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El virus de la rabia (RABV) pertenece a la familia Rhabdoviridae, género Lyssavirus. Se han identificado más de 80 serotipos de Lyssavirus, pero es el serotipo 1 el principal agente productor de rabia humana y el utilizado en la fabricación de la vacuna.
Se trata de un virus con ARN monocatenario negativo. Tiene forma de bala, con una nucleocápside helicoidal y una envuelta lipídica de la que sobresalen glicoproteínas con forma de espícula. Cada partícula mide aproximadamente 75 nanómetros (nm) de diámetro y 180 nm de longitud.
Los Rabdovirus son virus de ARN de cadena negativa; esto es que tienen una única hebra de ARN que está en sentido contrario al del ARNm necesario para codificar proteínas virales. Esto significa que el ARN no puede codificar directamente la síntesis proteica y ha de ser copiado a una cadena de ARNm de sentido positivo.
Como resultado, el virus debe de portar su propia ARN polimerasa dependiente de ARN.
Tienen una envoltura derivada de la membrana plasmática de la célula huésped. El virus sólo tiene cinco proteínas.
Proteína G (de superficie). Esta es la glicoproteína que forma una espina en la superficie saliendo de la misma como trímeros. Hay cerca de 1200 proteínas G (400 trímeros) por particular viral. Es una proteína transmembrana con una secuencia de señal N-terminal. La proteína G se fija a los receptores celulares y es el blanco de anticuerpos neutralizantes. Hay tres cadenas sacarosas unidas por enlaces N-glicosídicos. La penetración del virus al citoplasma toma lugar por una vía endocítica y no por la membrana plasmática. 
Proteína M (matriz). Esta es una proteína periférica de membrana. Puede actuar como un puente entre la membrana o la proteína G y la nucleocápside.
Nucleocápside. Esta es el núcleo de ribonucleoproteína infeccioso. Tiene una estructura helicoidal que descansa sobre la membrana. 
Proteína N (Nucleoproteína). Esta es la principal proteína estructural y cubre el genoma de ARN. Protege al genoma de las nucleasas y mantiene su conformación de forma tal que permite la transcripción.
Proteína L (Larga) y NS (no estructural, también conocida como P (fosfo)) Juntas forman la ARN polimerasa ARN dependiente o transcriptasa. 
REPLICACIÓN 
Fijación
Los receptores para los rabdovirus todavía no han sido identificados definitivamente, pero algunos experimentos sugieren fosfolípidos, particularmente la fosfatidil serina, como el receptor de superficie celular.
Penetración
Luego de la endocitosis, ocurre la fusión, que es pH-dependiente, de la vesicular endocítica con la membrana. La nucleocápside entra al citoplasma. Todas las etapas subsiguientes toman lugar aquí sin ninguna implicación del núcleo celular.
Transcripción
Primero, la polimerasa, la cual es portada por el virus infectante, sintetiza cinco ARNm individuales, uno para cada proteína viral. Los ARNm son chapados, metilados y poliadenilados. La secuencia de transcripción es N, NS (P), M, G y L y en cada unión de los genes la síntesis de los ARNm es atenuada. Esto significa que se sintetiza menos de ARNm de L que de cualquiera de los otros.
Replicación
Además, la polimerasa transcribe el genoma de ARN de sentido negativo a una hebra de sentido positivo. Esto sirve como plantilla para que la transcriptasa transcriba nuevas moléculas de ARN de sentido negativo. Esta fase replicativa requiere de síntesis proteica implicando la misma polimerasa. En la fase replicativa, esta enzima debe ignorar señales que definen la especia original de ARNm y sintetiza una única molécula de ARN. El cambio de transcripción de ARNm a replicación de los ARN genómicos parece estar controlado por el nivel de proteína N.
Ensamblaje
El ARNm de la proteína G se traduce en conjunto con el retículo endoplásmico y es transportado mediante el cuerpo de Golgi a la superficie celular. Aquí, forma parches con la proteína M. El ARN de sentido negativo y de longitud genómica se asocia con proteínas N, L y NS (P) formando las nucleocápsides. Estas, a su vez, se asocian con la proteína M en la superficie interna de la membrana plasmática o quizás en el citoplasma. La interacción entre la nucleocápside y la proteína M causa en la primera un cambio de conformación para que parezca más condensada. La nucleocápside entonces yema a través de la membrana.

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