QB-GUÍA DE ESTUDIO 6- METABOLISMO DE AACIDOS Y PROTEINAS

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Cátedra de Química Biológica – Facultad de Ciencias Naturales - UNSa 
 
 
GUÍA DE ESTUDIO 6 
METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS 
 
OBJETIVOS 
− Comprender como incorporan nitrógeno los organismos vivos. 
− Estudiar la función que tiene los alfa cetoácidos y la transaminación en el metabolismo de los 
aminoácidos. 
− Relacionar a los aminoácidos como precursores de otros compuestos nitrogenados 
INTRODUCCIÓN 
 
Para realizar esta guía, vea las clases en el aula Moodle y consulte en los libros de Bioquímica (se 
recomienda el Mckee & Mckee, 2003. Bioquímica, capítulos 5 (128), 14 (468) y 17 (558) y Horton et al. 2008, 
(cap. 3: Loa aminoácidos y las proteínas, pag. 90) (cap. 17: Metabolismo de aminoácidos, pag. 558) (cap. 18: 
Metabolismo de nucleótidos, pag. 595) ambos disponibles en versión digital en el aula Moodle). 
Los aminoácidos, son muy variables y versátiles y existen en múltiples formas y tamaños. Forman polímeros 
llamados proteínas. Los monómeros que forman todas las proteínas son 20 tipos de aminoácidos. Las 
distintas cadenas laterales de los aminoácidos que conforman a una proteína tienen propiedades químicas 
distintas que hacen a su función. La estructura tridimensional de una proteína refleja la secuencia de 
aminoácidos, que tiene combinaciones únicas para cada cadena, esa información esta codificada en los 
genes. Cada proteína de acuerdo a los aminoácidos que la componen y su secuencia, se pliega en una 
conformación particular y correcta para cumplir con su función específica. El resultado conformacional 
óptimo dado por las interacciones establecidas en cada uno de sus niveles estructurales es lo que se 
denomina “conformación nativa”. 
Los aminoácidos además son precursores de las bases nitrogenadas que conforman los nucleótidos. Estos 
compuestos nitrogenados son indispensables componentes de la célula por ser las estructuras que codifican 
la información genética y además tienen otras múltiples funciones metabólicas como ser los precursores de 
las coenzimas, y ser la molécula de transducción energética principal de las células (recuerden que el ATP ¡es 
un nucleótido!). 
 
ACTIVIDADES 
 
Fijación de nitrógeno, aminoácidos y proteínas 
1. Observe la siguiente estructura general de los aminoácidos. Rotule e indique las características 
distintivas de los aminoácidos. 
 
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2. Las proteínas son polímeros de aminoácidos que se forman por la unión que se establece entre los 
α-aminoácidos llamada unión peptídica. Explica qué tipo de unión es, como se forma y que 
características presenta. 
3. ¿Que representa el N-terminal y el C-terminal? 
4. Los aminoácidos presentan Nitrógeno en su estructura. Investigue que tipo de organismos (haga un 
listado de las especies) fijan el nitrógeno atmosférico. 
5. Indique que gasto en ATP se requiere para fijar (reducir): N2 + 8 H+ + 8 e- → 2 NH3+ + H2 
6. Todos los fijadores de nitrógeno tienen el complejo nitrogenasa, describa como está formado este 
complejo enzimático, y que iones metálicos contiene. 
7. Nombre sobre qué sustrato se asimila el NH3+, qué enzima y coenzima interviene, y qué aminoácido/s 
se forma/n. 
8. Defina aminoácidos esenciales y no esenciales. ¿Para qué organismos se aplica la distinción entre 
aminoácidos esenciales y no esenciales, y para cuáles organismos no se aplica? Fundamente. 
9. Los aminoácidos además de tener el grupo amino tienen un esqueleto carbonado. Realiza un cuadro 
indicando de qué vías metabólicas provienen, lugar de célula donde ocurre, precursores y 
aminoácidos que se forman. 
Vía metabólica Lugar de la célula Precursor Aminoácidos 
 
 
 
 
10. Reacciones de asimilación del grupo amonio: observe la imagen y responde: 
 
 
 
a) ¿Cuáles son los dos productos de asimilación de amonio en las plantas? 
b) ¿Cuál es el sustrato no aminoacídico aceptor de amonio? ¿De qué vía metabólica proviene? 
c) ¿Cuál es el primer aminoácido que se forma? 
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d) ¿Por qué la formación de la Glutamina es central en el metabolismo de las proteínas? 
11. Investigue sobre la biosíntesis de aminoácidos y responda: 
a) ¿Cómo se denomina el proceso por el cual se generan un aminoácido a partir de otro? 
b) ¿Qué enzima y coenzima se requiere. 
c) ¿Qué aminoácido es el principal donante de grupo amino? 
d) ¿En qué lugar o lugares de la célula ocurre este proceso? 
e) Indique cuales son los α-cetoácidos precursores de los aminoácidos alanina, aspartato y 
glutamato. 
12. Defina la unidad de medida “Dalton”. En promedio un aminoácido pesa 110 Daltons. ¿Cuántos 
aminoácidos aproximadamente hay en una proteína de 11000 Daltons (= 11 kDa)? 
13. Usando como fuente de información el libro Horton et al. 2008, y el banco de datos de proteínas: 
RCSB PDB (https://www.rcsb.org/) resuelva las siguientes consignas: 
a) Completar el siguiente cuadro: 
 
Proteína Conformación 
estructural 
(número de 
subunidades y si 
son idénticas o no 
 
En inglés: Global 
stoichiometry 
Y protein chains 
Masa molecular 
en kD 
En inglés: total 
structure weight 
Número de 
residuos de 
aminoácidos. En 
inglés: residue 
count 
 Función 
Nivel 
estructural 
Si tiene o 
no nivel 4° 
Hemoglobina 
(hemoglobin) 
3WTG 
 
 
Mioglobina 
(myoglobin) 
3V2Z 
 
 
 
 
 
 
Hexoquinasa 
(hexokinase) 
1BDG 
 
 
 
 
 
b) Indique: ¿Cuál de esta/s proteína/s tiene/n grupos prostéticos? Defina grupo prostético. 
14. El catabolismo de las proteínas comienzan con la proteólisis. Una vez hidrolizadas las proteínas los 
aminoácidos libres son catabolizados. Indique y explique brevemente los pasos que permiten el 
catabolismo de los aminoácidos. 
15. Una vez que ocurre la desaminación oxidativa el ión amonio tiene distintos destinos de acuerdo a los 
organismos según el tipo de excreción; reconociendo los organismos amoniotélicos, uricotélicos y 
los ureotélicos. La mayoría de los vertebrados terrestres convierten el amoniaco de desecho en urea, 
producto menos tóxico, compuesto sin carga y muy soluble en agua, producido en el hígado y 
arrastrado por la sangre hasta los riñones donde es excretado como principal soluto en la orina. La 
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urea fue descrita por primera vez alrededor de 1720, como la sal esencial de la orina. El nombre 
“urea” se deriva de “orina”. Observe la siguiente imagen y responde: 
 
 
 
a) ¿Cómo se denomina el ciclo? 
b) Indique las etapas previas que ocurren antes de la formación de la urea. 
c) ¿De dónde provienen los 2 átomos de Nitrógeno y el átomo de carbono de la urea? 
d) ¿Cuál es balance energético durante la biosíntesis de urea? 
 
 
 
 
BIBLIOGRAFÍA 
 
− CAMPBELL MK, FARRELL SO. 2009. Bioquímica. 6ta edición. CENGAGE Learning, México. 
− HORTON, H. ROBERT; MORAN, LAURENCE A.; SCRIMGEOUR, K. GRAY; PERRY, MARK D.; RAWN, J. DAVID. 2008. 
Principios de Bioquímica.4ta edición. PEARSON EDUCACIÓN, México 
− MCKEE, TRUDY Y MCKEE, JAMES. 2003. Bioquímica: la base molecular de la vida. 3ra edición. Mc. GRAW-Hill 
Interamericana, España. 
− VOET D., VOET JG, PRATT CW. 2008. Fundamentos de Bioquímica. 2° ed. Ed. Médica Panamericana.