direcciones opuestas). 
Los Grupos R alternan hacia arriba o hacia 
debajo de la cadena principal. 
Los puentes de hidrógeno son perpendiculares 
al esqueleto del polipéptido 
Láminas -plegadas 
a) Paralelas b) Antiparalelas 
Las láminas -antiparalelas son más estables debido a que se forman 
puentes de hidrógenos colineales 
59 
Láminas plegadas beta antiparalelas 
60 
Estructuras supersecundarias 
Son combinaciones de estructuras secundarias de hélices alfa y 
láminas beta 
Unidades : 
Unidades : 
Meandros: 
Barril : 
Llave Griega: 
Están constituidas por dos láminas -plegadas paralelas 
interconectadas por un segmento de -hélice 
Están constituidas por dos -hélices sucesivas separadas 
por un segmento no helicoidal. 
Están constituidos por láminas -plegadas anti-paralelas 
interconectadas por segmentos de aminoácidos polares y 
glicina que producen un cambio brusco de la dirección de 
la cadena polipeptídica 
Se produce cuando varias configuraciones de láminas -
plegadas se repliegan sobre ellas mismas. 
Se producen cuando una lámina -plegada anti-paralela 
se dobla sobre sí misma. 
61 
Estructuras supersecundarias 
Unidades : Unidades : Meandros: 
Barril : Llave Griega: 
62 
Estructura terciaria 
Es la configuración tridimensional única que asume una 
proteína globular al plegarse sobre sí misma. 
Características: 
1. Aproximación de las cadenas laterales de aminoácidos 
distantes en la estructura primaria. 
2. Empaquetamiento compacto de la cadena polipeptídica. 
3. Presencia de segmentos estructuralmente independientes con 
funciones específicas. 
Estabilizada por: 
1. Interacciones hidrófobas 
2. Interacciones electrostáticas o puentes salinos 
3. Puentes de hidrógenos 
4. Enlaces covalentes (Puentes disulfuro) 
63 
Puente salino 
Puente de hidrógeno 
Puente 
disulfuro 
Interacciones 
hidrofóbicas 
Interacciones que mantienen la estructura terciaria 
64 
Estructuras tipo de las proteínas globulares 
Predominio Hélices  Predominio Láminas  Mezcla de Hélices  y 
Láminas  
65 
Estructura Cuaternaria 
Es el ensamble de dos o más cadenas polipeptídicas 
separadas que se unen por medio de interacciones no 
covalentes y por entrecruzamientos covalentes. 
Fuerzas que la estabilizan: 
1. Interacciones hidrófobas 
2. Interacciones electrostáticas o puentes salinos 
3. Puentes de hidrógenos 
4. Enlaces covalentes (Puentes disulfuro, entrecruzamientos de 
desmosina y de lisinonorleucina) 
66 
Estructuras Cuaternarias 
Hemoglobina Inmunoglobulina 
67 
Lys 
Lys 
Gly 
Gly 
Leu 
Val 
Ala 
His 
Estructura 
primaria 
Estructura 
secundaria 
Estructura 
terciaria 
Estructura 
cuaternaria 
Niveles estructurales de la hemoglobina 
68 
Desnaturalización de las proteínas 
Pérdida de la estructura tridimensional de la proteína (estructuras 
secundaria, terciaria y cuaternaria) por exposición a agentes físicos y/o 
químicos. 
Dependiendo del grado de desnaturalización, la molécula puede 
perder parcial o totalmente su actividad biológica. 
Configuración nativa Proteína desnaturalizada 
69 
Principales condiciones desnaturalizantes: 
1. Ácidos y bases fuertes: 
2. Solventes orgánicos (como el etanol): 
3. Detergentes: 
4. Agentes Caotrópicos: 
5. Concentración salina: 
6. Iones metálicos pesados (como el Pb2+ y el Hg2+) 
7. Cambios de temperatura: 
8. Agresión mecánica: 
 Alteran los patrones de los puentes de hidrógeno 
e interacciones electrostáticas 
Rompen interacciones hidrófobas 
Afectan las interacciones electrostáticas 
Rompen todas las interacciones débiles 
Rompen las interacciones hidrófobas 
 -mercaptoetanol, reduce puentes disulfuros. 
Urea, rompe puentes de hidrógenos e interacciones hidrófobas. 
Afectan las interacciones electrostáticas 
Rompen todas las interacciones débiles 
70 
Proteínas Fibrosas 
71 
Proteínas alargadas, de varias cadenas estrechamente 
entrelazadas. 
Contienen proporciones elevadas de estructuras secundarias 
regulares como hélices  y laminas -plegadas. 
Tienen funciones estructurales. 
Ejemplos: 
Queratinas 
Colágeno 
Elastina 
Fibroína 
Queratinas 
72 
proteína fibrosa estructural. 
Ubicación: pelo, lana, piel, cuernos y uñas. 
Estructura primaria: abundante en alanina, leucina y cisteína (puentes 
disulfuro). 
Estructura secundaria: alfa-hélice derecha estabilizada por enlaces de 
hidrógeno, puentes disulfuro y fuerzas de Van der Waals. 
Estructura terciaria: dímero (2 cadenas enrrolladas). 2 dímeros enrrollados 
helicoidalmente de forma antiparalela forman un protofilamento 
superenrollado (4 cadenas). 8 protofilamentos enrrollados a 
derecha forman un filamento o microfibrilla (16 dímeros o 32 
cadenas). Cientos de filamentos forman una macrofibrilla. 
α-QUERATINA: 
β-QUERATINA: Láminas beta. Se encuentran en plumas, escamas (aves y 
reptiles). 
α-Queratina 
Hélice α 
Protofilamento superenrollado: 
Dímero enrollado 
73 
Colágeno 
74 
Función: Glucoproteína fibrosa estructural del tejido conjuntivo. 
Estructura terciaria: Triple hélice (tropocolágeno), estabilizada por enlaces 
de hidrógeno (hidroxilisina). 
 Enlaces cruzados entre varias moléculas de tropocolágeno 
formando la fibra de colágeno, mediante unión de 2 moléculas 
de alisina, aumentando la dureza y disminuyendo la elasticidad. 
Aumentan con la edad. 
Estructura secundaria: hélices 310 izquierdas, estabilizadas por puentes de 
hidrógeno. 
Estructura primaria: Principalmente glicina (cada 3 residuos), prolina, 
hidroxiprolina e hidroxilisina (glicosilada y no glicosilada). 
Ubicación: piel, tendones, huesos, dientes, córnea y vasos sanguíneos. 
S
ín
te
s
is
 d
e
 C
o
lá
g
e
n
o
 
75 
Láminas plegadas 
beta antiparalelas 
Interacciones de 
Van der Waals 
Abundante en 
glicina, (uno de 
cada dos residuos 
es glicina) 
76 
Fibroína (seda de gusanos, arañas) 
Proteínas Globulares 
77 
1. Forma esférica 
2. Interior hidrófobo y exterior hidrófilo 
3. Solubles en agua (polares) 
4. Múltiples funciones 
(catálisis, transporte, 
regulación, protección), 
excepto la función 
estructural 
 Mioglobina Hemoglobina 
(multimérica) (monomérica) 
78 
Mioglobina 
 
 
 
 
79 
Hemoproteína globular monomérica 
Función: Almacena oxígeno en las mitocondrias del 
músculo esquelético y cardíaco. 
Estructura primaria: 153 aminoácidos 
Estructura secundaria: el 75% corresponde a α-hélices 
(A,B,C,D,E,F,G,H). 
Estructura terciaria: Superficie polar e interior no polar, 
excepto las 2 histidinas cercanas al 
Hemo. Un grupo hemo en el centro 
de la molécula. 
Estructura de la Mioglobina 
Carboxilo terminal 
Amino terminal 
Grupo hemo 
80 
Hemoglobina 
81 
Hemoproteína polimérica de los eritrocitos 
Función: Transporte del oxígeno desde los pulmones hacia los tejidos y del 
CO2 y protones desde los tejidos hacia los pulmones para ser 
excretados. 
Ubicación: Eritrocitos. 
Estructura primaria: rica en todos los aminoácidosEstructura secundaria: 8 alfa hélices (75%). 
Estructura terciaria: globular, superficie polar e interior no polar, excepto las 2 
histidinas cercanas al grupo hemo. Un grupo hemo en el 
centro de cada monómero. 
Estructura cuaternaria: tetrámero, 2 cadenas alfa (141 aa) y dos cadenas beta 
(146 aa) Fija 4 moléculas de oxígeno (una por cada 
Hemo). 
Efecto cooperativo: La oxigenación de 1 cadena altera la conformación de 
la segunda cadena favoreciendo su oxigenación y así 
sucesivamente. 
Consta de un anillo de 
porfirina, formado por 
cuatro pirroles, con un 
átomo de Fe+2 en el 
centro. 
Estructura del grupo hemo 
82 
Coordinación octaédrica del 
átomo de hierro 
Imagen ampliada del bolsillo del 
grupo hemo 
83 
Proteínas Plasmáticas 
85 
Patrón de electroforesis de las proteínas plasmáticas 
Fibrinógeno 
Albúmina 
Globulinas (alfa, beta y gamma) 
Fibrinógeno 
Albúmina 
86 
Proteína simple globular monomérica de 585 aa. 
Ubicación: plasma sanguíneo (la más abundante, 4 mg/dL). 
Lugar de síntesis: hígado. 
Funciones: 
a) Ayuda a mantener la presión osmótica de la sangre. 
b) Transporta ácidos grasos libres, algunas hormonas esteroideas 
por la sangre, bilirrubina y una porción del triptófano plasmático y 
una gran variedad de fármacos (aspirina, penicilina G, 
sulfonamidas, etc). 
c) Fija el calcio (50%) en la sangre y 
alrededor del 10% de cobre. 
Globulinas 
87 
Proteínas plasmáticas globulares complejas. 
Lugar de síntesis: hígado. 
Clasificación: 
• Alfa-1: lipoproteína de alta densidad (HDL: transporta colesterol) 
• Alfa-2: Haptoglobulina, ceruloplasmina (transporte plasmático de 
cobre). 
• Gamma: anticuerpos 
• Beta-1: Transferrina (transporte plasmático de hierro), lipoproteína 
de baja densidad (LDL: transporte de colesterol). 
• Pre-beta: lipoproteína de muy baja densidad (VLDL: transporte de 
triglicéridos). 
Inmunoglobulinas plasmáticas 
(gamma globulinas) 
88 
Glucoproteínas de por lo menos 4 cadenas. 
por 2 cadenas ligeras y 2 pesadas (L2P2) 
unidas por enlaces disulfuro. 
Estructura terciaria: 
Estructura secundaria: predominantemente láminas beta 
antiparalelas. 
Función: anticuerpos (protección contra agentes extraños). 
Lugar de síntesis: linfocitos B. 
Ubicación: plasma sanguíneo. 
Dominio 
constante 
Dominio 
variable 
Fracción amino terminal Fracción amino terminal 
89 
Tipos de Inmunoglobulinas 
90 
El tipo de cadena H determina la clase de la inmunoglobulina. 
IgG: 1 tetrámero (anticuerpos plasmáticos mas abundantes) 
IgA: 2 tetrámeros (secreciones corporales) 
IgM: 5 tetrámeros (respuesta inicial al microorganismo invasor) 
IgD: 1 tetrámero 
IgE: 1 tetrámeros (respuestas alérgicas) 
Tipos de Inmunoglobulinas 
91 
Monómeros IgD, IgE, IgG 
Dímero IgA 
Pentámero IgM 
Inmunoglobulina G 
2 cadenas ligeras y 2 cadenas pesadas 
92 
Inmunoglobulina M (pentamérica) 
93 
Fibrinógeno 
94 
Glucoproteína alargada plasmática, soluble en agua. 
Lugar de síntesis: hígado 
Composición: por 6 cadenas (tres pares), unidas por 
puentes disulfuro. 
(A)2; (B)2; (Gamma)2 
Función: al transformarse en fibrina, se polimeriza formando 
un coágulo insoluble y evitando la hemorragia. 
A 66 KD 
B 52 KD 
 46 KD 
Fibrinopéptido A 
Fibrinopéptido B 
Puente disulfuro 
Lugar de corte de la Trombina 
Cadena polipeptídica 
Estructura del Fibrinógeno 
95 
Actina 
96 
Polímero de doble hélice (actina F) de una proteína globular 
(actina G) 
Ubicación: tejido muscular, forma parte de los filamentos 
delgados de la miofibrilla. 
Sitios de unión: 
1. Con el ATP por un monómero de actina G, conduciendo a la 
polimerización, hidrolizándose el ATP. 
2. Con la miosina en cada subunidad. 
Función: contracción muscular. 
Estructura del 
monómero de Actina G 
Modelo del Filamento de 
Actina F 
Los monómeros de Actina G se 
indican en colores diferentes 
Los residuos verdes son los puntos 
de unión con la miosina 
97 
Miosina 
98 
Proteína muscular, conforma el filamento grueso de la 
miofibrilla muscular. 
Composición: Formada por 6 cadenas polipeptídicas (2 
pesadas y 4 livianas). 
Estructura terciaria: 2 grandes subunidades: 1 cabeza 
globular y 1 cola fibrosa. 
El complejo actina-miosina (actomiosina) aumenta 
la actividad intrínseca de ATPasa. 
Función: contracción muscular. 
6 cadenas polipeptídicas 
(2 pesadas y 4 ligeras, 
unidas por interacciones 
debiles) 
Molécula de Miosina 
Cabeza 
globular 
Cola fibrosa 
2 grandes subunidades 
99 
Nucleótidos 
101 
Cumplen funciones importantes en la 
transferencia de energía, en la regulación 
metabólica y/o como sillares estructurales 
de los ácidos nucleicos. 
Compuestos nitrogenados orgánicos, 
formados por una base heterocíclica 
aromática, un monosacárido y por lo menos 
un ácido fosfórico. 
Estructura de un nucleótido 
(Base aromática nitrogenada) 
Adenina 
Ribosa 
(Azúcar C5) 
Grupos fosfatos 
102 
C
N
C
N
C
C
N
N
C
1
2
5
43
6
7
8
9
C
N
C
C
N
C
N
C
C
N
N
C
1
2
5
43
6
7
8
9
Purina Pirimidina 
N
C 12
3
4
5
6
N
C
C
C
N
C 12
3
4
5
6
N
C
C
C
N
C
C
C
Anillos de Purina y pirimidina 
103 
Uracilo Citosina Timina 
C 
N 
C 
N 
HC 
C 
N N 
H 
CH 
NH2 
C 
N 
C 
HN 
C 
C 
N N 
H 
CH 
H2N 
O 
Bases Nitrogenadas 
O 
O 
N 
C C 
N 
C 
C 
HN 
C CH 
N 
CH 
C 
O 
O 
NH 2 
O 
N 
C C 
N 
C 
C 
N 
C C 
N 
CH 
C 
NH 2 
O 
• Pirimidínicas: 
Adenina 
• Púricas: 
Guanina 
104 
CH 3 
O 
O 
C C 
N 
C 
C 
HN 
C CH 
N 
C 
C 
O 
O 
CH 3 
C 
N 
C 
N 
C 
C 
N N 
CH 
O 
O CH3 
CH3 
H3C 
C 
N 
C 
HN 
C 
C 
N N 
CH 
O 
O CH3 
CH3 
Cafeína (1, 3, 7- trimetil-xantina) 
Teofilina (1, 3- dimetil-xantina) 
Teobromina (3, 7- dimetil-xantina) 
Café 
Té 
Cacao 
Bases nitrogenadas 
105 
C 
N 
C 
N 
C 
C 
N N 
H 
CH 
O 
O 
CH3 
H3C 
NH 2 
O 
N 
C C 
N 
C 
C 
N 
C C 
N 
H 
C 
C 
NH 2 
O 
CH3 
CH2OH 
NH 2 
O 
N 
C C 
N 
C 
C 
N 
C C 
N 
H 
C 
C 
NH 2 
O 
C 
N 
C 
N 
HC 
C 
N N 
H 
CH 
N 
CH3 H3C 
C 
N 
C 
HN 
C 
C 
N N 
CH 
H2N 
O 
CH3 
5-metil-citosina 
7-metil-guanina 
Dimeti-Adenina 
5-hidroximetil-citosina 
Bases nitrogenadas poco comunes 
106 
syn-Adenosina anti-Adenosina 
Conformaciones syn y anti 
107 
C
N
C
N
HC
C
N N
H
CH
NH2
C
N
C
N
HC
C
N N
H
CH
NH2
C
N
C
N
HC
C
N N
H
CH
C
N
C
N
HC
C
N N
H
CH
NH2
C
N
C
HN
C
C
N N
H
CH
H2N
O
C
N
C
HN
C
C
N N
H
CH
H2N
O
C
N
C
HN
C
C
N N
H
CH
C
N
C
HN
C
C
N N
H
CH
H2N
O
O
O
N
C C
N
C
C
HN
C CH
N
CH
C
O
O
O
O
N
C C
N
C
C
HN
C CH
N
CH
C
O
O
NH2
O
N
C C
N
C
C
N
C C
N
CH
C
NH2
O
NH2
O
N
C C
N
C
C
N
C C
N
CH
C
NH2
O
NH2
O
N
C C
N
C
C
N
C C
N
CH
C
NH2
O
CH3
O
O
C C
N
C
C
HN
C CH
N
C
C
O
O
CH3CH3
O
O
C C
N
C
C
HN
C CH
N
C
C
O
O
CH3CH3
O
O
C C
N
C
C
HN
C CH
N
C
C
O
O
CH3
Fórmula de la Base 
nitrogenada 
Adenina 
Nombre de la Base 
nitrogenada 
Nombre del 
nucleósido 
Nombre del 
nucleótido 
Guanina 
Uracilo 
Citosina 
Timina 
Adenosina 
Guanosina 
Uridina 
Citidina 
Timidina 
Adenosina 5’ 
monofosfato AMP 
Guanosina 5’ 
monofosfato GMP 
Uridina 5’ 
monofosfato UMP 
Citidina 5’ 
monofosfato CMP 
Timidina 5’ 
monofosfato TMP 
108 
1.Nucleósidos: 2.Nucleótidos: 
Adenosina 
Guanosina 
Adenosina 5’ monofosfato 
AMP 
Guanosina 5’ monofosfato 
GMP 
109 
Adenosina 
Adenosina 5’ monofosfato AMP 
Adenosina 5’ trifosfato ATP 
Funciones: 
• Principal transductor energético. 
• Precursor de coenzimas. 
• El AMP es componente de los 
ácidos nucleicos. 
110 
111 
Hidrólisis del ATP para producir energía 
Principal 
transductor de 
energía 
Producto y 
Sustrato en la 
fosforilación oxidativa 
112 
Derivados del AMP 
Coenzima RR’ R” n 
S-Adonosil-
metionina Metionina* H H 
H H 
H 
Adenilatos de 
aminoácidos Aminoácido 
Sulfato activo 
3’ 5’ AMPcíclico 
NAD+ 
NADP+ 
FAD+ 
CoA~SH 
SO3
-2 
0 
1 
PO3
-2 1 
H H PO3
-2 
PO3
-2 
PO3
-2 
H H 
H 
H H 
H  2 
 
 
 
2 
2 
2 
* Reemplaza al grupo fosfato 
 R es un derivado de la vitamina B 
113 
Guanosina 5’ Trifosfato GTP 
Funciones: 
• Succinil CoA Succinato (ciclo Krebs) 
• Regulador y fuente de energía para la 
síntesis de proteínas. 
• El GMP es componente de los ácidos 
nucleicos. 
Guanosina 
Guanosina 5’ monofosfato 
GMP 
Segundos mensajeros 
114 
GMPc AMPc 
115 
Funciones: 
• Interviene en la síntesis de 
fosfoglicéridos. 
• El CMP es componente de 
los ácidos nucleicos. 
 Citidina 5’ Trifosfato CTP 
116 
Funciones: 
• Intervienen en el metabolismo de 
los glúcidos. 
• Interviene en reacciones de 
conjugación del ácido 
glucurónico. 
• El UMP es componente del 
ARN. Uridina 5’ Trifosfato UTP 
Función: 
• El TMP es componente del ADN. 
 
Timidina Timidina 5’ Trifosfato TTP 
117 
ACIDOS NUCLEICOS 
118 
ADN 
Ácido desoxirribonucleico 
ARN 
Ácido ribonucleico 
ribosa Desoxirribosa 
Polímeros de nucleótidos monofosfatos 
púricos y pirimidínicos, unidos por enlaces 
fosfodiester. 
Puentes de hidrógeno 
Extremo 3’ Extremo 5’ 
Extremo 5’ Extremo 3’ 
1 
2 3 
4 1 
2 3 
4 
5 
1 
2 3 
4 
5 
1 
2 3 
4 
5 
5 
Enlace 
fosfodiéster 
 Cada cadena polinucleotídica posee “individualidad” 
determinada por la secuencia de sus bases, es decir, la 
secuencia de nucleótidos. 
 Cada cadena polinucleotídica posee un “sentido” o 
direccionalidad”: Un extremo lleva un fosfato 5’ sin 
reaccionar y el otro extremo lleva un grupo hidroxilo 3’ sin 
reaccionar. 
 Dos cadenas de polinucleótidos giran alrededor de un eje 
común formando un plegado regular conocido como 
“doble hélice dextrógira”. 
Características estructurales del ADN 
 Las bases de purinas y pirimidinas están ubicadas en el 
interior de la hélice, mientras que las unidades de fosfato y 
de desoxirribosa lo están en el exterior 
 La doble hélice se estabiliza mediante puentes de 
hidrógeno entre las bases de las hebras: 
Adenina --- Timina 
Guanina --- Citosina 
 Las dos hebras de la molécula son antiparalelas, es decir, 
una corre en dirección 5’ a 3’ y la otra tiene dirección 3’ a 5’ 
Características estructurales del ADN 
En algunos organismos, como bacterias y virus, las moléculas 
de ADN en forma natural son “circulares” 
No tienen extremos libres 5’ ó 3’ 
ADN circular: 
 FUNCIONES DEL ADN: 
La información genética almacenada en la 
secuencia de nucleótidos del ADN tiene dos 
funciones: 
Provee la información heredada por las 
células hijas o la progenie (replicación) 
Como fuente de información para la síntesis 
de todas las moléculas de proteínas en la 
célula (transcripción) 
 Es un polímero de ribonucleótidos púricos y pirimidínicos 
enlazados por puentes 3’-5’ fosfodiéster 
Características estructurales del ARN 
 Existen diferentes tipos de ARN: 
ARN mensajero (ARNm) 
ARN ribosómico (ARNr) 
ARN de transferencia. (ARNt) 
El ARN mensajero (ARNm) 
Se sintetiza en el núcleo a partir de una hebra molde de ADN. 
Transporta la información de un gen a la maquinaria que sintetiza 
las proteínas. 
El ARNm es el molde sobre el cual es polimerizada una molécula 
de proteínas específica. La secuencia de nucleótidos del ARNm 
consiste en una serie de codones que corresponden a cada 
aminoácido. 
El ARN de transferencia 
Se sintetiza en el núcleo. 
Actúa como adaptador para la 
traducción de la información 
contenida en la secuencia de 
nucleótidos del ARNm. 
ARN ribosómico (ARNr): 
Se sintetiza en el nucléolo. 
Está contenido en los ribosomas, cataliza la síntesis de proteínas. 
Son estructuras ribonucleo-
proteícas complejas y altamente 
organizadas que permiten la 
interacción del ARNm con los 
ARNt 
Están compuestos por dos 
subunidades que se mantienen 
juntas mediante uniones NO 
covalentes 
Comparación entre el ADN y el ARN 
128